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- PDB-1f3l: CRYSTAL STRUCTURE OF THE CONSERVED CORE OF PROTEIN ARGININE METHY... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f3l
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE CONSERVED CORE OF PROTEIN ARGININE METHYLTRANSFERASE PRMT3
要素PROTEIN ARGININE METHYLTRANSFERASE PRMT3
キーワードTRANSFERASE / BETA BARREL / ROSSMANN FOLD / ARGININE METHYLTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Protein methylation / RMTs methylate histone arginines / modified amino acid binding / negative regulation of retinoic acid biosynthetic process / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / type I protein arginine methyltransferase / S-adenosylmethionine-dependent methyltransferase activity / histone H4R3 methyltransferase activity / dendritic spine morphogenesis ...Protein methylation / RMTs methylate histone arginines / modified amino acid binding / negative regulation of retinoic acid biosynthetic process / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / type I protein arginine methyltransferase / S-adenosylmethionine-dependent methyltransferase activity / histone H4R3 methyltransferase activity / dendritic spine morphogenesis / protein-arginine N-methyltransferase activity / histone methyltransferase activity / positive regulation of osteoblast differentiation / negative regulation of protein ubiquitination / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / methyltransferase activity / ribosome binding / methylation / chromatin remodeling / regulation of DNA-templated transcription / zinc ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / Protein arginine N-methyltransferase 3, C2H2 zinc finger domain / Protein arginine N-methyltransferase 3, C2H2 zinc finger / Ribosomal protein L11 methyltransferase (PrmA) / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / : / Arginine methyltransferase oligomerization subdomain / Protein arginine N-methyltransferase ...: / : / Protein arginine N-methyltransferase 3, C2H2 zinc finger domain / Protein arginine N-methyltransferase 3, C2H2 zinc finger / Ribosomal protein L11 methyltransferase (PrmA) / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / : / Arginine methyltransferase oligomerization subdomain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Vaccinia Virus protein VP39 / Distorted Sandwich / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Protein arginine N-methyltransferase 3
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.03 Å
データ登録者Zhang, X. / Zhou, L. / Cheng, X.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2000
タイトル: Crystal structure of the conserved core of protein arginine methyltransferase PRMT3.
著者: Zhang, X. / Zhou, L. / Cheng, X.
履歴
登録2000年6月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年3月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN ARGININE METHYLTRANSFERASE PRMT3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,5932
ポリマ－36,2091
非ポリマー3841
水2,684149
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: PROTEIN ARGININE METHYLTRANSFERASE PRMT3
ヘテロ分子

A: PROTEIN ARGININE METHYLTRANSFERASE PRMT3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,1864
ポリマ－72,4172
非ポリマー7692
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_777-y+2,-x+2,-z+5/21
Buried area3280 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area26170 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)70.910, 70.910, 177.660
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

-
要素

#1: タンパク質 PROTEIN ARGININE METHYLTRANSFERASE PRMT3


分子量: 36208.621 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O70467
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 149 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.11 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.3
詳細: PEG4000, AMMONIUM ACETATE, pH 6.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K
結晶化
*PLUS
手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
1100 mMMes11
216.5-18 %PEG400011
30.2 Mammonium acetate11

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
31001
1,2,31
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長波長 (Å)
シンクロトロンNSLS X12C10.930.93
シンクロトロンNSLS X26C21.11.1
回転陽極OTHER31.54181.5418
検出器
タイプID検出器日付
BRANDEIS - B21CCD1999年5月1日
ADSC QUANTUM 42CCD1999年5月1日
RIGAKU RAXIS IV3IMAGE PLATE1999年4月28日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
3SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.931
21.11
31.54181
反射解像度: 2→30 Å / Biso Wilson estimate: 5 Å2
反射
*PLUS
最高解像度: 2.03 Å / Num. obs: 27345 / % possible obs: 90.9 % / Rmerge(I) obs: 0.057
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 56.9 % / Num. unique obs: 1659 / Rmerge(I) obs: 0.21 / Mean I/σ(I) obs: 4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASES位相決定
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 2.03→29.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 252423.73 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.262 2339 9 %RANDOM
Rwork0.209 ---
obs0.209 26048 86.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 24.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.46 Å20 Å20 Å2
2--1.46 Å20 Å2
3----2.91 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.25 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.27 Å0.31 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.03→29.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2496 0 26 149 2671
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d27.8
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.71
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.261.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2.032
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.232
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it3.362.5
LS精密化 シェル解像度: 2.03→2.16 Å / Rfactor Rfree error: 0.021 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.312 214 8.7 %
Rwork0.274 2259 -
obs--50.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3CN
X-RAY DIFFRACTION4WATER_REP.PARAM
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg27.8
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.71

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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