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万見
- PDB-1gqe: Polypeptide Chain Release Factor 2 (RF2) from Escherichia coli -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gqe
タイトルPolypeptide Chain Release Factor 2 (RF2) from Escherichia coli
要素RELEASE FACTOR 2
キーワードTRANSLATION / PROTEIN SYNTHESIS / RIBOSOME / MACROMOLECULAR MIMICRY
機能・相同性
機能・相同性情報


translation release factor activity, codon specific / translational termination / cytosol
類似検索 - 分子機能
Release factor / Alpha-Beta Plaits - #1660 / Peptide chain release factor 2 / Peptide chain release factor / PCRF domain / PCRF / Peptide chain release factor class I superfamily / Prokaryotic-type class I peptide chain release factors signature. / Double Stranded RNA Binding Domain - #20 / Peptide chain release factor class I ...Release factor / Alpha-Beta Plaits - #1660 / Peptide chain release factor 2 / Peptide chain release factor / PCRF domain / PCRF / Peptide chain release factor class I superfamily / Prokaryotic-type class I peptide chain release factors signature. / Double Stranded RNA Binding Domain - #20 / Peptide chain release factor class I / RF-1 domain / Double Stranded RNA Binding Domain / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Alpha-Beta Plaits / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptide chain release factor RF2
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 1.81 Å
データ登録者Vestergaard, B. / Kjeldgaard, M.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2001
タイトル: Bacterial Polypeptide Release Factor Rf2 is Structurally Distinct from Eukaryotic Erf1.
著者: Vestergaard, B. / Van, L. / Andersen, G. / Nyborg, J. / Buckingham, R. / Kjeldgaard, M.
履歴
登録2001年11月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年4月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RELEASE FACTOR 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,6791
ポリマ－41,6791
非ポリマー00
水5,152286
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)57.388, 49.893, 63.144
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.01, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 RELEASE FACTOR 2 / RF2


分子量: 41678.660 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: K-12 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: P07012
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 286 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED MUTATION: THR(246)ALA. RESIDUE 298 CORRESPONDS TO A LEUCINE IN THE SWISS-PROT SEQUENCE, ...ENGINEERED MUTATION: THR(246)ALA. RESIDUE 298 CORRESPONDS TO A LEUCINE IN THE SWISS-PROT SEQUENCE, BUT IS CLEARLY IDENTIFIED AS A VALINE IN ELECTRON DENSITY.
配列の詳細CRYSTALS FROM MUTANT T246A. RESIDUE 298 CORRESPONDS TO A LEUCINE IN THE SWISS-PROT SEQUENCE, BUT IS ...CRYSTALS FROM MUTANT T246A. RESIDUE 298 CORRESPONDS TO A LEUCINE IN THE SWISS-PROT SEQUENCE, BUT IS CLEARLY IDENTIFIED AS A VALINE IN ELECTRON DENSITY.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.154 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 %
結晶化pH: 7.6
詳細: 40 MM TRISHCL, PH 7.6, 400 MM NACL, 40 MM MGCL2, 2% ETHYLENE GLYCOL 20 MM DTT, PEG 2K MME 28-34%
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
140 mMTris-HCl1reservoirpH7.6
2400 mM1reservoirNaCl
340 mM1reservoirMgCl2
42 %ethylene glycol1reservoir
520 mMdithiothreitol1reservoir
628-34 %PEG2000 MME1reservoir
73.5 mg/mlprotein1dropand 8.0mg/ml

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 0.9793
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2000年12月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→20 Å / Num. obs: 59537 / % possible obs: 95.6 % / 冗長度: 2.3 % / Biso Wilson estimate: 17.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 12.3
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 1.5 % / Rmerge(I) obs: 0.32 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 85.6
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Num. obs: 58787 / % possible obs: 95.9 % / Num. measured all: 1018104 / Rmerge(I) obs: 0.07
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 71.2 % / Rmerge(I) obs: 0.319

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: OTHER / 解像度: 1.81→18.18 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 1828329.04 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: REFINEMENT RESTRAINED BY SAD PHASES REGION 247 - 257 WAS NOT VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY, BUT WAS MODELLED STEREOCHEMICALLY ACCORDING TO STRUCTURAL SIMILARITY WITH THE GGR MOTIF IN ...詳細: REFINEMENT RESTRAINED BY SAD PHASES REGION 247 - 257 WAS NOT VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY, BUT WAS MODELLED STEREOCHEMICALLY ACCORDING TO STRUCTURAL SIMILARITY WITH THE GGR MOTIF IN RIBOSOMAL PROTEIN S5 (1FJF) AND THE GGQ MOTIF IN ERF1 (1DT9)
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.247 1517 5 %RANDOM
Rwork0.222 ---
obs0.222 30515 96.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 51.2865 Å2 / ksol: 0.395009 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 27.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.36 Å20 Å23.64 Å2
2---3.52 Å20 Å2
3---0.16 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.17 Å0.12 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.81→18.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2866 0 0 286 3152
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.67
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.681.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.772
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.342
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.612.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.31 243 5.6 %
Rwork0.278 4116 -
obs--82.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 50 Å / Num. reflection obs: 59537 / Num. reflection Rfree: 2957 / % reflection Rfree: 4.8 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.12
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.25
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.687
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.31 / Rfactor obs: 0.278

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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