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- PDB-1gdq: FUSARIUM OXYSPORUM TRYPSIN AT ATOMIC RESOLUTION -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gdq
タイトルFUSARIUM OXYSPORUM TRYPSIN AT ATOMIC RESOLUTION
要素
  • GLY-ALA-ARG
  • TRYPSIN
キーワードHYDROLASE / beta-barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


trypsin / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region
類似検索 - 分子機能
: / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin ...: / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Fusarium oxysporum (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 0.93 Å
データ登録者Rypniewski, W.R. / Oestergaard, P. / Noerregaard-Madsen, M. / Dauter, M. / Wilson, K.S.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2001
タイトル: Fusarium oxysporum trypsin at atomic resolution at 100 and 283 K: a study of ligand binding.
著者: Rypniewski, W.R. / Ostergaard, P.R. / Norregaard-Madsen, M. / Dauter, M. / Wilson, K.S.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1995
タイトル: Structure of inhibited trypsin from Fusarium oxysporum at 1.55A
著者: Rypniewski, W.R. / Dambmann, C. / von der Osten, C. / Dauter, M. / Wilson, K.S.
履歴
登録2000年9月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年2月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Advisory / Experimental preparation
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42023年12月27日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRYPSIN
B: GLY-ALA-ARG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,7885
ポリマ－22,5042
非ポリマー2843
水9,422523
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)33.045, 36.974, 39.783
Angle α, β, γ (deg.)102.81, 104.56, 102.40
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 TRYPSIN


分子量: 22200.490 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Fusarium oxysporum (菌類) / 参照: UniProt: P35049, trypsin
#2: タンパク質・ペプチド GLY-ALA-ARG


分子量: 303.339 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 523 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 37 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: sodium sulphate, sodium citrate, pH 6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 19K
結晶化
*PLUS
pH: 6
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
125 Mprotein1drop
210 mM3,3-dimethyl glutaric acid1drop
32 mM1dropCaCl2
4100 mM1dropNaCl
51.4 M1reservoirNa2SO4
60.1 Msodium citrate1reservoir
70-5 %2-propanol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.87
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年10月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.93→12 Å / Num. all: 576525 / Num. obs: 576525 / % possible obs: 92.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.043 / Net I/σ(I): 19
反射 シェル解像度: 0.93→0.95 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.247 / Num. unique all: 5033 / % possible all: 86.3
反射
*PLUS
最低解像度: 12 Å / Num. obs: 107781 / Num. measured all: 576525
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 86.3 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
SHELXL-97精密化
精密化解像度: 0.93→12 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: least-squares refinement against I's. Full-matrix least-squares at the end to obtain error estimates
Rfactor反射数Selection details
Rwork0.0986 --
all0.0986 107781 -
obs0.0986 107781 -
Rfree-0 not used
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 0.93→12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1568 0 16 523 2107
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.031
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL-97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 12 Å / σ(F): 0
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: s_chiral_restr / Dev ideal: 0.112

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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