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- PDB-1g2p: CRYSTAL STRUCTURE OF ADENINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1g2p
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF ADENINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
要素ADENINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE 1
キーワードTRANSFERASE / dimer / catalytic loop
機能・相同性
機能・相同性情報


Purine salvage / adenine binding / adenine salvage / adenine phosphoribosyltransferase / adenine phosphoribosyltransferase activity / AMP salvage / purine ribonucleoside salvage / AMP binding / Neutrophil degranulation / metal ion binding ...Purine salvage / adenine binding / adenine salvage / adenine phosphoribosyltransferase / adenine phosphoribosyltransferase activity / AMP salvage / purine ribonucleoside salvage / AMP binding / Neutrophil degranulation / metal ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Adenine phosphoribosyl transferase / : / Purine/pyrimidine phosphoribosyl transferases signature. / Rossmann fold - #2020 / Phosphoribosyl transferase domain / Phosphoribosyltransferase-like / Phosphoribosyltransferase domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Adenine phosphoribosyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Shi, W. / Tanaka, K.S.E. / Almo, S.C. / Schramm, V.L.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: Structural analysis of adenine phosphoribosyltransferase from Saccharomyces cerevisiae.
著者: Shi, W. / Tanaka, K.S. / Crother, T.R. / Taylor, M.W. / Almo, S.C. / Schramm, V.L.
履歴
登録2000年10月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年12月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADENINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,8093
ポリマ－20,6171
非ポリマー1922
水1,946108
1
A: ADENINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE 1
ヘテロ分子

A: ADENINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,6186
ポリマ－41,2342
非ポリマー3844
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_755-x+2,-y+1/2,z1
Buried area4020 Å2
ΔGint-83 kcal/mol
Surface area14100 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)49.426, 96.670, 112.075
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number24
Space group name H-MI212121
詳細The second part of the biological assemble is generated by the two fold screw axis, -x, -y+1/2, z

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要素

#1: タンパク質 ADENINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE 1


分子量: 20616.814 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
プラスミド: PQE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P49435, adenine phosphoribosyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 108 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 61 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: lithium sulfate, Hepes, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
113-15 mg/mlprotein1drop
2100 mMHEPES1reservoirpH7.5
31.5 Mlithium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9B / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年7月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→20 Å / Num. all: 26348 / Num. obs: 26348 / % possible obs: 95.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 15.9 Å2 / Rsym value: 0.041 / Net I/σ(I): 29.6
反射 シェル解像度: 1.75→1.78 Å / 冗長度: 1.9 % / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / Num. unique all: 1134 / Rsym value: 0.24 / % possible all: 82.8
反射
*PLUS
Num. measured all: 103449 / Rmerge(I) obs: 0.041
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 82.8 % / Rmerge(I) obs: 0.24 / Mean I/σ(I) obs: 2.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS0.9精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1QB8

1qb8


解像度: 1.75→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Isotropic thermal model: restrained / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 1.4 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23 2498 9.8 %random
Rwork0.208 ---
obs0.21 25435 92.4 %-
all-26354 --
溶媒の処理溶媒モデル: Flat model / Bsol: 49.4464 Å2 / ksol: 0.370397 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 28.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.27 Å20 Å20 Å2
2---4.41 Å20 Å2
3---5.68 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.23 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.32 Å0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1317 0 10 108 1435
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.96
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.771.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.612
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.942
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.172.5
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.86 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.329 349 9.8 %
Rwork0.3 3211 -
obs-3211 79 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 9.8 % / Rfactor all: 0.21 / Rfactor obs: 0.208 / Rfactor Rfree: 0.23
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 28.6 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.433
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.96
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.771.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.942
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.612
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.172.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.329 / % reflection Rfree: 9.8 % / Rfactor Rwork: 0.3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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