[日本語] English
万見
- PDB-1fc3: THE CRYSTAL STRUCTURE OF TRANS-ACTIVATION DOMAIN OF THE SPORULATI... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fc3
タイトルTHE CRYSTAL STRUCTURE OF TRANS-ACTIVATION DOMAIN OF THE SPORULATION RESPONSE REGULATOR, SPO0A
要素SPO0A
キーワードSIGNALING PROTEIN / RESPONSE REGULATOR
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of stimulus / regulation of sporulation resulting in formation of a cellular spore / phosphorelay response regulator activity / sporulation resulting in formation of a cellular spore / DNA-binding transcription factor activity / calcium ion binding / DNA binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Sporulation transcription factor Spo0A / Sporulation initiation factor Spo0A, C-terminal / Sporulation initiation factor Spo0A C terminal / : / Signal transduction response regulator, C-terminal effector / Response regulator receiver domain / cheY-homologous receiver domain / Signal transduction response regulator, receiver domain / Response regulatory domain profile. / CheY-like superfamily ...Sporulation transcription factor Spo0A / Sporulation initiation factor Spo0A, C-terminal / Sporulation initiation factor Spo0A C terminal / : / Signal transduction response regulator, C-terminal effector / Response regulator receiver domain / cheY-homologous receiver domain / Signal transduction response regulator, receiver domain / Response regulatory domain profile. / CheY-like superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Stage 0 sporulation protein A
類似検索 - 構成要素
生物種Geobacillus stearothermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Lewis, R.J. / Krzywda, S. / Wilkinson, A.J.
引用
ジャーナル: Mol.Microbiol. / 年: 2000
タイトル: The trans-activation domain of the sporulation response regulator Spo0A revealed by X-ray crystallography.
著者: Lewis, R.J. / Krzywda, S. / Brannigan, J.A. / Turkenburg, J.P. / Muchova, K. / Dodson, E.J. / Barak, I. / Wilkinson, A.J.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Domain-Swapping in the Sporulation Response Regulator Spo0A
著者: Lewis, R.J. / Muchova, K. / Brannigan, J.A. / Barak, I. / Leonard, G. / Wilkinson, A.J.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Phosphorylated Aspartate in the Structure of a Response Regulator Protein
著者: Lewis, R.J. / Brannigan, J.A. / Muchova, K. / Barak, I. / Wilkinson, A.J.
履歴
登録2000年7月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: SPO0A
B: SPO0A
C: SPO0A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,1233
ポリマ－40,1233
非ポリマー00
水5,747319
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)43.118, 53.414, 53.718
Angle α, β, γ (deg.)90.82, 111.73, 111.32
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質 SPO0A / SPORULATION RESPONSE REGULATOR


分子量: 13374.438 Da / 分子数: 3 / 断片: C-TERMINAL DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Geobacillus stearothermophilus (バクテリア)
プラスミド: PET / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P52934
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 319 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.91 %
結晶化pH: 7.5
詳細: 0.1 M HEPES pH 7.5, 20% w/v PEG 10K, 0.1 M MALTOSE, 10 mM BME
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 53.4 %
結晶化
*PLUS
温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Muchova, K., (1999) Acta Crystallogr., D55, 671.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
210 mMTris-HCl1drop
31 mMdithiothreitol1drop
410 %(w/v)PEG40001reservoir
550 mM1reservoirLi2SO4
650 mMTris-HCl1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 1999年12月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. obs: 27976 / % possible obs: 87.6 % / 冗長度: 7.27 % / Biso Wilson estimate: 29.38 Å2 / Rsym value: 0.06 / Net I/σ(I): 19.41
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 1.31 % / Mean I/σ(I) obs: 3.23 / Rsym value: 0.313 / % possible all: 55.6
反射
*PLUS
冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.06
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 55.6 % / Rmerge(I) obs: 0.313

-
解析

ソフトウェア
名称分類
SOLVE位相決定
直接法モデル構築
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
直接法位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→20 Å / SU B: 5.00384 / SU ML: 0.13869 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.21172 / ESU R Free: 0.19734
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.258 1221 5 %RANDOM
Rwork0.196 ---
obs0.1991 24473 87.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 31.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.6 Å2-0.44 Å2-1.64 Å2
2---1.36 Å2-0.95 Å2
3----1.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2664 0 0 319 2983
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0180.021
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it0.541.5
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it0.9732
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.4133
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it2.0624.5
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0080.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1420.2
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 20 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.9

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る