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- PDB-1g7c: YEAST EEF1A:EEF1BA IN COMPLEX WITH GDPNP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1g7c
タイトルYEAST EEF1A:EEF1BA IN COMPLEX WITH GDPNP
要素
  • ELONGATION FACTOR 1-ALPHA
  • ELONGATION FACTOR 1-BETA
キーワードTRANSLATION / protein-protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Eukaryotic Translation Elongation / eukaryotic translation elongation factor 1 complex / melatonin binding / negative regulation of actin filament bundle assembly / HSF1 activation / regulation of translational termination / tRNA export from nucleus / fungal-type vacuole membrane / Protein methylation / negative regulation of protein phosphorylation ...Eukaryotic Translation Elongation / eukaryotic translation elongation factor 1 complex / melatonin binding / negative regulation of actin filament bundle assembly / HSF1 activation / regulation of translational termination / tRNA export from nucleus / fungal-type vacuole membrane / Protein methylation / negative regulation of protein phosphorylation / actin filament bundle assembly / translational elongation / translation elongation factor activity / negative regulation of protein kinase activity / Neutrophil degranulation / cellular response to amino acid starvation / guanyl-nucleotide exchange factor activity / maintenance of translational fidelity / actin filament binding / GDP binding / regulation of translation / ribosome binding / cytoskeleton / ribosome / translation / GTPase activity / protein kinase binding / GTP binding / mitochondrion / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Translation elongation factor EF1B, beta/delta chains, conserved site / Elongation factor 1 beta central acidic region, eukaryote / : / Eukaryotic elongation factor 1 beta central acidic region / Elongation factor 1 beta/beta'/delta chain signature 1. / Elongation factor 1 beta/beta'/delta chain signature 2. / Eukaryotic elongation factor 1 beta central acidic region / Translation elongation factor EF1B, beta/delta subunit, guanine nucleotide exchange domain / Translation elongation factor eEF-1beta-like superfamily / EF-1 guanine nucleotide exchange domain ...Translation elongation factor EF1B, beta/delta chains, conserved site / Elongation factor 1 beta central acidic region, eukaryote / : / Eukaryotic elongation factor 1 beta central acidic region / Elongation factor 1 beta/beta'/delta chain signature 1. / Elongation factor 1 beta/beta'/delta chain signature 2. / Eukaryotic elongation factor 1 beta central acidic region / Translation elongation factor EF1B, beta/delta subunit, guanine nucleotide exchange domain / Translation elongation factor eEF-1beta-like superfamily / EF-1 guanine nucleotide exchange domain / EF-1 guanine nucleotide exchange domain / Translation elongation factor EF1A, eukaryotic/archaeal / : / Nuclear-export cofactor Arc1p / : / GTP-eEF1A C-terminal domain-like / : / Ribosomal protein S6/Translation elongation factor EF1B / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Translation factors / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Translation elongation factor EF1B/ribosomal protein S6 / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Alpha-Beta Plaits / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE / Elongation factor 1-alpha / Elongation factor 1-beta
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Andersen, G.R. / Valente, L. / Pedersen, L. / Kinzy, T.G. / Nyborg, J.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2001
タイトル: Crystal structures of nucleotide exchange intermediates in the eEF1A-eEF1Balpha complex.
著者: Andersen, G.R. / Valente, L. / Pedersen, L. / Kinzy, T.G. / Nyborg, J.
#1: ジャーナル: to be published
タイトル: Structural Basis for Nucleotide Exchange and Competition with tRNA in the Yeast Elongation Factor Complex eEF1A:eEF1Ba
著者: Andersen, G.R. / Pedersen, L. / Valente, L. / Kinzy, T.G. / Nyborg, J.
履歴
登録2000年11月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年12月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ELONGATION FACTOR 1-ALPHA
B: ELONGATION FACTOR 1-BETA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,9473
ポリマ－60,5832
非ポリマー3631
水8,071448
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4130 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area22320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.641, 90.433, 92.413
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 ELONGATION FACTOR 1-ALPHA / EEF1A


分子量: 50110.621 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P02994
#2: タンパク質 ELONGATION FACTOR 1-BETA / EEF1BA


分子量: 10472.829 Da / 分子数: 1 / Fragment: C-TERMINAL DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: TKY331 / 遺伝子: TEF5 / プラスミド: PET11D / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): 834 DE3 / 参照: UniProt: P32471
#3: 化合物 ChemComp-5GP / GUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE


分子量: 363.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O8P
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 448 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.93 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.2
詳細: mmE 2K, Tris, Hepes, KCl, DTT, GDPNP, pH 8.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
pH: 7.2 / 詳細: Pedersen, L.P., (2000) Acta Crystallogr., D57, 159.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
18 mg/mlprotein1drop
220 mMHEPES1drop
3100 mM1dropKCl
40.5 mMdithiothreitol1drop
5100 mM1reservoirKCl
6100 mMTris-HCl1reservoir
73 mMdithiothreitol1reservoir
815-18 %PEG2000 MME1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR571 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年9月10日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→20 Å / Num. all: 34086 / Num. obs: 33704 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 10.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 21.9
反射 シェル解像度: 2.05→2.12 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.246 / Mean I/σ(I) obs: 5.2 / % possible all: 93
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 93 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1f60

1f60


解像度: 2.05→20 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: engh & huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.231 1801 random
Rwork0.208 --
all0.209 33704 -
obs0.209 33380 -
原子変位パラメータBiso mean: 21.6 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.18 Å0.16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4094 0 24 448 4566
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.08
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.61
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.74
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / σ(F): 0 / Rfactor obs: 0.208
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 21.6 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.08
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.74

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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