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- PDB-1fu5: NMR STRUCTURE OF THE N-SH2 DOMAIN OF THE P85 SUBUNIT OF PI3-KINAS... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fu5
タイトルNMR STRUCTURE OF THE N-SH2 DOMAIN OF THE P85 SUBUNIT OF PI3-KINASE COMPLEXED TO A DOUBLY PHOSPHORYLATED PEPTIDE DERIVED FROM POLYOMAVIRUS MIDDLE T ANTIGEN
要素
  • DOUBLY PHOSPHORYLATED MIDDLE T ANTIGEN
  • PHOSPHATIDYLINOSITOL 3-KINASE REGULATORY ALPHA SUBUNIT
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / protein-peptide complex
機能・相同性
機能・相同性情報


PI3K events in ERBB4 signaling / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / MET activates PI3K/AKT signaling / Erythropoietin activates Phosphoinositide-3-kinase (PI3K) / Interleukin receptor SHC signaling / Co-stimulation by ICOS / Tie2 Signaling / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / FLT3 Signaling / GAB1 signalosome ...PI3K events in ERBB4 signaling / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / MET activates PI3K/AKT signaling / Erythropoietin activates Phosphoinositide-3-kinase (PI3K) / Interleukin receptor SHC signaling / Co-stimulation by ICOS / Tie2 Signaling / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / FLT3 Signaling / GAB1 signalosome / PI3K events in ERBB2 signaling / PI-3K cascade:FGFR1 / PI-3K cascade:FGFR3 / PI-3K cascade:FGFR4 / RHOJ GTPase cycle / IRS-mediated signalling / Interleukin-7 signaling / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / Downstream TCR signaling / GP1b-IX-V activation signalling / RND1 GTPase cycle / Signaling by LTK / PI3K/AKT activation / PI-3K cascade:FGFR2 / Regulation of signaling by CBL / RND2 GTPase cycle / PI3K Cascade / Signaling by SCF-KIT / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / RHOF GTPase cycle / VEGFA-VEGFR2 Pathway / RHOB GTPase cycle / RHOD GTPase cycle / RND3 GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / GPVI-mediated activation cascade / PIP3 activates AKT signaling / Downstream signal transduction / Signaling by ALK / Role of phospholipids in phagocytosis / RHOU GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / DAP12 signaling / RHOG GTPase cycle / RAC1 GTPase cycle / RET signaling / RHOA GTPase cycle / Extra-nuclear estrogen signaling / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / perinuclear endoplasmic reticulum membrane / response to yeast / regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / negative regulation of muscle cell apoptotic process / phosphatidylinositol metabolic process / phosphatidylinositol 3-kinase regulator activity / positive regulation of focal adhesion disassembly / 1-phosphatidylinositol-3-kinase regulator activity / response to fatty acid / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / response to fructose / interleukin-18-mediated signaling pathway / myeloid leukocyte migration / phosphatidylinositol 3-kinase complex / T follicular helper cell differentiation / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / neurotrophin TRKA receptor binding / response to growth factor / negative regulation of cell adhesion / cis-Golgi network / ErbB-3 class receptor binding / regulation of stress fiber assembly / platelet-derived growth factor receptor binding / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class IA / kinase activator activity / positive regulation of synapse assembly / G alpha (q) signalling events / RAF/MAP kinase cascade / positive regulation of leukocyte migration / negative regulation of stress fiber assembly / response to iron(II) ion / positive regulation of filopodium assembly / insulin binding / growth hormone receptor signaling pathway / cellular response to fatty acid / 1-phosphatidylinositol-3-kinase activity / negative regulation of cell-cell adhesion / negative regulation of heart rate / natural killer cell mediated cytotoxicity / intracellular glucose homeostasis / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / negative regulation of osteoclast differentiation / response to testosterone / response to dexamethasone / insulin receptor substrate binding / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / host cell membrane / negative regulation of cell-matrix adhesion / response to amino acid
類似検索 - 分子機能
Small/middle T-antigen / Small/middle T-antigen superfamily / T-antigen specific domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha, SH3 domain / PIK3R1, inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, C-terminal SH2 domain / PI3K regulatory subunit p85-related , inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, N-terminal SH2 domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit P85 inter-SH2 domain / Rho GTPase-activating protein domain ...Small/middle T-antigen / Small/middle T-antigen superfamily / T-antigen specific domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha, SH3 domain / PIK3R1, inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, C-terminal SH2 domain / PI3K regulatory subunit p85-related , inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, N-terminal SH2 domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit P85 inter-SH2 domain / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / DnaJ molecular chaperone homology domain / Chaperone J-domain superfamily / DnaJ domain / Rho GTPase activation protein / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Middle T antigen / Middle T antigen / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法溶液NMR / The structures were energy minimized with MSI DISCOVER.
データ登録者Weber, T. / Schaffhausen, B. / Liu, Y. / Guenther, U.L.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: NMR structure of the N-SH2 of the p85 subunit of phosphoinositide 3-kinase complexed to a doubly phosphorylated peptide reveals a second phosphotyrosine binding site.
著者: Weber, T. / Schaffhausen, B. / Liu, Y. / Gunther, U.L.
履歴
登録2000年9月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年2月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年11月13日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHATIDYLINOSITOL 3-KINASE REGULATORY ALPHA SUBUNIT
B: DOUBLY PHOSPHORYLATED MIDDLE T ANTIGEN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,9332
ポリマ－14,9332
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 110structures with favorable non-bond energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 PHOSPHATIDYLINOSITOL 3-KINASE REGULATORY ALPHA SUBUNIT / PI3-KINASE P85-ALPHA SUBUNIT / PTDINS-3-KINASE P85-ALPHA / PI3K


