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- PDB-1g50: CRYSTAL STRUCTURE OF A WILD TYPE HER ALPHA LBD AT 2.9 ANGSTROM RE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1g50
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF A WILD TYPE HER ALPHA LBD AT 2.9 ANGSTROM RESOLUTION
要素ESTROGEN RECEPTOR
キーワードDNA BINDING PROTEIN / alpha helices / estradiol / Structural Proteomics in Europe / SPINE / Structural Genomics
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of epithelial cell apoptotic process / antral ovarian follicle growth / G protein-coupled estrogen receptor activity / regulation of branching involved in prostate gland morphogenesis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / regulation of toll-like receptor signaling pathway / prostate epithelial cord arborization involved in prostate glandular acinus morphogenesis / nuclear estrogen receptor activity / epithelial cell proliferation involved in mammary gland duct elongation ...regulation of epithelial cell apoptotic process / antral ovarian follicle growth / G protein-coupled estrogen receptor activity / regulation of branching involved in prostate gland morphogenesis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / regulation of toll-like receptor signaling pathway / prostate epithelial cord arborization involved in prostate glandular acinus morphogenesis / nuclear estrogen receptor activity / epithelial cell proliferation involved in mammary gland duct elongation / epithelial cell development / prostate epithelial cord elongation / mammary gland branching involved in pregnancy / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / uterus development / vagina development / TFIIB-class transcription factor binding / androgen metabolic process / steroid hormone receptor signaling pathway / mammary gland alveolus development / cellular response to estrogen stimulus / estrogen response element binding / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Nuclear signaling by ERBB4 / RNA polymerase II preinitiation complex assembly / 14-3-3 protein binding / protein localization to chromatin / estrogen receptor signaling pathway / steroid binding / nitric-oxide synthase regulator activity / TBP-class protein binding / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / ESR-mediated signaling / transcription corepressor binding / negative regulation of miRNA transcription / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / cellular response to estradiol stimulus / transcription coregulator binding / stem cell differentiation / nuclear estrogen receptor binding / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / SUMOylation of intracellular receptors / euchromatin / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / transcription coactivator binding / Nuclear Receptor transcription pathway / beta-catenin binding / response to estrogen / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / nuclear receptor activity / male gonad development / Regulation of RUNX2 expression and activity / sequence-specific double-stranded DNA binding / positive regulation of fibroblast proliferation / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / Ovarian tumor domain proteases / PIP3 activates AKT signaling / response to estradiol / ATPase binding / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / regulation of inflammatory response / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / fibroblast proliferation / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / Estrogen-dependent gene expression / transcription regulator complex / Extra-nuclear estrogen signaling / calmodulin binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / chromatin remodeling / DNA-binding transcription factor activity / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of gene expression / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / Golgi apparatus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / enzyme binding / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Estrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal domain / : / Oestrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal / Estrogen receptor/oestrogen-related receptor / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormone receptor ...Estrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal domain / : / Oestrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal / Estrogen receptor/oestrogen-related receptor / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Zinc finger, C4 type (two domains) / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ESTRADIOL / Estrogen receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Eiler, S. / Gangloff, M. / Duclaud, S. / Moras, D. / Ruff, M. / Structural Proteomics in Europe (SPINE)
引用ジャーナル: Protein Expr.Purif. / 年: 2001
タイトル: Overexpression, Purification, and Crystal Structure of Native ER alpha LBD
著者: Eiler, S. / Gangloff, M. / Duclaud, S. / Moras, D. / Ruff, M.
履歴
登録2000年10月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年2月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ESTROGEN RECEPTOR
B: ESTROGEN RECEPTOR
C: ESTROGEN RECEPTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,6406
ポリマ－84,8233
非ポリマー8173
水2,972165
1
A: ESTROGEN RECEPTOR
ヘテロ分子

A: ESTROGEN RECEPTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,0934
ポリマ－56,5492
非ポリマー5452
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z+1/31
2
B: ESTROGEN RECEPTOR
C: ESTROGEN RECEPTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,0934
ポリマ－56,5492
非ポリマー5452
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4790 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area19900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.500, 105.500, 136.080
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 ESTROGEN RECEPTOR


分子量: 28274.289 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET15B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P03372
#2: 化合物 ChemComp-EST / ESTRADIOL / エストラジオ-ル


分子量: 272.382 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H24O2 / コメント: ホルモン*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 165 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.26 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.1
詳細: PEG400, pH 7.1, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7.3
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
15 mg/mlprotein1drop
250 mM1dropNaCl
350 mMTris-maleate/HCl1droppH8.
40.010 mMestradiol1drop
550 mMbeta-mercaptoethanol1drop
62-10 %PEG4001drop
7400 mM1dropNaCl
850 mMbeta-mercaptoethanol1drop
950 mMimidazole1droppH7.3
104-20 %PEG4001reservoir
11350-950 mM1reservoirNaCl
1250 mMimidazole1reservoir
1350 mMbeta-mercaptoethanol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 0.9934 Å
検出器検出器: CCD / 日付: 1997年4月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→40 Å / Num. all: 20000 / Num. obs: 18142 / % possible obs: 91 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.8 % / Biso Wilson estimate: 34.9 Å2 / Rsym value: 8
反射
*PLUS
% possible obs: 91 % / Rmerge(I) obs: 0.08
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.9 Å / 最低解像度: 3.1 Å / % possible obs: 78 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化開始モデル: pdb entry 1qkt

1qkt


解像度: 2.9→49.18 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 1999535.89 / Data cutoff high rms absF: 1999535.89 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.31 1778 9.8 %RANDOM
Rwork0.241 ---
obs0.241 18142 91 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 44.13 Å2 / ksol: 0.322 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 61.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-18.9 Å2-0.97 Å20 Å2
2--18.9 Å20 Å2
3----37.8 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.56 Å0.41 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.84 Å0.67 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→49.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5884 0 60 165 6109
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d19.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.87
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.191.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.082
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.512
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.392.5
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3.08 Å / Rfactor Rfree error: 0.029 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.465 252 9.9 %
Rwork0.382 2288 -
obs--78 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PAPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ESTRADIOL.PARAMESTRADIOL.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 15 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 9.8 % / Rfactor Rfree: 0.31
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 61.2 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg19.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.87
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.191.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.512
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.082
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.392.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.465 / % reflection Rfree: 9.9 % / Rfactor Rwork: 0.382

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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