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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1fvk | ||||||
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タイトル | THE 1.7 ANGSTROM STRUCTURE OF WILD TYPE DISULFIDE BOND FORMATION PROTEIN (DSBA) | ||||||
![]() | DISULFIDE BOND FORMATION PROTEIN | ||||||
![]() | DISULFIDE OXIDOREDUCTASE / PROTEIN DISULFIDE ISOMERASE / PROTEIN FOLDING / REDOX PROTEIN / REDOX-ACTIVE CENTER | ||||||
機能・相同性 | ![]() cellular response to antibiotic / protein disulfide isomerase activity / protein-disulfide reductase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / oxidoreductase activity 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Martin, J.L. / Guddat, L.W. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural analysis of three His32 mutants of DsbA: support for an electrostatic role of His32 in DsbA stability. 著者: Guddat, L.W. / Bardwell, J.C. / Glockshuber, R. / Huber-Wunderlich, M. / Zander, T. / Martin, J.L. #1: ![]() タイトル: Crystal Structure of the Dsba Protein Required for Disulphide Bond Formation in Vivo 著者: Martin, J.L. / Bardwell, J.C. / Kuriyan, J. #2: ![]() タイトル: Crystallization of Dsba, an Escherichia Coli Protein Required for Disulphide Bond Formation in Vivo 著者: Martin, J.L. / Waksman, G. / Bardwell, J.C. / Beckwith, J. / Kuriyan, J. | ||||||
履歴 |
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Remark 650 | HELIX HELIX A1' IS SEPARATED FROM A1 BY A THREE RESIDUE LOOP. HELIX B1' IS SEPARATED FROM B1 BY A ...HELIX HELIX A1' IS SEPARATED FROM A1 BY A THREE RESIDUE LOOP. HELIX B1' IS SEPARATED FROM B1 BY A THREE RESIDUE LOOP. HELIX A3 IS KINKED BY PRO A 91 AND HELIX B3 BY PRO B 91. |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 84.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 67.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 433.7 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 435.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 17.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 25.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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詳細 | THERE ARE TWO MOLECULES IN THE ASYMMETRIC UNIT. EACH CONTAINS 189 RESIDUES, BUT THE LAST RESIDUE (189) IS NOT. OBSERVED. THE ACTIVE SITE DISULFIDE RESIDUES ARE CYS 30 AND CYS 33. PRO 151 FORMS PART OF THE ACTIVE SITE. |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 21155.025 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #2: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.86 % |
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結晶化 | pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 289 K |
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放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年7月10日 / 詳細: YALE MIRRORS |
放射 | モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.7→50 Å / Num. obs: 46502 / % possible obs: 90.5 % / Observed criterion σ(I): 0.3 / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 21 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.0635 / Net I/σ(I): 14.1 |
反射 シェル | 解像度: 1.7→1.78 Å / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.328 / Mean I/σ(I) obs: 2.36 / % possible all: 84.1 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRY 1DSD 解像度: 1.7→50 Å / 交差検証法: YES / σ(F): 1
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原子変位パラメータ | Biso mean: 33.1 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.7→50 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.7→1.78 Å
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