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- PDB-1fu2: FIRST PROTEIN STRUCTURE DETERMINED FROM X-RAY POWDER DIFFRACTION DATA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fu2
タイトルFIRST PROTEIN STRUCTURE DETERMINED FROM X-RAY POWDER DIFFRACTION DATA
要素
  • INSULIN, A CHAIN
  • INSULIN, B CHAIN
キーワードHORMONE/GROWTH FACTOR / POWDER DIFFRACTION / RIETVELD REFINEMENT / INSULIN / HORMONE-GROWTH FACTOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / negative regulation of feeding behavior / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / regulation of protein secretion / Insulin processing / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of respiratory burst ...negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / negative regulation of feeding behavior / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / regulation of protein secretion / Insulin processing / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of respiratory burst / negative regulation of acute inflammatory response / Regulation of gene expression in beta cells / alpha-beta T cell activation / positive regulation of dendritic spine maintenance / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / activation of protein kinase B activity / negative regulation of protein secretion / negative regulation of gluconeogenesis / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / positive regulation of glycogen biosynthetic process / fatty acid homeostasis / Signal attenuation / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / negative regulation of lipid catabolic process / positive regulation of lipid biosynthetic process / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / regulation of protein localization to plasma membrane / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / transport vesicle / COPI-mediated anterograde transport / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / Insulin receptor recycling / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / insulin-like growth factor receptor binding / positive regulation of brown fat cell differentiation / NPAS4 regulates expression of target genes / neuron projection maintenance / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of mitotic nuclear division / Insulin receptor signalling cascade / positive regulation of glycolytic process / positive regulation of cytokine production / endosome lumen / positive regulation of long-term synaptic potentiation / acute-phase response / positive regulation of protein secretion / positive regulation of D-glucose import / insulin receptor binding / positive regulation of cell differentiation / Regulation of insulin secretion / wound healing / positive regulation of neuron projection development / hormone activity / negative regulation of protein catabolic process / regulation of synaptic plasticity / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / vasodilation / cognition / glucose metabolic process / insulin receptor signaling pathway / glucose homeostasis / cell-cell signaling / regulation of protein localization / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of cell growth / protease binding / secretory granule lumen / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum lumen / Amyloid fiber formation / Golgi membrane / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法粉末回折 / シンクロトロン
データ登録者Von Dreele, R.B. / Stephens, P.W. / Blessing, R.H. / Smith, G.D.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000
タイトル: The first protein crystal structure determined from high-resolution X-ray powder diffraction data: a variant of T3R3 human insulin-zinc complex produced by grinding.
著者: Von Dreele, R.B. / Stephens, P.W. / Smith, G.D. / Blessing, R.H.
#1: ジャーナル: J.Appl.Crystallogr. / 年: 1999
タイトル: Combined Rietveld and Stereochemical Restraint Refinement of a Protein Crystal Structure
著者: Von Dreele, R.B.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1994
タイトル: Crystallographic Evidence for Dual Coordinate Aroun in the T3R3 Human Insulin Hexamer
著者: Smith, G.D. / Ciszak, E.
履歴
登録2000年9月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 2.02018年10月3日Group: Atomic model / Data collection / カテゴリ: atom_site / Item: _atom_site.occupancy
改定 2.12024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entity_src_syn / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entity_src_syn.details / _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_common_name / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: INSULIN, A CHAIN
B: INSULIN, B CHAIN
C: INSULIN, A CHAIN
D: INSULIN, B CHAIN
E: INSULIN, A CHAIN
F: INSULIN, B CHAIN
G: INSULIN, A CHAIN
H: INSULIN, B CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,72018
ポリマ－23,2718
非ポリマー44910
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
E: INSULIN, A CHAIN
F: INSULIN, B CHAIN
G: INSULIN, A CHAIN
H: INSULIN, B CHAIN
ヘテロ分子

E: INSULIN, A CHAIN
F: INSULIN, B CHAIN
G: INSULIN, A CHAIN
H: INSULIN, B CHAIN
ヘテロ分子

E: INSULIN, A CHAIN
F: INSULIN, B CHAIN
G: INSULIN, A CHAIN
H: INSULIN, B CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,58027
ポリマ－34,90612
非ポリマー67415
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area18480 Å2
ΔGint-321 kcal/mol
Surface area13770 Å2
手法PISA, PQS
3
A: INSULIN, A CHAIN
B: INSULIN, B CHAIN
C: INSULIN, A CHAIN
D: INSULIN, B CHAIN
ヘテロ分子

A: INSULIN, A CHAIN
B: INSULIN, B CHAIN
C: INSULIN, A CHAIN
D: INSULIN, B CHAIN
ヘテロ分子

A: INSULIN, A CHAIN
B: INSULIN, B CHAIN
C: INSULIN, A CHAIN
D: INSULIN, B CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,58027
ポリマ－34,90612
非ポリマー67415
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area19260 Å2
ΔGint-355 kcal/mol
Surface area14150 Å2
手法PISA, PQS
4
C: INSULIN, A CHAIN
D: INSULIN, B CHAIN
E: INSULIN, A CHAIN
F: INSULIN, B CHAIN
ヘテロ分子

C: INSULIN, A CHAIN
D: INSULIN, B CHAIN
E: INSULIN, A CHAIN
F: INSULIN, B CHAIN
ヘテロ分子

C: INSULIN, A CHAIN
D: INSULIN, B CHAIN
E: INSULIN, A CHAIN
F: INSULIN, B CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,51124
ポリマ－34,90612
非ポリマー60512
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area13440 Å2
ΔGint-307 kcal/mol
Surface area19210 Å2
手法PISA
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-501-

ZN

21B-502-

CL

31B-503-

NA

41D-1501-

ZN

51D-1502-

CL

61F-601-

ZN

71F-602-

CL

81H-1601-

ZN

91H-1602-

CL

101H-603-

NA

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド
INSULIN, A CHAIN


分子量: 2383.698 Da / 分子数: 4 / 断片: A CHAIN OF T3R3 VARIANT / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01308
#2: タンパク質・ペプチド
INSULIN, B CHAIN


分子量: 3433.953 Da / 分子数: 4 / 断片: B CHAIN OF T3R3 VARIANT / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01308
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: 粉末回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.34 %
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: ground into powder

-
データ収集

回折平均測定温度: 300 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X3B1 / 波長: 1.401107
検出器タイプ: OTHER / 検出器: DIFFRACTOMETER / 日付: 1999年10月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.401107 Å / 相対比: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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