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- PDB-1fmb: EIAV PROTEASE COMPLEXED WITH THE INHIBITOR HBY-793 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fmb
タイトルEIAV PROTEASE COMPLEXED WITH THE INHIBITOR HBY-793
要素EIAV PROTEASE
キーワードHYDROLASE (ACID PROTEINASE) / RNA-DIRECTED DNA POLYMERASE / ASPARTYL PROTEASE / ENDONUCLEASE / POLYPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / telomerase activity / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / RNA stem-loop binding ...加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / telomerase activity / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / RNA stem-loop binding / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / DNA recombination / aspartic-type endopeptidase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / symbiont entry into host cell / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
dUTPase-like / dUTPase / dUTPase, trimeric / dUTPase-like superfamily / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. ...dUTPase-like / dUTPase / dUTPase, trimeric / dUTPase-like superfamily / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-HYB / Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Equine infectious anemia virus (ウマ伝染性貧血ウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Wlodawer, A. / Gustchina, A. / Zdanov, A. / Kervinen, J.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1996
タイトル: Structure of equine infectious anemia virus proteinase complexed with an inhibitor.
著者: Gustchina, A. / Kervinen, J. / Powell, D.J. / Zdanov, A. / Kay, J. / Wlodawer, A.
履歴
登録1996年2月27日処理サイト: BNL
改定 1.01996年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_special_symmetry / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.52024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EIAV PROTEASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,9592
ポリマ－11,3921
非ポリマー5671
水2,306128
1
A: EIAV PROTEASE
ヘテロ分子

A: EIAV PROTEASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,9184
ポリマ－22,7852
非ポリマー1,1342
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area5820 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area9580 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)42.930, 45.710, 56.770
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.50, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-201-

HYB

21A-301-

HOH

詳細THIS FILE CONTAINS ONLY A MONOMER, WHILE THE ACTIVE ENZYME IS A DIMER. IN ORDER TO CREATE A DIMERIC MOLECULE, CRYSTALLOGRAPHIC COORDINATES NEED TO BE TRANSFORMED TO (-X), Y, (-Z).

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要素

#1: タンパク質 EIAV PROTEASE


分子量: 11392.265 Da / 分子数: 1 / 変異: I54G / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Equine infectious anemia virus (ウマ伝染性貧血ウイルス)
属: Lentivirus / プラスミド: PET-226 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P32542, HIV-1 retropepsin
#2: 化合物 ChemComp-HYB / [2-(2-METHYL-PROPANE-2-SULFONYLMETHYL)-3-NAPHTHALEN-1-YL-PROPIONYL-VALINYL]-PHENYLALANINOL


分子量: 566.751 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C32H42N2O5S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 128 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.27 %
結晶化pH: 4.6 / 詳細: pH 4.6
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
13.6 mg/mlEIAV PR1drop
26 Murea1drop
320 mMpotassium phosphate1drop
420 %PEG40001reservoir
525 mMsodium acetate1reservoir
60.4 Mammonium sulfate1reservoir
70.1 %sodium azide1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 273 K
放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年4月4日
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→20 Å / Num. obs: 8443 / % possible obs: 88.5 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.067
反射
*PLUS
Num. measured all: 59519

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: HIV-1 PROTEASE

解像度: 1.8→20 Å / σ(F): 3
詳細: THE TWO ORIENTATIONS OF THE INHIBITOR CREATED IN THE ACTIVE ENZYME OVERLAP WITH COMPLETE SUPERPOSITION AT THE PERIPHERY AND SOME DEVIATION IN THE CENTER. RESIDUES 56 - 57 HAVE BEEN MODELED ...詳細: THE TWO ORIENTATIONS OF THE INHIBITOR CREATED IN THE ACTIVE ENZYME OVERLAP WITH COMPLETE SUPERPOSITION AT THE PERIPHERY AND SOME DEVIATION IN THE CENTER. RESIDUES 56 - 57 HAVE BEEN MODELED WITH TWO ORIENTATIONS OF THEIR MAIN CHAINS, SINCE THEY FORM ALTERNATE HYDROGEN BONDS, DUE TO THE SAME DISORDER PHENOMENON.
Rfactor反射数%反射
Rwork0.136 --
obs-8140 85 %
原子変位パラメータBiso mean: 19.12 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数791 0 40 128 959
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0140.017
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0460.044
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0430.059
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.9162.5
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.5673.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it3.724
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it5.3287
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0180.022
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1770.18
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.2070.5
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.450.5
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.3820.5
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor3.43.5
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor19.114
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor32.412
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROFFT / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.136
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 22.2 Å2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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