分子量: 12870.384 Da / 分子数: 1
断片: RESIDUES 321 TO 431 OF P85, N-SH2 (SRC HOMOLOGY 2) DOMAIN
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q63787
#2: タンパク質・ペプチド DOUBLY PHOSPHORYLATED MIDDLE T ANTIGEN / MT PEPTIDE


分子量: 2063.089 Da / 分子数: 1
断片: RESIDUES 312 TO 326 OF MT ANTIGEN, Y315 AND Y322 PHOSPHORYLATED
由来タイプ: 合成
詳細: MT peptide was synthesized by the Tufts Protein Chemistry Facility
参照: UniProt: P03076, UniProt: P03077*PLUS
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
1213D 13C-separated NOESY
1313D 15N-separated NOESY
14113C{F1}-filtered 2D-NOESY
NMR実験の詳細Text: NOESY assignments were obtained by a semi-automatic procedure employing a program from Pristovsek [Pristovsek, P. & Kidric, J. (1997) Biopol. 42, 671-679)]. Initial calculations included only ...Text: NOESY assignments were obtained by a semi-automatic procedure employing a program from Pristovsek [Pristovsek, P. & Kidric, J. (1997) Biopol. 42, 671-679)]. Initial calculations included only intramolecular constraints. The observed NOEs derived from 13C{F1}-filtered 2D-NOESY spectra were incorporated into the structure calculation when the protein fold was already correct.

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試料調製

詳細内容: 0.15mM N-SH2 15N, 13C; MT peptide; 0.1mM KCl; 95% H2O, 5% D2O
溶媒系: 100% H2O
試料状態イオン強度: 0.1mM / pH: 6.8 / 圧: 1 bar / 温度: 305 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DMXBrukerDMX5001
Bruker DMXBrukerDMX6002

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解析

NMR software
名称開発者分類
NMRLABUlrich Guenther, Christian Ludwig and Heinz Rueterjans解析
ProntoM. Kjaerデータ解析
nmr2stP. Pristovsekデータ解析
DYANAP. Guentert構造決定
DiscoverMSI精密化
精密化手法: The structures were energy minimized with MSI DISCOVER.
ソフトェア番号: 1 / 詳細: The structure with the lowest energy is presented
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with favorable non-bond energy
計算したコンフォーマーの数: 110 / 登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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