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- PDB-1fvj: THE 2.06 ANGSTROM STRUCTURE OF THE H32Y MUTANT OF THE DISULFIDE B... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fvj
タイトルTHE 2.06 ANGSTROM STRUCTURE OF THE H32Y MUTANT OF THE DISULFIDE BOND FORMATION PROTEIN (DSBA)
要素DISULFIDE BOND FORMATION PROTEIN
キーワードDISULFIDE OXIDOREDUCTASE / PROTEIN DISULFIDE ISOMERASE / PROTEIN FOLDING / REDOX PROTEIN DISULFIDE OXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to antibiotic / protein disulfide isomerase activity / protein-disulfide reductase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / oxidoreductase activity
類似検索 - 分子機能
Thiol:disulphide interchange protein DsbA/DsbL / DSBA-like thioredoxin domain / DSBA-like thioredoxin domain / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily ...Thiol:disulphide interchange protein DsbA/DsbL / DSBA-like thioredoxin domain / DSBA-like thioredoxin domain / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Thiol:disulfide interchange protein DsbA / Thiol:disulfide interchange protein DsbA
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / DIFFERENCE FOURIER / 解像度: 2.06 Å
データ登録者Martin, J.L. / Guddat, L.W.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1997
タイトル: Structural analysis of three His32 mutants of DsbA: support for an electrostatic role of His32 in DsbA stability.
著者: Guddat, L.W. / Bardwell, J.C. / Glockshuber, R. / Huber-Wunderlich, M. / Zander, T. / Martin, J.L.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1993
タイトル: Crystal Structure of the Dsba Protein Required for Disulphide Bond Formation in Vivo
著者: Martin, J.L. / Bardwell, J.C. / Kuriyan, J.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1993
タイトル: Crystallization of Dsba, an Escherichia Coli Protein Required for Disulphide Bond Formation in Vivo
著者: Martin, J.L. / Waksman, G. / Bardwell, J.C. / Beckwith, J. / Kuriyan, J.
履歴
登録1996年8月28日処理サイト: BNL
改定 1.01997年5月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月9日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DISULFIDE BOND FORMATION PROTEIN
B: DISULFIDE BOND FORMATION PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,3602
ポリマ－42,3602
非ポリマー00
水2,882160
1
A: DISULFIDE BOND FORMATION PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,1801
ポリマ－21,1801
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: DISULFIDE BOND FORMATION PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,1801
ポリマ－21,1801
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)117.700, 65.100, 76.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 126.30, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細THERE ARE TWO MOLECULES IN THE ASYMMETRIC UNIT. EACH CONTAINS 189 RESIDUES, BUT THE LAST RESIDUE (189) IS NOT OBSERVED.

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要素

#1: タンパク質 DISULFIDE BOND FORMATION PROTEIN / DSBA


分子量: 21180.053 Da / 分子数: 2 / 変異: H32Y / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P24991, UniProt: P0AEG4*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 160 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.81 %
解説: DATA WERE REJECTED AS FOLLOWS: FOR PAIRS WITH DIFFERENCE > 0.3*FHMEAN + 0.1FHSQ, THE PAIR WAS REJECTED IF DIFFERENCE > 3.0 TIMES ABOVE CRITERION.
結晶化pH: 6.5 / 詳細: pH 6.5
結晶化
*PLUS
温度: 21 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Martin, J.L., (1993) J.Mol.Biol., 230, 1097.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
120-25 %(w/v)PEG80001reservoir
21 %MPD1reservoir
30.1 Mcacodylate1reservoir
41 %MPD1drop
520-25 %(w/v)PEG80001drop
60.1 Mcacodylate1drop
7DsbA solution1drop0.002ml

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データ収集

回折平均測定温度: 289 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1993年11月5日
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.06→50 Å / Num. obs: 26334 / % possible obs: 91 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 26.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.0558 / Net I/σ(I): 17.3
反射 シェル解像度: 2.06→2.25 Å / 冗長度: 1.98 % / Rmerge(I) obs: 0.219 / Mean I/σ(I) obs: 3.89 / % possible all: 84.1
反射
*PLUS
Num. measured all: 74395
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 84.1 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
R-AXISSOFTWAREデータ収集
R-AXISSOFTWAREデータ削減
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
R-AXISデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: DIFFERENCE FOURIER
開始モデル: PDB ENTRY 1DSB

1dsb


解像度: 2.06→50 Å / σ(F): 1
Rfactor反射数%反射
Rfree0.218 2607 10 %
Rwork0.18 --
obs0.18 26334 91 %
原子変位パラメータBiso mean: 35.9 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.285 Å0.26 Å
Luzzati d res low-50 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.06→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2904 0 0 164 3068
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.38
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d21.98
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.03
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.5
LS精密化 シェル解像度: 2.06→2.15 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.297 291 8.05 %
Rwork0.283 2644 -
obs--81.2 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.18 / Rfactor Rwork: 0.18
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg21.98
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.03

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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