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- PDB-1etu: STRUCTURAL DETAILS OF THE BINDING OF GUANOSINE DIPHOSPHATE TO ELO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1etu
タイトルSTRUCTURAL DETAILS OF THE BINDING OF GUANOSINE DIPHOSPHATE TO ELONGATION FACTOR TU FROM E. COLI AS STUDIED BY X-RAY CRYSTALLOGRAPHY
要素ELONGATION FACTOR TU
キーワードTRANSPORT AND PROTECTION PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


guanyl-nucleotide exchange factor complex / protein-synthesizing GTPase / guanosine tetraphosphate binding / translational elongation / translation elongation factor activity / response to antibiotic / GTPase activity / GTP binding / magnesium ion binding / RNA binding ...guanyl-nucleotide exchange factor complex / protein-synthesizing GTPase / guanosine tetraphosphate binding / translational elongation / translation elongation factor activity / response to antibiotic / GTPase activity / GTP binding / magnesium ion binding / RNA binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Translation elongation factor EFTu/EF1A, bacterial/organelle / Elongation factor Tu, domain 2 / Elongation factor Tu (EF-Tu), GTP-binding domain / Elongation factor Tu C-terminal domain / : / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 ...Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Translation elongation factor EFTu/EF1A, bacterial/organelle / Elongation factor Tu, domain 2 / Elongation factor Tu (EF-Tu), GTP-binding domain / Elongation factor Tu C-terminal domain / : / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Small GTP-binding protein domain / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Elongation factor Tu 1 / Elongation factor Tu 1
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Clark, B.F.C. / Lacour, T.F.M. / Kjeldgaard, M. / Morikawa, K. / Nyborg, J. / Rubin, R. / Thirup, S.
引用
ジャーナル: EMBO J. / 年: 1985
タイトル: Structural details of the binding of guanosine diphosphate to elongation factor Tu from E. coli as studied by X-ray crystallography.
著者: la Cour, T.F. / Nyborg, J. / Thirup, S. / Clark, B.F.
#1: ジャーナル: Science / 年: 1985
タイトル: A Model for the Tertiary Structure of P21, the Product of the Ras Oncogene
著者: Mccormick, F. / Clark, B.F.C. / Lacour, T.F.M. / Kjeldgaard, M. / Norskov-Lauritsen, L. / Nyborg, J.
#2: ジャーナル: Gene Expression. The Translational Step and its Control
年: 1984
タイトル: Structure of Bacterial Elongation Factor EF-TU and its Interaction with Aminoacyl-tRNA
著者: Clark, B.F.C. / Lacour, T.F.M. / Nielsen, K.M. / Nyborg, J. / Petersen, H.U. / Siboska, G.E. / Wikman, F.P.
#3: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1981
タイトル: Structural Features of the Gdp Binding Site of Elongation Factor TU from Escherichia Coli as Determined by X-Ray Diffraction
著者: Rubin, J.R. / Morikawa, K. / Nyborg, J. / Lacour, T.F.M. / Clark, B.F.C. / Miller, D.L.
#4: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1978
タイトル: High Resolution X-Ray Crystallographic Analysis of a Modified Form of the Elongation Factor TU(Colon) Guanosine Diphosphate Complex
著者: Morikawa, K. / Lacour, T.F.M. / Nyborg, J. / Rasmussen, K.M. / Miller, D.L. / Clark, B.F.C.
履歴
登録1988年1月15日処理サイト: BNL
改定 1.01988年7月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年12月25日Group: Advisory / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_validate_close_contact ...pdbx_entry_details / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_conn_type
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ELONGATION FACTOR TU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,6773
ポリマ－43,2091
非ポリマー4682
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)98.200, 100.800, 160.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Atom site foot note1: SEE REMARK 5.

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要素

#1: タンパク質 ELONGATION FACTOR TU


分子量: 43209.270 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 参照: UniProt: P0A6N1, UniProt: P0CE47*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
Has protein modificationN
配列の詳細EF-TU IS CODED FOR BY TWO DIFFERENT GENES. THE SEQUENCE STRUCTURE ANALYSIS CARRIED OUT ON THIS ...EF-TU IS CODED FOR BY TWO DIFFERENT GENES. THE SEQUENCE STRUCTURE ANALYSIS CARRIED OUT ON THIS MIXTURE SHOWS THAT THE C-TERMINAL RESIDUE OCCURS AS GLY/SER IN THE RATIO OF 3/1. THIS RESIDUE IS IDENTIFIED AS GLY ON THE *SEQRES* RECORDS BELOW.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.26 %
結晶化
*PLUS
pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: referred to J.Mol.Biol. 125.325-338
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
14-5 mg/mlEF-Tu:GDP1drop
210 mM1MgCl2
350 mMTris-HCl1
410 mMGDP1
55 %(w/v)PEG60001
610-12 %PEG1reservoir

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解析

精密化最高解像度: 2.9 Å
詳細: ATOMS WITH AN OCCUPANCY OF 0.0 ARE POORLY DEFINED IN THE DENSITY.
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1366 0 29 0 1395

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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