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万見
- PDB-1fpp: PROTEIN FARNESYLTRANSFERASE COMPLEX WITH FARNESYL DIPHOSPHATE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fpp
タイトルPROTEIN FARNESYLTRANSFERASE COMPLEX WITH FARNESYL DIPHOSPHATE
要素(PROTEIN FARNESYLTRANSFERASE) x 2
キーワードPRENYLTRANSFERASE / MEMBRANE LOCALIZATION / HETERODIMER / ZINC
機能・相同性
機能・相同性情報


Apoptotic cleavage of cellular proteins / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / RAS processing / protein geranylgeranyltransferase activity / peptide pheromone maturation / protein farnesylation / protein geranylgeranyltransferase type I / CAAX-protein geranylgeranyltransferase activity / CAAX-protein geranylgeranyltransferase complex / protein farnesyltransferase ...Apoptotic cleavage of cellular proteins / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / RAS processing / protein geranylgeranyltransferase activity / peptide pheromone maturation / protein farnesylation / protein geranylgeranyltransferase type I / CAAX-protein geranylgeranyltransferase activity / CAAX-protein geranylgeranyltransferase complex / protein farnesyltransferase / protein farnesyltransferase activity / protein farnesyltransferase complex / Rab geranylgeranyltransferase activity / protein geranylgeranylation / regulation of fibroblast proliferation / regulation of microtubule-based movement / geranylgeranyl diphosphate synthase activity / positive regulation of skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / acetyltransferase activator activity / microtubule associated complex / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / positive regulation of Rac protein signal transduction / alpha-tubulin binding / positive regulation of cell cycle / wound healing / receptor tyrosine kinase binding / lipid metabolic process / positive regulation of fibroblast proliferation / fibroblast proliferation / microtubule binding / molecular adaptor activity / cell population proliferation / negative regulation of cell population proliferation / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / enzyme binding / zinc ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein farnesyltransferase subunit beta / Protein prenylyltransferase / Prenyltransferase subunit beta / Protein prenyltransferase, alpha subunit / Protein prenyltransferase alpha subunit repeat / Protein prenyltransferases alpha subunit repeat profile. / PFTB repeat / Prenyltransferase alpha-alpha toroid domain / Glycosyltransferase - #20 / Terpenoid cyclases/protein prenyltransferase alpha-alpha toroid ...Protein farnesyltransferase subunit beta / Protein prenylyltransferase / Prenyltransferase subunit beta / Protein prenyltransferase, alpha subunit / Protein prenyltransferase alpha subunit repeat / Protein prenyltransferases alpha subunit repeat profile. / PFTB repeat / Prenyltransferase alpha-alpha toroid domain / Glycosyltransferase - #20 / Terpenoid cyclases/protein prenyltransferase alpha-alpha toroid / Glycosyltransferase / Alpha/alpha barrel / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
FARNESYL DIPHOSPHATE / PHOSPHATE ION / Protein farnesyltransferase subunit beta / Protein farnesyltransferase/geranylgeranyltransferase type-1 subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Dunten, P. / Kammlott, U. / Crowther, R. / Weber, D. / Palermo, R. / Birktoft, J.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998
タイトル: Protein farnesyltransferase: structure and implications for substrate binding.
著者: Dunten, P. / Kammlott, U. / Crowther, R. / Weber, D. / Palermo, R. / Birktoft, J.
履歴
登録1998年7月10日処理サイト: BNL
改定 1.01999年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: PROTEIN FARNESYLTRANSFERASE
A: PROTEIN FARNESYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,3635
ポリマ－92,8202
非ポリマー5433
水30617
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7630 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area28240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)170.000, 170.000, 68.860
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 BA

#1: タンパク質 PROTEIN FARNESYLTRANSFERASE / FTASE


分子量: 48722.281 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: PURIFIED RECOMBINANT FTASE WAS TREATED WITH PROTEASE GLUC PRIOR TO CRYSTALLIZATION
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ)
解説: VIRAL EXPRESSION CONSTRUCTS WERE PROVIDED BY M. S. BROWN AND J. L. GOLDSTEIN (SOUTHWESTERN MEDICAL CENTER, DALLAS, TX)
遺伝子: FNTA, FNTB / 細胞株 (発現宿主): HIGH FIVE (INVITROGEN) / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: Q02293, 転移酵素; メチル基以外のアルキル基またはアリル基を移すもの; -
#2: タンパク質 PROTEIN FARNESYLTRANSFERASE / FTASE


分子量: 44098.145 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: PURIFIED RECOMBINANT FTASE WAS TREATED WITH PROTEASE GLUC PRIOR TO CRYSTALLIZATION
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ)
解説: VIRAL EXPRESSION CONSTRUCTS WERE PROVIDED BY M. S. BROWN AND J. L. GOLDSTEIN (SOUTHWESTERN MEDICAL CENTER, DALLAS, TX)
遺伝子: FNTA, FNTB / 細胞株 (発現宿主): HIGH FIVE (INVITROGEN) / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: Q04631, 転移酵素; メチル基以外のアルキル基またはアリル基を移すもの; -

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非ポリマー , 4種, 20分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 化合物 ChemComp-FPP / FARNESYL DIPHOSPHATE


分子量: 382.326 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H28O7P2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 59 %
解説: X12B DATA WERE MERGED WITH HOME DATA TO OBTAIN A DATA SET WITH OVERALL COMPLETENESS OF 96%
結晶化pH: 4.5 / 詳細: pH 4.5
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: protein solution was mixed with an equal volume of precipitant
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
120 mg/mlenzyme1drop
21 mMcompound1drop
320 mMTris-HCl1drop
410 mM1dropNaCl
50.02 mM1dropZnCl2
610 mMdithiothreitol1drop
70.4 M1reservoirNH4H2PO4precipitant
810 mMdithiothreitol1reservoirprecipitant

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12B / 波長: 0.978
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年4月1日
放射モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→35 Å / Num. obs: 24856 / % possible obs: 84 % / 冗長度: 1.9 % / Rsym value: 0.049 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 2.75→2.85 Å / 冗長度: 1.7 % / Mean I/σ(I) obs: 8 / Rsym value: 0.134 / % possible all: 85
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.049
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 85 % / Rmerge(I) obs: 0.134

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解析

ソフトウェア
名称分類
ESSENSモデル構築
SHARP位相決定
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
ESSENS位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.75→12 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3 2889 10 %
Rwork0.23 --
obs0.24 28142 96 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5843 0 30 17 5890

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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