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- PDB-1g1k: COHESIN MODULE FROM THE CELLULOSOME OF CLOSTRIDIUM CELLULOLYTICUM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1g1k
タイトルCOHESIN MODULE FROM THE CELLULOSOME OF CLOSTRIDIUM CELLULOLYTICUM
要素SCAFFOLDING PROTEIN
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Beta -Barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


cellulose binding / cellulose catabolic process / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Carbohydrate binding X2 domain / Carbohydrate binding domain X2 / Immunoglobulin-like - #680 / Cellulosome anchoring protein, cohesin domain / Cohesin domain / Cellulose binding domain / Carbohydrate-binding module 3 / Cellulose binding domain / CBM3 (carbohydrate binding type-3) domain profile. / Carbohydrate-binding module 3 superfamily ...Carbohydrate binding X2 domain / Carbohydrate binding domain X2 / Immunoglobulin-like - #680 / Cellulosome anchoring protein, cohesin domain / Cohesin domain / Cellulose binding domain / Carbohydrate-binding module 3 / Cellulose binding domain / CBM3 (carbohydrate binding type-3) domain profile. / Carbohydrate-binding module 3 superfamily / CBM2/CBM3, carbohydrate-binding domain superfamily / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Scaffolding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridium cellulolyticum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2 Å
データ登録者Spinelli, S. / Fierobe, H.-P. / Belaich, A. / Belaich, J.-P. / Henrissat, B. / Cambillau, C.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Crystal structure of a cohesin module from Clostridium cellulolyticum: implications for dockerin recognition.
著者: Spinelli, S. / Fierobe, H.P. / Belaich, A. / Belaich, J.P. / Henrissat, B. / Cambillau, C.
履歴
登録2000年10月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年11月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SCAFFOLDING PROTEIN
B: SCAFFOLDING PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,2972
ポリマ－29,2972
非ポリマー00
水4,071226
1
A: SCAFFOLDING PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,6491
ポリマ－14,6491
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: SCAFFOLDING PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,6491
ポリマ－14,6491
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)56.5, 57.25, 105.72
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MP212121
詳細MONOMER, POSSIBLY A DIMER

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要素

#1: タンパク質 SCAFFOLDING PROTEIN / COHESIN-CONTAINING PROTEIN


分子量: 14648.539 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 287 - 428 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium cellulolyticum (バクテリア)
組織: CELLULOSOME MODULE / プラスミド: PET-COH 1B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3 / 参照: UniProt: Q45996
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 226 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.83 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG 8000 (30%), 150 mM (NH4)2SO4, 100 mM guanidine hydrochloride, pH 7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 50 %
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 詳細: used macroseeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
230 %(w/v)PEG80001reservoir
3150 mMammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID2 / 波長: 0.988
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年2月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.988 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. all: 24484 / Num. obs: 22829 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 27 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.082 / Net I/σ(I): 6.4
反射 シェル解像度: 2→2.06 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.275 / % possible all: 97.8
反射
*PLUS
% possible obs: 98 %
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.8 % / Mean I/σ(I) obs: 2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化解像度: 2→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27 1102 4.2 %RANDOM
Rwork0.23 ---
all0.23 22829 --
obs0.23 22829 --
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2054 0 0 226 2280
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d28.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.47
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 4.2 % / Rfactor obs: 0.23 / Rfactor Rfree: 0.27 / Rfactor Rwork: 0.23
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg28.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.47

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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