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- PDB-1frv: CRYSTAL STRUCTURE OF THE OXIDIZED FORM OF NI-FE HYDROGENASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1frv
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE OXIDIZED FORM OF NI-FE HYDROGENASE
要素(HYDROGENASE) x 2
キーワードOXIDOREDUCTASE / NI-FE HYDROGENASE
機能・相同性
機能・相同性情報


cytochrome-c3 hydrogenase / cytochrome-c3 hydrogenase activity / [Ni-Fe] hydrogenase complex / ferredoxin hydrogenase complex / ferredoxin hydrogenase activity / anaerobic respiration / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / nickel cation binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / periplasmic space ...cytochrome-c3 hydrogenase / cytochrome-c3 hydrogenase activity / [Ni-Fe] hydrogenase complex / ferredoxin hydrogenase complex / ferredoxin hydrogenase activity / anaerobic respiration / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / nickel cation binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / periplasmic space / electron transfer activity / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Cytochrome-c3 Hydrogenase; Chain A, domain 2 / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal domain / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / [NiFe]-hydrogenase, small subunit / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, C-terminal domain superfamily / NiFe/NiFeSe hydrogenase small subunit C-terminal / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, N-terminal domain superfamily / Cytochrome-c3 Hydrogenase; chain B / Cytochrome-c3 Hydrogenase, chain B ...Cytochrome-c3 Hydrogenase; Chain A, domain 2 / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal domain / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / [NiFe]-hydrogenase, small subunit / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, C-terminal domain superfamily / NiFe/NiFeSe hydrogenase small subunit C-terminal / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, N-terminal domain superfamily / Cytochrome-c3 Hydrogenase; chain B / Cytochrome-c3 Hydrogenase, chain B / : / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 2. / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 1. / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit, nickel binding site / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit / Nickel-dependent hydrogenase / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / NADH ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / [NiFe]-hydrogenase, large subunit / Few Secondary Structures / Irregular / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FE3-S4 CLUSTER / HYDRATED FE / NICKEL (II) ION / IRON/SULFUR CLUSTER / Periplasmic [NiFe] hydrogenase small subunit / Periplasmic [NiFe] hydrogenase large subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Desulfovibrio gigas (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / MIR WITH AVERAGING / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Volbeda, A. / Frey, M. / Fontecilla-Camps, J.C.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 1995
タイトル: Crystal structure of the nickel-iron hydrogenase from Desulfovibrio gigas.
著者: Volbeda, A. / Charon, M.H. / Piras, C. / Hatchikian, E.C. / Frey, M. / Fontecilla-Camps, J.C.
#1: ジャーナル: Joint Ccp4 Esf-Eacbm Newsletter on Protein Crystallography
年: 1993
タイトル: Location of the Redox Centers in Hydrogenase as Determined by X-Ray Crystallography at 5 Angstroms Resolution
著者: Volbeda, A. / Piras, C. / Charon, M.H. / Hatchikian, E.C. / Frey, M. / Fontecilla-Camps, J.C.
#2: ジャーナル: J.Bacteriol. / 年: 1989
タイトル: Analysis and Comparison of Nucleotide Sequences Encoding the Genes for [Nife] and [Nifese] Hydrogenases from Desulfovibrio Gigas and Desulfovibrio Baculatus
著者: Voordouw, G. / Menon, N.K. / Legall, J. / Choi, E.S. / Peck Junior, H.D. / Przybyla, A.E.
履歴
登録1996年3月28日処理サイト: BNL
改定 1.01996年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HYDROGENASE
B: HYDROGENASE
C: HYDROGENASE
D: HYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)178,83314
ポリマ－176,4974
非ポリマー2,33510
水00
1
A: HYDROGENASE
B: HYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,4167
ポリマ－88,2492
非ポリマー1,1685
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8530 Å2
ΔGint-112 kcal/mol
Surface area24740 Å2
手法PISA
2
C: HYDROGENASE
D: HYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,4167
ポリマ－88,2492
非ポリマー1,1685
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8430 Å2
ΔGint-109 kcal/mol
Surface area25180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.600, 93.900, 69.200
Angle α, β, γ (deg.)89.80, 102.90, 90.80
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.534696, 0.843915, -0.043675), (-0.753169, -0.499361, -0.428223), (-0.383194, -0.196074, 0.902617)
ベクター: -66.016, 132.58299, 4.106)

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要素

-
タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 HYDROGENASE / CYTOCHROME-C3 HYDROGENASE


分子量: 28465.564 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Desulfovibrio gigas (バクテリア) / 参照: UniProt: P12943, cytochrome-c3 hydrogenase
#2: タンパク質 HYDROGENASE / CYTOCHROME-C3 HYDROGENASE


