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- PDB-1g4w: CRYSTAL STRUCTURE OF THE SALMONELLA TYROSINE PHOSPHATASE AND GTPA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1g4w
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE SALMONELLA TYROSINE PHOSPHATASE AND GTPASE ACTIVATING PROTEIN SPTP
要素PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE SPTP
キーワードSIGNALING PROTEIN / virulence factor / tyrosine phosphatase / GTPase activating protein / 4-helix bundle / disorder
機能・相同性
機能・相同性情報


GTPase activator activity / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / host cell cytoplasm / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Secreted effector protein SptP, N-terminal domain / SicP binding / Secreted effector protein SptP, N-terminal domain superfamily / Virulence factor YopE uncharacterised domain / Virulence factor YopE, GAP domain / Virulence factor YopE, GAP domain superfamily / Yersinia virulence determinant (YopE) / Type III secreted modular tyrosine phosphatase, SptP/YopH / : / Globular protein, non-globular alpha/beta subunit ...Secreted effector protein SptP, N-terminal domain / SicP binding / Secreted effector protein SptP, N-terminal domain superfamily / Virulence factor YopE uncharacterised domain / Virulence factor YopE, GAP domain / Virulence factor YopE, GAP domain superfamily / Yersinia virulence determinant (YopE) / Type III secreted modular tyrosine phosphatase, SptP/YopH / : / Globular protein, non-globular alpha/beta subunit / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Secreted effector protein SptP
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Stebbins, C.E. / Galan, J.E.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2000
タイトル: Modulation of host signaling by a bacterial mimic: structure of the Salmonella effector SptP bound to Rac1.
著者: Stebbins, C.E. / Galan, J.E.
履歴
登録2000年10月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年1月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
R: PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE SPTP


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,1281
ポリマ－42,1281
非ポリマー00
水2,774154
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)34.966, 153.611, 175.465
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE SPTP


分子量: 42127.801 Da / 分子数: 1 / 断片: SPTP RESIDUES 161-543 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
遺伝子: SPTP / プラスミド: PGEX-4T-3 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P74873
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 154 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.99 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 3.5M sodium formate, 2mM DTT, 0.1M Tris pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 52 %
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
128 mg/mlprotein1drop
23.5 Msodium formate1reservoir
32 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年9月21日 / 詳細: Yale mirrors
放射モノクロメーター: Yale Mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 24740 / Num. obs: 23440 / % possible obs: 94.8 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 21.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 13.9
反射 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.337 / Mean I/σ(I) obs: 2.93 / % possible all: 94.9
反射
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / Num. measured all: 114569

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHARP位相決定
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.2→50 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.314 21650 7% random with CNS
Rwork0.26 --
all0.26 24740 -
obs0.26 23440 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2656 0 0 154 2810
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.23 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.392 46
Rwork0.381 -
obs-645
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 50 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 7 % / Rfactor obs: 0.26 / Rfactor Rwork: 0.26
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: c_angle_deg / Dev ideal: 1.4
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.392 / Rfactor Rwork: 0.381

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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