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- PDB-1fhe: GLUTATHIONE TRANSFERASE (FH47) FROM FASCIOLA HEPATICA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fhe
タイトルGLUTATHIONE TRANSFERASE (FH47) FROM FASCIOLA HEPATICA
要素GLUTATHIONE TRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / DETOXIFICATION / GLUTATHIONE TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


glutathione transferase / glutathione transferase activity / glutathione metabolic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, C-terminal domain / : / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. ...Glutathione S-transferase, C-terminal domain / : / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTATHIONE / Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme 47
類似検索 - 構成要素
生物種Fasciola hepatica (かんてつ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Rossjohn, J. / Parker, M.W.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1997
タイトル: Crystallization, structural determination and analysis of a novel parasite vaccine candidate: Fasciola hepatica glutathione S-transferase.
著者: Rossjohn, J. / Feil, S.C. / Wilce, M.C. / Sexton, J.L. / Spithill, T.W. / Parker, M.W.
履歴
登録1997年7月24日処理サイト: BNL
改定 1.01998年7月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32012年3月21日Group: Non-polymer description
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTATHIONE TRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,6262
ポリマ－25,3181
非ポリマー3071
水54030
1
A: GLUTATHIONE TRANSFERASE
ヘテロ分子

A: GLUTATHIONE TRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,2514
ポリマ－50,6362
非ポリマー6152
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation15_556y,x,-z+11
Buried area4310 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area19510 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)158.040, 158.040, 74.530
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122

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要素

#1: タンパク質 GLUTATHIONE TRANSFERASE / GST


分子量: 25318.242 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Fasciola hepatica (かんてつ)
解説: SECRETED AS A MONOMER, FORMS MEMBRANE-BOUND OLIGOMERS
細胞内の位置: CYTOPLASM / 器官: LIVER / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31670, glutathione transferase
#2: 化合物 ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 75 %
結晶化pH: 8.4 / 詳細: AMMONIUM SULFATE, GLUTATHIONE, TRIS PH 8.4
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 52 %
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
115-25 mg/mlprotein1drop
22 Mammonium sulfate1reservoir
30.1 MTris-HCl1reservoir
410 mMglutathione1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年10月1日
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→30 Å / Num. obs: 9266 / % possible obs: 94.3 % / Rsym value: 0.11
反射 シェル解像度: 3→3.1 Å / Rsym value: 0.39
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.112
反射 シェル
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.396

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
HKLデータ削減
HKL-2000データスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: SCHISTOSOMA JAPONICUM GST

解像度: 3→30 Å / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.354 -10 %RANDOM
Rwork0.237 ---
obs0.237 9266 94 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1760 0 20 30 1810
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.171
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d28.56
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.55
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 3→3.1 Å / Rfactor Rfree: 0.374 / Rfactor Rwork: 0.294 / Total num. of bins used: 8
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg28.56
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.55

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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