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- PDB-1gyl: INVOLVEMENT OF TYR24 AND TRP108 IN SUBSTRATE BINDING AND SUBSTRAT... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gyl
タイトルINVOLVEMENT OF TYR24 AND TRP108 IN SUBSTRATE BINDING AND SUBSTRATE SPECIFICITY OF GLYCOLATE OXIDASE
要素GLYCOLATE OXIDASE
キーワードOXIDOREDUCTASE (FLAVOENZYME)
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidative photosynthetic carbon pathway / (S)-2-hydroxy-acid oxidase / (S)-2-hydroxy-acid oxidase activity / response to other organism / peroxisome / FMN binding
類似検索 - 分子機能
Alpha-hydroxy acid dehydrogenase, FMN-dependent / FMN-dependent alpha-hydroxy acid dehydrogenase, active site / FMN hydroxy acid dehydrogenase domain / FMN-dependent alpha-hydroxy acid dehydrogenases active site. / FMN-dependent alpha-hydroxy acid dehydrogenase domain profile. / FMN-dependent dehydrogenase / FMN-dependent dehydrogenase / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel ...Alpha-hydroxy acid dehydrogenase, FMN-dependent / FMN-dependent alpha-hydroxy acid dehydrogenase, active site / FMN hydroxy acid dehydrogenase domain / FMN-dependent alpha-hydroxy acid dehydrogenases active site. / FMN-dependent alpha-hydroxy acid dehydrogenase domain profile. / FMN-dependent dehydrogenase / FMN-dependent dehydrogenase / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN MONONUCLEOTIDE / Glycolate oxidase
類似検索 - 構成要素
生物種Spinacia oleracea (ホウレンソウ)
手法X線回折 / 解像度: 3 Å
データ登録者Lindqvist, Y. / Stenberg, K.
引用
ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1995
タイトル: Involvement of Tyr24 and Trp108 in substrate binding and substrate specificity of glycolate oxidase.
著者: Stenberg, K. / Clausen, T. / Lindqvist, Y. / Macheroux, P.
#1: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1993
タイトル: Role of Tyrosine 129 in the Active Site of Spinach Glycolate Oxidase
著者: Macheroux, P. / Kieweg, V. / Massey, V. / Soderlind, E. / Stenberg, K. / Lindqvist, Y.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1989
タイトル: The Active Site of Spinach Glycolate Oxidase
著者: Lindqvist, Y. / Branden, C.-I.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1989
タイトル: Refined Structure of Spinach Glycolate Oxidase at 2 Angstroms Resolution
著者: Lindqvist, Y.
履歴
登録1995年1月30日処理サイト: BNL
改定 1.01995年3月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLYCOLATE OXIDASE
B: GLYCOLATE OXIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,0913
ポリマ－80,6352
非ポリマー4561
水362
1
A: GLYCOLATE OXIDASE
B: GLYCOLATE OXIDASE
ヘテロ分子

A: GLYCOLATE OXIDASE
B: GLYCOLATE OXIDASE
ヘテロ分子

A: GLYCOLATE OXIDASE
B: GLYCOLATE OXIDASE
ヘテロ分子

A: GLYCOLATE OXIDASE
B: GLYCOLATE OXIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)324,36512
ポリマ－322,5408
非ポリマー1,8254
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,-x,z1
crystal symmetry operation3_555-y,x,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)145.500, 145.500, 100.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number89
Space group name H-MP422
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given / Matrix: (-1), (-1), (-1) / ベクター: 73, 71.5, 48.5)
詳細MTRIX THE TRANSFORMATIONS PRESENTED ON MTRIX RECORDS BELOW DESCRIBE NON-CRYSTALLOGRAPHIC RELATIONSHIPS AMONG THE VARIOUS DOMAINS IN THIS ENTRY. APPLYING THE APPROPRIATE MTRIX TRANSFORMATION TO THE RESIDUES LISTED FIRST WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR THE RESIDUES LISTED SECOND. APPLIED TO TRANSFORMED TO MTRIX RESIDUES RESIDUES RMSD M1 A 1 .. A 359 B 1 .. B 359 2.2

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要素

#1: タンパク質 GLYCOLATE OXIDASE


分子量: 40317.508 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Spinacia oleracea (ホウレンソウ)
遺伝子: GLYCOLATE OXIDASE FROM SPINACH / プラスミド: PKS26 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05414, (S)-2-hydroxy-acid oxidase
#2: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
由来についての詳細PET-BASED EXPRESSION SYSTEM.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.8 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 mg/mlprotein1drop
21 Msodium acetate1reservoir
30.4 %octyl pyranoside1reservoir
4100 mMimidazol1reservoir

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射Num. obs: 18421 / % possible obs: 82.7 %
反射
*PLUS
最高解像度: 3 Å / 最低解像度: 54.6 Å / Num. measured all: 41999 / Rmerge(I) obs: 0.092
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 3 Å / 最低解像度: 3.5 Å / % possible obs: 71.1 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化最高解像度: 3 Å /
Rfactor反射数
Rwork0.254 -
obs0.254 41999
原子変位パラメータBiso mean: 15.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5405 0 31 2 5438
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.59
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
精密化
*PLUS
最低解像度: 6.5 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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