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万見
- PDB-1fbx: CRYSTAL STRUCTURE OF ZINC-CONTAINING E.COLI GTP CYCLOHYDROLASE I -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fbx
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF ZINC-CONTAINING E.COLI GTP CYCLOHYDROLASE I
要素GTP CYCLOHYDROLASE I
キーワードHYDROLASE / ALLOSTERIC ENZYME
機能・相同性
機能・相同性情報


GTP cyclohydrolase I / GTP cyclohydrolase I activity / tetrahydrobiopterin biosynthetic process / tRNA queuosine(34) biosynthetic process / tetrahydrofolate biosynthetic process / one-carbon metabolic process / GTP binding / protein-containing complex / zinc ion binding / identical protein binding ...GTP cyclohydrolase I / GTP cyclohydrolase I activity / tetrahydrobiopterin biosynthetic process / tRNA queuosine(34) biosynthetic process / tetrahydrofolate biosynthetic process / one-carbon metabolic process / GTP binding / protein-containing complex / zinc ion binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
GTP cyclohydrolase I, N-terminal domain / GTP cyclohydrolase I signature 2. / GTP cyclohydrolase I / GTP cyclohydrolase I, conserved site / GTP cyclohydrolase I domain / GTP cyclohydrolase I, N-terminal domain / GTP cyclohydrolase I / GTP cyclohydrolase I signature 1. / GTP Cyclohydrolase I; Chain A, domain 1 / GTP Cyclohydrolase I, domain 2 ...GTP cyclohydrolase I, N-terminal domain / GTP cyclohydrolase I signature 2. / GTP cyclohydrolase I / GTP cyclohydrolase I, conserved site / GTP cyclohydrolase I domain / GTP cyclohydrolase I, N-terminal domain / GTP cyclohydrolase I / GTP cyclohydrolase I signature 1. / GTP Cyclohydrolase I; Chain A, domain 1 / GTP Cyclohydrolase I, domain 2 / GTP cyclohydrolase I, C-terminal domain/NADPH-dependent 7-cyano-7-deazaguanine reductase, N-terminal domain / GTP cyclohydrolase I, C-terminal/NADPH-dependent 7-cyano-7-deazaguanine reductase / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GTP cyclohydrolase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Auerbach, G. / Herrmann, A. / Bracher, A. / Bader, A. / Gutlich, M. / Fischer, M. / Neukamm, M. / Nar, H. / Garrido-Franco, M. / Richardson, J. ...Auerbach, G. / Herrmann, A. / Bracher, A. / Bader, A. / Gutlich, M. / Fischer, M. / Neukamm, M. / Nar, H. / Garrido-Franco, M. / Richardson, J. / Huber, R. / Bacher, A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2000
タイトル: Zinc plays a key role in human and bacterial GTP cyclohydrolase I.
著者: Auerbach, G. / Herrmann, A. / Bracher, A. / Bader, G. / Gutlich, M. / Fischer, M. / Neukamm, M. / Garrido-Franco, M. / Richardson, J. / Nar, H. / Huber, R. / Bacher, A.
履歴
登録2000年7月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年2月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年11月29日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_related / pdbx_struct_conn_angle / struct_biol / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_related.db_name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTP CYCLOHYDROLASE I
B: GTP CYCLOHYDROLASE I
C: GTP CYCLOHYDROLASE I
D: GTP CYCLOHYDROLASE I
E: GTP CYCLOHYDROLASE I
F: GTP CYCLOHYDROLASE I
G: GTP CYCLOHYDROLASE I
H: GTP CYCLOHYDROLASE I
I: GTP CYCLOHYDROLASE I
J: GTP CYCLOHYDROLASE I
K: GTP CYCLOHYDROLASE I
L: GTP CYCLOHYDROLASE I
M: GTP CYCLOHYDROLASE I
N: GTP CYCLOHYDROLASE I
O: GTP CYCLOHYDROLASE I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)372,51545
ポリマ－371,00215
非ポリマー1,51330
水27015
1
A: GTP CYCLOHYDROLASE I
B: GTP CYCLOHYDROLASE I
C: GTP CYCLOHYDROLASE I
D: GTP CYCLOHYDROLASE I
E: GTP CYCLOHYDROLASE I
ヘテロ分子

A: GTP CYCLOHYDROLASE I
B: GTP CYCLOHYDROLASE I
C: GTP CYCLOHYDROLASE I
D: GTP CYCLOHYDROLASE I
E: GTP CYCLOHYDROLASE I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)248,34330
ポリマ－247,33510
非ポリマー1,00920
水18010
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_576x,-y+2,-z+11
2
F: GTP CYCLOHYDROLASE I
G: GTP CYCLOHYDROLASE I
H: GTP CYCLOHYDROLASE I
I: GTP CYCLOHYDROLASE I
J: GTP CYCLOHYDROLASE I
K: GTP CYCLOHYDROLASE I
L: GTP CYCLOHYDROLASE I
M: GTP CYCLOHYDROLASE I
N: GTP CYCLOHYDROLASE I
O: GTP CYCLOHYDROLASE I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)248,34330
ポリマ－247,33510
非ポリマー1,00920
水18010
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area54560 Å2
ΔGint-607 kcal/mol
Surface area77790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)227.690, 314.190, 132.570
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
詳細The biological assembly is a decamer

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要素

#1: タンパク質
GTP CYCLOHYDROLASE I / GTP-CH-I


分子量: 24733.451 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 解説: ESCHERICHIA COLI / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A6T5, GTP cyclohydrolase I
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.49 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG 6000, KCL, MOPS, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
16 mg/mlprotein1drop
210 mMpotassium phosphate1drop
30.02 %1dropNaN3
46 %PEG60001reservoir
5150 mM1reservoirKCl
6100 mM4-morpholineprpanesulfonic1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→20 Å / Num. all: 107321 / Num. obs: 572885 / % possible obs: 90.2 % / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 69.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12
反射 シェル最高解像度: 2.8 Å / % possible all: 44.3
反射
*PLUS
Num. obs: 107321 / Num. measured all: 572885
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 44.3 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOLREP位相決定
CNS1精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化解像度: 2.8→14.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 5784233.45 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.251 5323 5 %RANDOM
Rwork0.202 ---
obs0.202 105669 91.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 35.64 Å2 / ksol: 0.232 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 52.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.1 Å20 Å20 Å2
2---7.53 Å20 Å2
3---3.43 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.4 Å0.32 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.55 Å0.47 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→14.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数25995 0 30 15 26040
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.93
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.355 501 5 %
Rwork0.305 9449 -
obs--52 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PAPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 52.9 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.93
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.355 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rwork: 0.305

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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