PDB-1g0g: CRYSTAL STRUCTURE OF T4 LYSOZYME MUTANT T152A

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 1g0g

タイトル

CRYSTAL STRUCTURE OF T4 LYSOZYME MUTANT T152A

要素

PROTEIN (LYSOZYME)

キーワード

HYDROLASE / O-Glycosyl / Glycosidase / Bacteriolytic Enzyme

機能・相同性

機能・相同性情報

viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / host cell cytoplasm / defense response to bacterium
類似検索 - 分子機能

生物種

Enterobacteria phage T4 (ファージ)

手法

X線回折 / 解像度: 1.9 Å

データ登録者

Xu, J. / Baase, W.A. / Quillin, M.L. / Matthews, B.W.

引用

ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2001
タイトル: Structural and thermodynamic analysis of the binding of solvent at internal sites in T4 lysozyme.
著者: Xu, J. / Baase, W.A. / Quillin, M.L. / Baldwin, E.P. / Matthews, B.W.

履歴

登録	2000年10月6日	登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.0	2001年5月23日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2008年4月27日	Group: Version format compliance
改定 1.2	2011年7月13日	Group: Version format compliance
改定 1.3	2017年10月4日	Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.4	2018年4月4日	Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.5	2021年11月3日	Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.6	2024年2月7日	Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	1g0g.cif.gz	47.9 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb1g0g.ent.gz	33.4 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	1g0g.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

-
検証レポート

アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/g0/1g0g ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/g0/1g0g	HTTPS FTP

-
関連構造データ

関連構造データ	1g06C 1g07C 1g0jC 1g0kC 1g0lC 1g0mC 1g0pC 1g0qC 1g1vC 1g1wC 1i6sC C: 同じ文献を引用 (文献)
類似構造データ	159l-d 2b74-d 1l70-d 1ctw-d 1l87-d 108l-d 1l95-d 1i6s-d 1d2y-d 1lye-d 123l-d 2b75-d 2b6z-d 231l-d 1dyf-d 1cv6-d 232l-d 186l-d 235l-d 4lzm-d Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

-
リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI
「今月の分子」の関連する項目	#9 - 2000年9月リゾチーム (Lysozyme) 類似性 (6) #100 - 2008年4月アドレナリン受容体 (Adrenergic Receptors) 類似性 (6) #136 - 2011年4月ナノボディ (Nanobodies) 類似性 (6) #164 - 2013年8月セロトニン受容体 (Serotonin Receptor) 類似性 (6) #217 - 2018年1月オピオイド受容体 (Opioid Receptors) 類似性 (4)

登録構造単位

A: PROTEIN (LYSOZYME)

ヘテロ分子

18.8 kDa, 1 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

登録構造と同一
登録者が定義した集合体

単位格子

Length a, b, c (Å)	60.820, 60.820, 96.990
Angle α, β, γ (deg.)	90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number	154
Space group name H-M	P3₂21

#1: タンパク質	PROTEIN (LYSOZYME) 分子量: 18598.338 Da / 分子数: 1 / 変異: C54T; C97A; T152A / 由来タイプ: 組換発現由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ) 属: T4-like viruses / 生物種: Enterobacteria phage T4 sensu lato / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00720, lysozyme
#2: 化合物	ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物	ChemComp-HED / 2-HYDROXYETHYL DISULFIDE / 2,2′-ジチオビスエタノ-ル分子量: 154.251 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₄H₁₀O₂S₂
#4: 水	ChemComp-HOH / water 分子量: 18.015 Da / 分子数: 154 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶

マシュー密度: 2.78 Å³/Da / 溶媒含有率: 55.82 %

結晶化

温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: Phosphate, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

結晶化

*PLUS

手法: 蒸気拡散法 / 詳細: Eriksson, A.E., (1993) J. Mol. Biol., 229, 747. / PH range low: 7.1 / PH range high: 6.3

溶液の組成

*PLUS

ID	濃度	一般名	Crystal-ID	Sol-ID	化学式
1	20 mg/ml	protein	1	drop
2	0.25 M		1	reservoir	NaCl
3	2.0 M	phosphate	1	reservoir
4		beta-mercaptoethanol	1	reservoir

-
データ収集

回折	平均測定温度: 300 K
放射光源	由来: 回転陽極 / タイプ: OTHER / 波長: 1.5418
検出器	タイプ: OTHER / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1995年6月29日
放射	プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長	波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射	解像度: 1.9→20 Å / Num. all: 19598 / Num. obs: 16167 / % possible obs: 93 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2 % / B_iso Wilson estimate: 26 Å² / R_merge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 12
反射シェル	解像度: 1.84→2 Å / 冗長度: 1.5 % / R_merge(I) obs: 0.14 / Num. unique all: 3989 / % possible all: 89

-
解析

ソフトウェア

名称	分類
TNT	精密化
SDMS	データ削減
UCSD-system	データスケーリング
TNT	位相決定

精密化

解像度: 1.9→10 Å / σ(F): 0 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: TNT / 詳細: None

	R_factor	反射数	%反射	Selection details
R_work	0.154	-	-	-
all	-	16167	-	-
obs	-	16167	93 %	-
R_free	-	-	-	No cross-validation data was set.

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 1.9→10 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	1290	0	10	154	1454

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal
X-RAY DIFFRACTION	t_bond_d	0.016
X-RAY DIFFRACTION	t_angle_deg	2

ソフトウェア

*PLUS

名称: TNT / 分類: refinement

精密化

*PLUS

σ(F): 0 / R_factor all: 0.154

溶媒の処理

*PLUS

原子変位パラメータ

*PLUS

拘束条件

*PLUS

タイプ: t_angle_deg / Dev ideal: 2

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関連情報:EMDBヘッダ

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