分子量: 59783.125 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Desulfovibrio gigas (バクテリア) / 参照: UniProt: P12944, cytochrome-c3 hydrogenase

-
非ポリマー , 4種, 10分子

#3: 化合物
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#4: 化合物 ChemComp-F3S / FE3-S4 CLUSTER


分子量: 295.795 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe3S4
#5: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#6: 化合物 ChemComp-FEL / HYDRATED FE


分子量: 109.891 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: FeH6O3

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詳細

Has protein modificationY
非ポリマーの詳細THE SMALL SUBUNIT CONTAINS THREE IRON SULFUR CLUSTERS: [4FE-4S](265), [3FE-4S](266) AND [4FE-4S] ...THE SMALL SUBUNIT CONTAINS THREE IRON SULFUR CLUSTERS: [4FE-4S](265), [3FE-4S](266) AND [4FE-4S](267), WITH THE FOLLOWING PROTEIN LIGANDS: CYS 17, CYS 20, CYS 112 AND CYS 148 OF [4FE-4S](269) CYS 228, CYS 46 AND CYS 249 OF [3FE-4S](268) HIS 185, CYS 188, CYS 213 AND CYS 219 OF [4FE-4S](267)
配列の詳細THE 15 C-TERMINAL AMINO ACID RESIDUES OF THE LARGE SUBUNIT ARE ABSENT, CONSISTENT WITH ITS REPORTED ...THE 15 C-TERMINAL AMINO ACID RESIDUES OF THE LARGE SUBUNIT ARE ABSENT, CONSISTENT WITH ITS REPORTED FUNCTIONAL MATURATION (MENON ET AL., FEBS LETT. 331, 91, 1993)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.08 %
結晶化pH: 6.6 / 詳細: pH 6.6
結晶化
*PLUS
手法: unknown

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LURE / ビームライン: DW32 / 波長: 0.9
検出器検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1992年9月23日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→23.5 Å / Num. obs: 31053 / % possible obs: 85.5 % / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.086
反射 シェル解像度: 2.85→3 Å / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.207 / % possible all: 47.6
反射
*PLUS
Num. measured all: 116003

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALKB/KBAPLY(BIOMOL) NULLデータ削減
X-PLORモデル構築
PROLSQ精密化
X-PLOR精密化
BIOMOL(SCALKB/KBAPLY)データスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: MIR WITH AVERAGING / 解像度: 2.85→8 Å / σ(F): 0
詳細: ALTHOUGH THE TWO HYDROGENASE MOLECULES WERE REFINED INDEPENDENTLY, DUE TO THE LIMITED RESOLUTION OF THE DATA IT CANNOT BE CONCLUDED THAT, APART FROM LATTICE CONTACT REGIONS, ANY DIFFERENCES ...詳細: ALTHOUGH THE TWO HYDROGENASE MOLECULES WERE REFINED INDEPENDENTLY, DUE TO THE LIMITED RESOLUTION OF THE DATA IT CANNOT BE CONCLUDED THAT, APART FROM LATTICE CONTACT REGIONS, ANY DIFFERENCES BETWEEN THE TWO MODELS ARE REAL. THERE IS NO ELECTRON DENSITY FOR RESIDUES 1 - 2 OF THE SMALL SUBUNIT AND RESIDUES 2 - 6 OF THE LARGE SUBUNIT. MET 1 OF THE LARGE SUBUNIT IS ABSENT FROM THE SWISSPROT ENTRY. THE DEPOSITORS KEPT IT SINCE IT WAS INCLUDED IN THE SEQUENCE PUBLICATION (REF. 2), AND DELETING IT WOULD NECESSITATE A RENUMBERING OF ALL RESIDUES. INCIDENTALLY, THE APPARENT ABSENCE OF MET 1 IN THE LARGE SUBUNIT REDUCES THE MENTIONED DISCREPANCY BETWEEN CALCULATED AND OBSERVED MOLECULAR WEIGHT (FOUND BY MASS SPECTROMETRY, SEE NATURE REFERENCE) FROM 245 TO 114 DALTON, WHICH, HOWEVER, STILL IMPLIES A FEW MINOR SEQUENCE ERRORS.
反射数%反射
obs29660 85.3 %
原子変位パラメータBiso mean: 19 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.85→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12288 0 56 22 12366
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0120.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0320.03
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg3.4
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0660.04
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it0.91.5
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.542.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.282
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it2.073
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.010.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1690.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.2130.35
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2710.35
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.2310.35
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor7.92.5
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor25.320
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor34.430
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROLSQ / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.178
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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