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万見
- PDB-1eyf: REFINED STRUCTURE OF THE DNA METHYL PHOSPHOTRIESTER REPAIR DOMAIN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1eyf
タイトルREFINED STRUCTURE OF THE DNA METHYL PHOSPHOTRIESTER REPAIR DOMAIN OF E. COLI ADA
要素ADA REGULATORY PROTEIN
キーワードDNA BINDING PROTEIN / One central beta-sheet sandwiched between two alpha-helices
機能・相同性
機能・相同性情報


: / methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase / methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase activity / DNA alkylation repair / sequence-specific DNA binding / methylation / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of DNA-templated transcription / DNA damage response / positive regulation of DNA-templated transcription / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
DNA Methylphosphotriester Repair Domain / DNA Methylphosphotriester Repair Domain / Ada DNA repair, metal-binding / Bifunctional regulatory protein Ada / Ada-like domain superfamily / Metal binding domain of Ada / Methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / 6-O-methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / Methylated DNA-protein cysteine methyltransferase domain superfamily / Methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase, active site ...DNA Methylphosphotriester Repair Domain / DNA Methylphosphotriester Repair Domain / Ada DNA repair, metal-binding / Bifunctional regulatory protein Ada / Ada-like domain superfamily / Metal binding domain of Ada / Methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / 6-O-methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / Methylated DNA-protein cysteine methyltransferase domain superfamily / Methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase, active site / Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase active site. / HTH domain AraC-type, conserved site / Bacterial regulatory proteins, araC family signature. / Helix-turn-helix domain / Methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase, DNA binding / Methylated DNA-protein cysteine methyltransferase, DNA binding domain / 6-O-methylguanine DNA methyltransferase, DNA binding domain / DNA binding HTH domain, AraC-type / Bacterial regulatory proteins, araC family DNA-binding domain profile. / helix_turn_helix, arabinose operon control protein / Homeobox-like domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Bifunctional transcriptional activator/DNA repair enzyme Ada
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / distance geometry
データ登録者Lin, Y. / Dotsch, V. / Wintner, T. / Peariso, K. / Myers, L.C. / Penner-Hahn, J.E. / Verdine, G.L. / Wagner, G.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: Structural basis for the functional switch of the E. coli Ada protein
著者: Lin, Y. / Dotsch, V. / Wintner, T. / Peariso, K. / Myers, L.C. / Penner-Hahn, J.E. / Verdine, G.L. / Wagner, G.
履歴
登録2000年5月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年9月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADA REGULATORY PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,5352
ポリマ－10,4701
非ポリマー651
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)25 / 50structures with the lowest energy
代表モデルモデル #13lowest energy

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要素

#1: タンパク質 ADA REGULATORY PROTEIN


分子量: 10469.978 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL 10 KDA DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PADA39 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06134
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
2222D NOESY
3333D 15N-separated NOESY
343HNHA
NMR実験の詳細Text: This structure was determined using standard 2D homonuclear and 3D heteronuclear techinques

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
12 mM N-Ada10; 25 mM sodium phosphate buffer pH 6.4, 50 mM NaCl, and 10 mM 2-mercaptoethanol; 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
22 mM N-Ada10; 25 mM sodium phosphate buffer pH 6.4, 50 mM NaCl, and 10 mM 2-mercaptoethanol; 100% D2O90% H2O/10% D2O
32 mM N-Ada10 U-15N; 25 mM sodium phosphate buffer pH 6.4, 50 mM NaCl, and 10 mM 2-mercaptoethanol; 90% H2O, 10% D2O100% D2O
42 mM N-Ada10 U-15N, 13C; 25 mM sodium phosphate buffer pH 6.4, 50 mM NaCl, and 10 mM 2-mercaptoethanol; 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
試料状態
Conditions-IDpH圧 (kPa)温度 (K)
16.4ambient 298 K
26.4ambient 298 K
36.4ambient 298 K
46.4ambient 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AMXBrukerAMX5001
Bruker AMXBrukerAMX6002
Varian VXRSVarianVXRS5003
Varian UNITYVarianUNITY5004
Varian UNITYPLUSVarianUNITYPLUS4005
Varian UNITYPLUSVarianUNITYPLUS7506

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
UXNMRcollection
VNMRcollection
Felix95解析
XEASYBrartels et alデータ解析
DGIIHavel et al構造決定
DGIIHavel et al精密化
精密化手法: distance geometry / ソフトェア番号: 1
詳細: the structures are based on a total of 1014 restraints, 872 are NOE-derived distance constraints, 82 dihedral angle restraints,46 distance restraints from hydrogen bonds, and 14 zinc cluster distance restraints
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 25

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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