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- PDB-1gbc: ALPHA-LYTIC PROTEASE WITH MET 190 REPLACED BY ALA AND GLY 216 REP... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gbc
タイトルALPHA-LYTIC PROTEASE WITH MET 190 REPLACED BY ALA AND GLY 216 REPLACED BY ALA COMPLEX WITH METHOXYSUCCINYL-ALA-ALA-PRO-LEUCINE BORONIC ACID
要素
  • ALPHA-LYTIC PROTEASE
  • METHOXYSUCCINYL-ALA-ALA-PRO-LEUCINE BORONIC ACID INHIBITOR
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / ACTIVE-SITE MUTATION / SERINE PROTEINASE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-lytic endopeptidase / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Alpha-lytic protease prodomain / Streptogrisin prodomain / Peptidase S1A, alpha-lytic prodomain / Alpha-lytic protease prodomain / Peptidase S1A, streptogrisin / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases ...Alpha-lytic protease prodomain / Streptogrisin prodomain / Peptidase S1A, alpha-lytic prodomain / Alpha-lytic protease prodomain / Peptidase S1A, streptogrisin / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-(4-methoxy-4-oxobutanoyl)-L-alanyl-L-alanyl-N-[(1R)-1-(dihydroxyboranyl)-3-methylbutyl]-L-prolinamide / Alpha-lytic protease
類似検索 - 構成要素
生物種Lysobacter enzymogenes (バクテリア)
手法X線回折 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Mace, J.E. / Agard, D.A.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1995
タイトル: Kinetic and structural characterization of mutations of glycine 216 in alpha-lytic protease: a new target for engineering substrate specificity.
著者: Mace, J.E. / Agard, D.A.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1991
タイトル: Structural Basis for Broad Specificity in Alpha-Lytic Protease
著者: Bone, R. / Fujushige, A. / Kettner, C.A. / Agard, D.A.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 1989
タイトル: Structural Plasticity Broadens the Specificity of an Engineered Protease
著者: Bone, R. / Silen, J.L. / Agard, D.A.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1989
タイトル: Structural Analysis of Specificity: Alpha-Lytic Protease Complexes with Analogues of Reaction Intermediates
著者: Bone, R. / Frank, D. / Kettner, D. / Agard, D.A.
#4: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1987
タイトル: Serine Protease Mechanism: Structure of an Inhibitory Complex of Alpha-Lytic Protease and a Tightly Bound Peptide Boronic Acid
著者: Bone, R. / Shenvi, A.B. / Kettner, C.A. / Agard, D.A.
#5: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1985
タイトル: Refined Structure of Alpha-Lytic Protease at 1.7 Angstroms Resolution. Analysis of Hydrogen Bonding and Solvent Structure
著者: Fujinaga, M. / Delbaere, L.T.J. / Brayer, G.D. / James, M.N.G.
#6: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1979
タイトル: Molecular Structure of the Alpha-Lytic Protease from Myxobacter 495 at 2.8 Angstroms Resolution
著者: Brayer, G.D. / Delbaere, L.T.J. / James, M.N.G.
履歴
登録1995年9月6日処理サイト: BNL
改定 1.01996年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32012年12月12日Group: Other
改定 1.42021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALPHA-LYTIC PROTEASE
P: METHOXYSUCCINYL-ALA-ALA-PRO-LEUCINE BORONIC ACID INHIBITOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,5064
ポリマ－20,3132
非ポリマー1922
水2,864159
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1150 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area7810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.160, 66.160, 80.240
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 ALPHA-LYTIC PROTEASE


分子量: 19829.041 Da / 分子数: 1 / 変異: M190A, G216A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lysobacter enzymogenes (バクテリア)
株: 495 / 遺伝子: ALPHA-LYTIC PROTEASE PREPROENZ / プラスミド: PALP12 (PBR322-DERIVATIVE) / 遺伝子 (発現宿主): ALPHA-LYTIC PROTEASE PREPROENZYME / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00778, alpha-lytic endopeptidase
#2: タンパク質・ペプチド METHOXYSUCCINYL-ALA-ALA-PRO-LEUCINE BORONIC ACID INHIBITOR


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 484.351 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
参照: N-(4-methoxy-4-oxobutanoyl)-L-alanyl-L-alanyl-N-[(1R)-1-(dihydroxyboranyl)-3-methylbutyl]-L-prolinamide
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 159 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細INHIBITORY PEPTIDE BORONIC ACIDS ARE PEPTIDE ANALOGS IN WHICH THE C-TERMINAL CARBOXYL GROUP HAS ...INHIBITORY PEPTIDE BORONIC ACIDS ARE PEPTIDE ANALOGS IN WHICH THE C-TERMINAL CARBOXYL GROUP HAS BEEN REPLACED WITH THE BORONIC ACID GROUP (B(OH)2).
非ポリマーの詳細INHIBITORY PEPTIDE BORONIC ACIDS ARE PEPTIDE ANALOGS IN WHICH THE C-TERMINAL CARBOXYL GROUP HAS ...INHIBITORY PEPTIDE BORONIC ACIDS ARE PEPTIDE ANALOGS IN WHICH THE C-TERMINAL CARBOXYL GROUP HAS BEEN REPLACED WITH THE BORONIC ACID GROUP (B(OH)2). INHIBITOR NUMBERING IS BY ANALOGY TO PROTEASE SUBSTRATE NOMENCLATURE IN WHICH THE RESIDUE PRIOR TO THE SCISSILE BOND IS THE P1 RESIDUE, THE NEXT TOWARD THE N-TERMINUS IS THE P2 RESIDUE, ETC.
配列の詳細CHAIN A RESIDUE NUMBERING IS DONE BY HOMOLOGY WITH CHYMOTRYPSIN FOR RESIDUES 15A - 245. CHAIN P ...CHAIN A RESIDUE NUMBERING IS DONE BY HOMOLOGY WITH CHYMOTRYPSIN FOR RESIDUES 15A - 245. CHAIN P INHIBITOR NUMBERING IS DONE BY ANALOGY TO PROTEASE SUBSTRATE NOMENCLATURE IN WHICH THE RESIDUE PRIOR TO THE SCISSILE BOND IS THE P1 RESIDUE, THE NEXT TOWARD THE N-TERMINUS IS THE P2 RESIDUE, ETC.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.7 %
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 48.1 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
11.4 M1reservoirLi2SO4
220 mMTris-HCl1reservoir

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データ収集

放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年9月22日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→17.5 Å / Num. obs: 10447 / % possible obs: 91 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
RIGAKUAFC5 CONTROL SOFTWAREデータ収集
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
RIGAKUAFC5 CONTROL SOFTWAREデータ削減
X-PLOR3.1位相決定
精密化解像度: 2.2→17.5 Å / σ(F): 2
詳細: THE METHOXYSUCCINYL PORTION OF THE INHIBITOR WAS DISORDERED AND NO COORDINATES ARE INCLUDED FOR IT IN THIS ENTRY
Rfactor反射数
Rwork0.141 -
obs0.141 10255
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→17.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1415 0 10 159 1584
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.7
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.18
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg26
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.18

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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