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- PDB-1fil: HUMAN PLATELET PROFILIN I CRYSTALLIZED IN HIGH SALT ACTIN-BINDING... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fil
タイトルHUMAN PLATELET PROFILIN I CRYSTALLIZED IN HIGH SALT ACTIN-BINDING PROTEIN
要素PROFILINプロフィリン
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / ACETYLATION (アセチル化) / ACTIN-BINDING PROTEIN (アクチン結合タンパク質) / MULTIGENE FAMILY (遺伝子ファミリー)
機能・相同性
機能・相同性情報


synapse maturation / modification of postsynaptic actin cytoskeleton / negative regulation of actin filament bundle assembly / adenyl-nucleotide exchange factor activity / positive regulation of actin filament bundle assembly / negative regulation of actin filament polymerization / Signaling by ROBO receptors / regulation of actin filament polymerization / positive regulation of ATP-dependent activity / PCP/CE pathway ...synapse maturation / modification of postsynaptic actin cytoskeleton / negative regulation of actin filament bundle assembly / adenyl-nucleotide exchange factor activity / positive regulation of actin filament bundle assembly / negative regulation of actin filament polymerization / Signaling by ROBO receptors / regulation of actin filament polymerization / positive regulation of ATP-dependent activity / PCP/CE pathway / proline-rich region binding / positive regulation of ruffle assembly / negative regulation of stress fiber assembly / positive regulation of actin filament polymerization / positive regulation of epithelial cell migration / actin monomer binding / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / phosphotyrosine residue binding / neural tube closure / RHO GTPases Activate Formins / modulation of chemical synaptic transmission / small GTPase binding / Platelet degranulation / actin binding / 細胞皮質 / actin cytoskeleton organization / blood microparticle / 細胞骨格 / protein stabilization / cadherin binding / focal adhesion / glutamatergic synapse / regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / extracellular exosome / 生体膜 / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Profilin1/2/3, vertebrate / : / Profilin conserved site / Profilin signature. / プロフィリン / プロフィリン / プロフィリン / Profilin superfamily / Dynein light chain 2a, cytoplasmic / Β-ラクタマーゼ ...Profilin1/2/3, vertebrate / : / Profilin conserved site / Profilin signature. / プロフィリン / プロフィリン / プロフィリン / Profilin superfamily / Dynein light chain 2a, cytoplasmic / Β-ラクタマーゼ / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Fedorov, A.A. / Pollard, T.D. / Almo, S.C.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of Human Profilin at 2.0 Angstroms Resolution
著者: Fedorov, A.A. / Pollard, T.D. / Almo, S.C.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Purification, Characterization and Crystallization of Human Platelet Profilin Expressed in Escherichia Coli
著者: Fedorov, A.A. / Pollard, T.D. / Almo, S.C.
#2: ジャーナル: Annu.Rev.Cell Biol. / 年: 1994
タイトル: Structure of Actin Binding Proteins:Insights About Function at Atomic Resolution
著者: Pollard, T.D. / Almo, S.C. / Quirk, S. / Vinson, V. / Lattman, E.E.
履歴
登録1996年4月29日処理サイト: BNL
改定 1.01996年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROFILIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,0362
ポリマ－14,9401
非ポリマー961
水84747
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)75.050, 31.770, 62.820
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 123.41, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 PROFILIN / プロフィリン


分子量: 14940.021 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: CRYSTALLIZED FROM AMMONIUM SULFATE SOLUTION / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: PLATELET血小板 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07737
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 47 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 59 %
結晶化pH: 6.7 / 詳細: CRYSTALLIZED FROM AMMONIUM SULFATE SOLUTION, pH 6.7

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データ収集

回折平均測定温度: 290 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS-NICOLET X100 / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1993
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→28.3 Å / Num. obs: 8076 / % possible obs: 94.1 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 1.28 % / Rmerge(I) obs: 0.041 / Net I/σ(I): 18.2

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
PROFFT精密化
X-PLOR精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1FIL

解像度: 2→8 Å / σ(F): 2 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.191 --
obs-7591 90.1 %
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1046 0 5 47 1098
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0130.018
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0310.03
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg2.64
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0420.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.4951.5
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.5392
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.3352
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3.6943
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.010.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1470.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1940.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.1930.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1910.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor1.42
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor17.310
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor37.710
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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