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- PDB-1fp5: CRYSTAL STRUCTURE ANALYSIS OF THE HUMAN IGE-FC CEPSILON3-CEPSILON... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fp5
タイトルCRYSTAL STRUCTURE ANALYSIS OF THE HUMAN IGE-FC CEPSILON3-CEPSILON4 FRAGMENT.
要素IGE HEAVY CHAIN EPSILON-1
キーワードIMMUNE SYSTEM / Antibody / Fc / Immunoglobin fold / "closed" IgE-Fc
機能・相同性
機能・相同性情報


adaptive immune memory response / primary adaptive immune response / IgE B cell receptor complex / B cell antigen processing and presentation / type I hypersensitivity / Fc receptor-mediated immune complex endocytosis / eosinophil degranulation / IgE immunoglobulin complex / macrophage activation / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling ...adaptive immune memory response / primary adaptive immune response / IgE B cell receptor complex / B cell antigen processing and presentation / type I hypersensitivity / Fc receptor-mediated immune complex endocytosis / eosinophil degranulation / IgE immunoglobulin complex / macrophage activation / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / antibody-dependent cellular cytotoxicity / type 2 immune response / immunoglobulin receptor binding / immunoglobulin complex, circulating / mast cell degranulation / B cell proliferation / macrophage differentiation / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / complement activation, classical pathway / antigen binding / FCERI mediated Ca+2 mobilization / B cell receptor signaling pathway / FCERI mediated MAPK activation / FCERI mediated NF-kB activation / antibacterial humoral response / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / adaptive immune response / immune response / inflammatory response / extracellular space / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold ...: / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Immunoglobulin heavy constant epsilon
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Wurzburg, B.A. / Garman, S.C. / Jardetzky, T.S.
引用ジャーナル: Immunity / 年: 2000
タイトル: Structure of the human IgE-Fc C epsilon 3-C epsilon 4 reveals conformational flexibility in the antibody effector domains.
著者: Wurzburg, B.A. / Garman, S.C. / Jardetzky, T.S.
履歴
登録2000年8月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年9月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: IGE HEAVY CHAIN EPSILON-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,8211
ポリマ－24,8211
非ポリマー00
水2,612145
1
A: IGE HEAVY CHAIN EPSILON-1

A: IGE HEAVY CHAIN EPSILON-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,6422
ポリマ－49,6422
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_666-y+1,-x+1,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)105.600, 105.600, 47.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number90
Space group name H-MP4212
詳細The asymmetric unit contains one chain of the Fc homodimer. The biological dimer can be generated from chain A.

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要素

#1: 抗体 IGE HEAVY CHAIN EPSILON-1 / IGE-FC


分子量: 24821.018 Da / 分子数: 1 / 断片: CEPSILON3-CEPSILON4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PACGP67A / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P01854
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 145 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.5 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: PEG 4000, sodium acetate pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / pH: 8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlIgE-Fc1drop
210 mMTris1droppH8.0
325 mMsodium acetate1reservoirpH4.6
433 %PEG40001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 5ID-B / 波長: 0.906
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 1999年8月7日 / 詳細: 1mm x 1mm slits, 25 m from crystal
放射モノクロメーター: Si (111), cryogenically-cooled / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.906 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→30 Å / Num. all: 12322 / Num. obs: 12322 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 8.7 % / Biso Wilson estimate: 49.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Net I/σ(I): 33.9
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.257 / Mean I/σ(I) obs: 10.6 / Num. unique all: 1208 / % possible all: 100
反射
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / Num. obs: 12340 / Num. measured all: 106855
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→30 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Density for the Cepsilon4 AB loop was particularly poor, especially from residues 453-457, and this region of the loop was built sterically. The B-factors were generally higher and the ...詳細: Density for the Cepsilon4 AB loop was particularly poor, especially from residues 453-457, and this region of the loop was built sterically. The B-factors were generally higher and the electron density generally poorer for the BC- DE- and FG-loops of the Cepsilon3 domain that bind to the high affinity receptor. The residue K435 sits at the interdomain interface and the side chain may partially fill a gap in the space between the domains. This is not obvious from the structure, however, as all of the atoms could not be modeled for this residue. The structure contains two cis-Prolines : P471 and P533 There are N-linked carbohydrates attached to the protein at residues N371 and N394. Some electron density is observed for the carbohydrate attached to N394, but no electron density is observed for the carbohydrate attached to N371. Carbohydrates were not modeled in the structure and so they are not present in the PDB file.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27 1269 10.3 %random
Rwork0.242 ---
all-12322 --
obs-12322 99.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 51.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.735 Å20 Å20 Å2
2--2.735 Å20 Å2
3----5.47 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1618 0 0 145 1763
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.77
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.951
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.21
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.5
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Num. reflection obs: 11053 / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10.3 % / Rfactor obs: 0.242 / Rfactor Rfree: 0.27
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 51.9 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.21
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.951
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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