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- PDB-1f2r: NMR STRUCTURE OF THE HETERODIMERIC COMPLEX BETWEEN CAD DOMAINS OF... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f2r
タイトルNMR STRUCTURE OF THE HETERODIMERIC COMPLEX BETWEEN CAD DOMAINS OF CAD AND ICAD
要素
  • CASPASE-ACTIVATED DNASE
  • INHIBITOR OF CASPASE-ACTIVATED DNASE
キーワードDNA BINDING PROTEIN / ALPHA-BETA ROLL / PROTEIN-PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Apoptosis induced DNA fragmentation / negative regulation of apoptotic DNA fragmentation / apoptotic chromosome condensation / deoxyribonuclease inhibitor activity / 加水分解酵素 / apoptotic DNA fragmentation / nuclease activity / negative regulation of execution phase of apoptosis / thymocyte apoptotic process / : ...Apoptosis induced DNA fragmentation / negative regulation of apoptotic DNA fragmentation / apoptotic chromosome condensation / deoxyribonuclease inhibitor activity / 加水分解酵素 / apoptotic DNA fragmentation / nuclease activity / negative regulation of execution phase of apoptosis / thymocyte apoptotic process / : / protein folding chaperone / DNA endonuclease activity / disordered domain specific binding / positive regulation of apoptotic process / protein domain specific binding / chromatin / nucleolus / enzyme binding / protein-containing complex / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
DNA fragmentation factor 45kDa, middle domain / DNA fragmentation factor 45 / DNA fragmentation factor 45kDa, C-terminal / DNA Fragmentation factor 45kDa, C terminal domain / DNA fragmentation factor 40, C-terminal / DNA fragmentation factor 40 / DNA fragmentation factor 40 kDa / CIDE-N domain / CIDE-N domain / CIDE-N domain profile. ...DNA fragmentation factor 45kDa, middle domain / DNA fragmentation factor 45 / DNA fragmentation factor 45kDa, C-terminal / DNA Fragmentation factor 45kDa, C terminal domain / DNA fragmentation factor 40, C-terminal / DNA fragmentation factor 40 / DNA fragmentation factor 40 kDa / CIDE-N domain / CIDE-N domain / CIDE-N domain profile. / Domains present in proteins implicated in post-mortem DNA fragmentation / Ubiquitin-like (UB roll) - #10 / His-Me finger superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA fragmentation factor subunit alpha / DNA fragmentation factor subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Otomo, T. / Sakahira, H. / Uegaki, K. / Nagata, S. / Yamazaki, T.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2000
タイトル: Structure of the heterodimeric complex between CAD domains of CAD and ICAD.
著者: Otomo, T. / Sakahira, H. / Uegaki, K. / Nagata, S. / Yamazaki, T.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Structure of the CAD Domain of Caspase-Activated DNase and Interaction with the CAD Domain of its Inhibitor.
著者: Uegaki, K. / Otomo, T. / Sakahira, H. / Shimizu, M. / Yumoto, N. / Kyogoku, Y. / Nagata, S. / Yamazaki, T.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 1998
タイトル: A Caspase-Activated DNase that Degrades DNA During Apoptosis, and its Inhibitor ICAD.
著者: Enari, M. / Sakahira, H. / Yokoyama, H. / Okawa, K. / Iwamatsu, A. / Nagata, S.
#3: ジャーナル: Nature / 年: 1998
タイトル: Cleavage of CAD Inhibitor in CAD Activation and DNA Degradation During Apoptosis.
著者: Sakahira, H. / Enari, M. / Nagata, S.
履歴
登録2000年5月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月16日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: CASPASE-ACTIVATED DNASE
I: INHIBITOR OF CASPASE-ACTIVATED DNASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,6902
ポリマ－20,6902
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / -
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 CASPASE-ACTIVATED DNASE


分子量: 9613.200 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN (CAD DOMAIN), RESIDUES 1-87 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: PET32 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O54788
#2: タンパク質 INHIBITOR OF CASPASE-ACTIVATED DNASE


分子量: 11076.416 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN (CAD DOMAIN), RESIDUES 1-100 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: PET32 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O54786

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1123D 13C-separated NOESY
1243D 13C-separated NOESY
1313D 15N-separated NOESY
1433D 15N-separated NOESY
1524D 13C-separated NOESY
1644D 13C-separated NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.6mM CAD U-15N,13C/0.6mM ICAD unlabeled; 20mM phophate buffer pH6.490% H2O/10% D2O
20.6mM CAD U-15N,13C/0.6mM ICAD unlabeled; 20mM phophate buffer pH6.4100% D2O
30.6mM ICAD U-15N,13C/0.6mM CAD unlabeled; 20mM phophate buffer pH6.490% H2O/10% D2O
40.6mM ICAD U-15N,13C/0.6mM CAD unlabeled; 20mM phophate buffer pH6.4100% D2O
試料状態イオン強度: 0 / pH: 6.4 / 圧: ambient / 温度: 308 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DMXBrukerDMX5001
Bruker DRXBrukerDRX6002
Bruker DRXBrukerDRX8003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR3.841Brunger構造決定
X-PLOR3.841Brunger精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: the structures are based on a total of 2646 restraints, 2503 are NOE-derived distance constraints, 93 dihedral angle restraints,50 distance restraints from hydrogen bonds.
NMRアンサンブル登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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