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- PDB-1gvf: Structure of tagatose-1,6-bisphosphate aldolase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gvf
タイトルStructure of tagatose-1,6-bisphosphate aldolase
要素TAGATOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE AGAY
キーワードLYASE / ZINC.
機能・相同性
機能・相同性情報


tagatose-bisphosphate aldolase / tagatose-bisphosphate aldolase activity / D-tagatose 6-phosphate catabolic process / catalytic complex / protein homotetramerization / carbohydrate metabolic process / protein-containing complex / zinc ion binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
D-tagatose-bisphosphate aldolase, class II, subunit KbaY/GatY / D-tagatose-bisphosphate aldolase, class II, subunit KbaY / : / Fructose-bisphosphate aldolase class-II signature 1. / Fructose-bisphosphate aldolase class-II signature 2. / Fructose-bisphosphate aldolase, class-II / Fructose-bisphosphate aldolase class-II / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel ...D-tagatose-bisphosphate aldolase, class II, subunit KbaY/GatY / D-tagatose-bisphosphate aldolase, class II, subunit KbaY / : / Fructose-bisphosphate aldolase class-II signature 1. / Fructose-bisphosphate aldolase class-II signature 2. / Fructose-bisphosphate aldolase, class-II / Fructose-bisphosphate aldolase class-II / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOGLYCOLOHYDROXAMIC ACID / D-tagatose-1,6-bisphosphate aldolase subunit KbaY / D-tagatose-1,6-bisphosphate aldolase subunit KbaY
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / DIRECT METHODS / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Hall, D.R. / Hunter, W.N.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Structure of Tagatose-1,6-Bisphosphate Aldolase; Insight Into Chiral Discrimination, Mechanism and Specificity of Class II Aldolases
著者: Hall, D.R. / Bond, C.S. / Leonard, G.A. / Watt, C.I. / Berry, A. / Hunter, W.N.
履歴
登録2002年2月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年6月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月22日Group: Data collection / Other / Refinement description
カテゴリ: pdbx_database_proc / pdbx_database_status / refine
Item: _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _refine.pdbx_ls_cross_valid_method
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" AND "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" AND "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ARE ACTUALLY A 9-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 10-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TAGATOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE AGAY
B: TAGATOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE AGAY
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,04922
ポリマ－62,6612
非ポリマー1,38820
水11,854658
1
A: TAGATOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE AGAY
B: TAGATOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE AGAY
ヘテロ分子

A: TAGATOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE AGAY
B: TAGATOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE AGAY
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,09844
ポリマ－125,3234
非ポリマー2,77640
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)72.650, 100.460, 206.660
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2053-

HOH

21A-2060-

HOH

31B-2047-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.02797, -0.99947, -0.01649), (-0.99951, 0.02819, -0.01366), (0.01412, 0.0161, -0.99977)
ベクター: 51.48536, 49.7148, 87.68402)

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 TAGATOSE-BISPHOSPHATE ALDOLASE AGAY / TAGATOSE-1 / 6-BISPHOSPHATE ALDOLASE


分子量: 31330.660 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
参照: UniProt: P42908, UniProt: P0AB74*PLUS, tagatose-bisphosphate aldolase

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非ポリマー , 5種, 678分子

#2: 化合物 ChemComp-PGH / PHOSPHOGLYCOLOHYDROXAMIC ACID / ホスホグリコロヒドロキサム酸


分子量: 171.046 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6NO6P
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 658 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細THE ASYMMETRIC UNIT CONTAINS A DIMER WHICH BY MEANS OF A CRYSTALLOGRAPHIC TWO-FOLD SYMMETRY ...THE ASYMMETRIC UNIT CONTAINS A DIMER WHICH BY MEANS OF A CRYSTALLOGRAPHIC TWO-FOLD SYMMETRY OPERATOR FORMS THE FUNCTIONAL TETRAMERIC ENZYME

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.7 %
解説: WAVELENGTHS QUOTED ARE FOR MAD PEAK, MAD INFLECTION POINT, MAD REMOTE 1, MAD REMOTE2, INHOUSE REFINEMENT, ID14-EH2 HIGH RES REFINEMENT DATA SETS RESPECTIVELY EXPERIMENTAL STATISTICS QUOTED ...解説: WAVELENGTHS QUOTED ARE FOR MAD PEAK, MAD INFLECTION POINT, MAD REMOTE 1, MAD REMOTE2, INHOUSE REFINEMENT, ID14-EH2 HIGH RES REFINEMENT DATA SETS RESPECTIVELY EXPERIMENTAL STATISTICS QUOTED FOR COMBINED INHOUSE AND HIGH RES DATA SET USED FOR REFINEMENT
結晶化pH: 6.4 / 詳細: pH 6.40
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
16.5 mg/mlenzyme1drop
250 mMTris-HCl1droppH7.5
320 mMPGH1drop
47-12 %(v/v)ethylene glycol1reservoir
510 mM1reservoirZnCl2
642 mMsodium cacodylate1reservoirpH6.4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 1.282,1.283,1.127,1.030, 1.5418,0.933
検出器タイプ: MAR, RAXIS / 検出器: CCD
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.2821
21.2831
31.1271
41.031
51.54181
60.9331
反射解像度: 1.45→29.8 Å / Num. obs: 1086028 / % possible obs: 98.4 % / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 1.45→1.48 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.292 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 97.9
反射
*PLUS
Num. obs: 131455 / Num. measured all: 1086028

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
MOSFLMデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SCALAデータスケーリング
RSPS位相決定
MLPHARE位相決定
SHELXL-97精密化
精密化構造決定の手法: DIRECT METHODS / 解像度: 1.45→10 Å / Num. parameters: 47082 / Num. restraintsaints: 56585 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: ARP/WARP WITH REFMAC USED FIRST FOLLOWED BY CNS THE FOLLOWING RESIDUES HAVE MISSING ATOMS DUE TO DISORDER: SER A 151 LYS A 185 LYS A 188 ARG A 257 SER A 285 GLU B 150 SER B 151 LYS B 185 LYS B 188 GLU B 216
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1733 6592 5.3 %RANDOM
all0.1268 124490 --
obs0.131 -93.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER
Refine analyzeNum. disordered residues: 15 / Occupancy sum hydrogen: 4167 / Occupancy sum non hydrogen: 4926.25
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4189 0 80 658 4927
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.029
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0253
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.047
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.062
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.097
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.004
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.055
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.086
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL / バージョン: 97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 10 Å / Rfactor all: 0.13 / Rfactor obs: 0.17 / Rfactor Rfree: 0.13
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.03
X-RAY DIFFRACTIONs_plane_restr0.025
X-RAY DIFFRACTIONs_chiral_restr0.062

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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