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万見
- PDB-1gyt: E. coli Aminopeptidase A (PepA) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gyt
タイトルE. coli Aminopeptidase A (PepA)
要素CYTOSOL AMINOPEPTIDASE
キーワードHYDROLASE / PEPTIDASE / DNA RECOMBINATION / AMINOPEPTIDASE
機能・相同性
機能・相同性情報


plasmid recombination / bacterial leucyl aminopeptidase / leucyl aminopeptidase / transcription antitermination factor activity, DNA binding / plasmid maintenance / metalloexopeptidase activity / peptide catabolic process / metalloaminopeptidase activity / aminopeptidase activity / manganese ion binding ...plasmid recombination / bacterial leucyl aminopeptidase / leucyl aminopeptidase / transcription antitermination factor activity, DNA binding / plasmid maintenance / metalloexopeptidase activity / peptide catabolic process / metalloaminopeptidase activity / aminopeptidase activity / manganese ion binding / DNA-templated transcription / proteolysis / DNA binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptidase M17, leucyl aminopeptidase, N-terminal / Cytosol aminopeptidase family, N-terminal domain / Peptidase M17, leucine aminopeptidase / Cytosol aminopeptidase signature. / Peptidase M17, leucyl aminopeptidase, C-terminal / Peptidase M17, leucine aminopeptidase/peptidase B / Cytosol aminopeptidase family, catalytic domain / Leucine Aminopeptidase, subunit E, domain 1 / Leucine Aminopeptidase, subunit E; domain 1 / Zn peptidases ...Peptidase M17, leucyl aminopeptidase, N-terminal / Cytosol aminopeptidase family, N-terminal domain / Peptidase M17, leucine aminopeptidase / Cytosol aminopeptidase signature. / Peptidase M17, leucyl aminopeptidase, C-terminal / Peptidase M17, leucine aminopeptidase/peptidase B / Cytosol aminopeptidase family, catalytic domain / Leucine Aminopeptidase, subunit E, domain 1 / Leucine Aminopeptidase, subunit E; domain 1 / Zn peptidases / Aminopeptidase / Macro domain-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CARBONATE ION / Cytosol aminopeptidase / Cytosol aminopeptidase
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Straeter, N.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 1999
タイトル: X-Ray Structure of Aminopeptidase a from Escherichia Coli and a Model for the Nucleoprotein Complex in Xer Site-Specific Recombination
著者: Straeter, N. / Sherratt, D.J. / Colloms, S.D.
履歴
登録2002年4月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年6月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年7月12日Group: Derived calculations / カテゴリ: pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
改定 1.42018年2月7日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.gene_src_strain / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name ..._entity_src_gen.gene_src_strain / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 1.52019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.62024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CYTOSOL AMINOPEPTIDASE
B: CYTOSOL AMINOPEPTIDASE
C: CYTOSOL AMINOPEPTIDASE
D: CYTOSOL AMINOPEPTIDASE
E: CYTOSOL AMINOPEPTIDASE
F: CYTOSOL AMINOPEPTIDASE
G: CYTOSOL AMINOPEPTIDASE
H: CYTOSOL AMINOPEPTIDASE
I: CYTOSOL AMINOPEPTIDASE
J: CYTOSOL AMINOPEPTIDASE
K: CYTOSOL AMINOPEPTIDASE
L: CYTOSOL AMINOPEPTIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)661,78052
ポリマ－659,34812
非ポリマー2,43240
水67,0883724
1
A: CYTOSOL AMINOPEPTIDASE
B: CYTOSOL AMINOPEPTIDASE
C: CYTOSOL AMINOPEPTIDASE
D: CYTOSOL AMINOPEPTIDASE
E: CYTOSOL AMINOPEPTIDASE
F: CYTOSOL AMINOPEPTIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)330,89026
ポリマ－329,6746
非ポリマー1,21620
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
G: CYTOSOL AMINOPEPTIDASE
H: CYTOSOL AMINOPEPTIDASE
I: CYTOSOL AMINOPEPTIDASE
J: CYTOSOL AMINOPEPTIDASE
K: CYTOSOL AMINOPEPTIDASE
L: CYTOSOL AMINOPEPTIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)330,89026
ポリマ－329,6746
非ポリマー1,21620
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)178.000, 178.000, 244.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32

-
要素

#1: タンパク質
CYTOSOL AMINOPEPTIDASE / LEUCINE AMINOPEPTIDASE / LAP / LEUCYL AMINOPEPTIDASE / AMINOPEPTIDASE A/I


分子量: 54945.676 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌) / プラスミド: PCA9 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌) / Variant (発現宿主): DS957
参照: UniProt: P11648, UniProt: P68767*PLUS, leucyl aminopeptidase
#2: 化合物...
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-CO3 / CARBONATE ION / 炭酸ジアニオン


分子量: 60.009 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: CO3
#4: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3724 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.6 %
結晶化pH: 8 / 詳細: 20 MM KCL, 50 MM TRIS PH 8.0, 1 MM MG(AC)2
結晶化
*PLUS
手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
18 mg/mlprotein11
2200 mM12KCl
350 mMTris12pH8.0
41 mM12Mg(OAc)2

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7A / 波長: 1.23
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年7月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.23 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→30 Å / Num. obs: 298951 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 19.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Net I/σ(I): 11.5
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / Rmerge(I) obs: 0.307 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / % possible all: 99.8
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Num. measured all: 1198951 / Rmerge(I) obs: 0.098
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.5→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: SOME RESIDUES HAVE VERY WEAK DENSITY. THEY HAVE BEEN INCLUDED IN THE MODEL TO FACILITATE MODEL BUILDING STUDIES. CHECK THE DENSITY AND B-VALUES.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.209 14839 5 %RANDOM
Rwork0.165 ---
obs0.165 298907 99.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 37.7 Å2 / ksol: 0.33 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 27.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.22 Å24.12 Å20 Å2
2--2.22 Å20 Å2
3----4.43 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.22 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.27 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数46152 0 76 3724 49952
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.262 2447 4.9 %
Rwork0.202 47216 -
obs--99.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
精密化
*PLUS
最低解像度: 500 Å / Num. reflection all: 298907 / Rfactor obs: 0.183 / Rfactor Rfree: 0.21 / Rfactor Rwork: 0.183
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.23
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.1
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.202

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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