[日本語] English
万見
- PDB-1fm0: MOLYBDOPTERIN SYNTHASE (MOAD/MOAE) -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fm0
タイトルMOLYBDOPTERIN SYNTHASE (MOAD/MOAE)
要素
  • MOLYBDOPTERIN CONVERTING FACTOR, SUBUNIT 1
  • MOLYBDOPTERIN CONVERTING FACTOR, SUBUNIT 2
キーワードTRANSFERASE / MOLYBDENUM COFACTOR BIOSYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


molybdopterin synthase complex / molybdopterin adenylyltransferase complex / molybdopterin synthase / molybdopterin synthase activity / Mo-molybdopterin cofactor biosynthetic process / nucleotide binding / protein homodimerization activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
Molybdopterin biosynthesis MoaE subunit / Molybdopterin synthase sulfur carrier subunit / Molybdopterin biosynthesis MoaE / Molybdopterin biosynthesis MoaE subunit superfamily / MoaE protein / Sulfur carrier ThiS/MoaD-like / ThiS family / Molybdopterin synthase/thiamin biosynthesis sulphur carrier, beta-grasp / Aldehyde Oxidoreductase; domain 3 / Beta-grasp domain ...Molybdopterin biosynthesis MoaE subunit / Molybdopterin synthase sulfur carrier subunit / Molybdopterin biosynthesis MoaE / Molybdopterin biosynthesis MoaE subunit superfamily / MoaE protein / Sulfur carrier ThiS/MoaD-like / ThiS family / Molybdopterin synthase/thiamin biosynthesis sulphur carrier, beta-grasp / Aldehyde Oxidoreductase; domain 3 / Beta-grasp domain / Beta-grasp domain superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Molybdopterin synthase sulfur carrier subunit / Molybdopterin synthase catalytic subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Rudolph, M.J. / Wuebbens, M.M. / Rajagolpalan, K.V. / Schindelin, H.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of molybdopterin synthase and its evolutionary relationship to ubiquitin activation.
著者: Rudolph, M.J. / Wuebbens, M.M. / Rajagopalan, K.V. / Schindelin, H.
履歴
登録2000年8月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
D: MOLYBDOPTERIN CONVERTING FACTOR, SUBUNIT 1
E: MOLYBDOPTERIN CONVERTING FACTOR, SUBUNIT 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,8745
ポリマ－25,7682
非ポリマー1063
水3,747208
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2210 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area11460 Å2
手法PISA
2
D: MOLYBDOPTERIN CONVERTING FACTOR, SUBUNIT 1
E: MOLYBDOPTERIN CONVERTING FACTOR, SUBUNIT 2
ヘテロ分子

D: MOLYBDOPTERIN CONVERTING FACTOR, SUBUNIT 1
E: MOLYBDOPTERIN CONVERTING FACTOR, SUBUNIT 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,74910
ポリマ－51,5364
非ポリマー2136
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area7410 Å2
ΔGint-87 kcal/mol
Surface area19920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.029, 48.955, 76.457
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.72, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細The biological assembly is a heteroteteramer consisting of two alpha subunits and two beta subunits where the alpha-beta heterodimer falls on a crystallographic twofold axis of symmetry to generate the heterotetramer

-
要素

#1: タンパク質 MOLYBDOPTERIN CONVERTING FACTOR, SUBUNIT 1


分子量: 8764.880 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PET15B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P30748
#2: タンパク質 MOLYBDOPTERIN CONVERTING FACTOR, SUBUNIT 2


分子量: 17003.020 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PET15B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P30749
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 208 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.12 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: Sodium chloride, Hepes , pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 295K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
15 M1reservoirNaCl
20.1 MHEPES1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X26C / 波長: 1.1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→50 Å / Num. all: 426992 / Num. obs: 43689 / % possible obs: 95.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 19.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 27.9
反射 シェル解像度: 1.45→1.51 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.454 / Num. unique all: 45862 / % possible all: 89.5
反射
*PLUS
% possible obs: 95.6 % / Num. measured all: 426992 / Rmerge(I) obs: 0.054
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 89.5 % / Mean I/σ(I) obs: 1.9

-
解析

ソフトウェア
名称分類
SHARP位相決定
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 1.45→10 Å / SU B: 2.77415 / SU ML: 0.05579 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.12845 / ESU R Free: 0.09003 / 立体化学のターゲット値: Murshudov (REFMAC5)
詳細: Individual anisotropic temperature factors were refined.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.182 1982 5 %RANDOM
Rwork0.1516 ---
obs0.1532 37493 100 %-
all-39475 --
原子変位パラメータBiso mean: 19.41 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.04 Å20 Å2-0.14 Å2
2--0.01 Å20 Å2
3----0.06 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1800 0 3 208 2011
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0130.021
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.3821.929
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.6381.5
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.5552
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.9553
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it4.5614.5
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0050.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.0980.2
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る