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万見
- PDB-1err: HUMAN ESTROGEN RECEPTOR LIGAND-BINDING DOMAIN IN COMPLEX WITH RAL... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1err
タイトルHUMAN ESTROGEN RECEPTOR LIGAND-BINDING DOMAIN IN COMPLEX WITH RALOXIFENE
要素ESTROGEN RECEPTOR
キーワードNUCLEAR RECEPTOR / TRANSCRIPTION FACTOR / STEROID / ANTAGONIST
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of epithelial cell apoptotic process / antral ovarian follicle growth / G protein-coupled estrogen receptor activity / regulation of branching involved in prostate gland morphogenesis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / regulation of toll-like receptor signaling pathway / nuclear estrogen receptor activity / prostate epithelial cord arborization involved in prostate glandular acinus morphogenesis / epithelial cell proliferation involved in mammary gland duct elongation ...regulation of epithelial cell apoptotic process / antral ovarian follicle growth / G protein-coupled estrogen receptor activity / regulation of branching involved in prostate gland morphogenesis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / regulation of toll-like receptor signaling pathway / nuclear estrogen receptor activity / prostate epithelial cord arborization involved in prostate glandular acinus morphogenesis / epithelial cell proliferation involved in mammary gland duct elongation / prostate epithelial cord elongation / epithelial cell development / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / uterus development / mammary gland branching involved in pregnancy / vagina development / TFIIB-class transcription factor binding / steroid hormone receptor signaling pathway / androgen metabolic process / cellular response to estrogen stimulus / mammary gland alveolus development / estrogen response element binding / Mitochondrial unfolded protein response (UPRmt) / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / Nuclear signaling by ERBB4 / RNA polymerase II preinitiation complex assembly / protein localization to chromatin / estrogen receptor signaling pathway / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / steroid binding / 14-3-3 protein binding / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / TBP-class protein binding / nitric-oxide synthase regulator activity / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / negative regulation of miRNA transcription / ESR-mediated signaling / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / transcription coregulator binding / transcription corepressor binding / nuclear estrogen receptor binding / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / stem cell differentiation / SUMOylation of intracellular receptors / cellular response to estradiol stimulus / transcription coactivator binding / euchromatin / beta-catenin binding / Nuclear Receptor transcription pathway / response to estrogen / nuclear receptor activity / positive regulation of fibroblast proliferation / male gonad development / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / Regulation of RUNX2 expression and activity / sequence-specific double-stranded DNA binding / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / Ovarian tumor domain proteases / response to estradiol / PIP3 activates AKT signaling / ATPase binding / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / regulation of inflammatory response / fibroblast proliferation / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / transcription regulator complex / Estrogen-dependent gene expression / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / Extra-nuclear estrogen signaling / calmodulin binding / chromatin remodeling / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of gene expression / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / Golgi apparatus / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Estrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal domain / : / Oestrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal / Estrogen receptor/oestrogen-related receptor / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormone receptor ...Estrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal domain / : / Oestrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal / Estrogen receptor/oestrogen-related receptor / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
RALOXIFENE / Estrogen receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Brzozowski, A.M. / Pike, A.C.W.
引用ジャーナル: Nature / 年: 1997
タイトル: Molecular basis of agonism and antagonism in the oestrogen receptor.
著者: Brzozowski, A.M. / Pike, A.C. / Dauter, Z. / Hubbard, R.E. / Bonn, T. / Engstrom, O. / Ohman, L. / Greene, G.L. / Gustafsson, J.A. / Carlquist, M.
履歴
登録1997年9月8日処理サイト: BNL
改定 1.01998年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32013年5月15日Group: Atomic model
改定 1.42025年3月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ESTROGEN RECEPTOR
B: ESTROGEN RECEPTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,8414
ポリマ－57,8942
非ポリマー9472
水1,802100
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5070 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area18480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.530, 53.680, 102.710
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 116.79, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-373-

HIS

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.740953, -0.502251, 0.445794), (-0.502316, -0.026089, -0.86429), (0.445721, -0.864328, -0.232958)
ベクター: 74.861, 122.904, 94.95)

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要素

#1: タンパク質 ESTROGEN RECEPTOR / ESTROGEN RECEPTOR / ER-LBD / ER-ALPHA


分子量: 28947.057 Da / 分子数: 2 / 断片: LIGAND-BINDING DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現
詳細: LIGAND-BINDING DOMAIN (DOMAIN E - RESIDUES 301-553) IN COMPLEX WITH THE SELECTIVE ANTAGONIST RALOXIFENE
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 株: JM109 / 遺伝子: ER ALPHA / Variant: C1857 / プラスミド: PEALPHA 35 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 / Variant (発現宿主): C1857 / 参照: UniProt: P03372
#2: 化合物 ChemComp-RAL / RALOXIFENE / ラロキシフェン


分子量: 473.583 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H27NO4S / コメント: 薬剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 100 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44 %
結晶化pH: 8.5
詳細: 12% (W/V) PEG 4000, 0.2M MAGNESIUM CHLORIDE, 50MM L-LYSINE, 0.1M SUCROSE, 5% 1,4-DIOXANE, 0.1M TRIS-HCL, PH 8.5
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
112 %(w/v)PEG40001reservoir
20.2 M1reservoirMgCl2
350 mML-lysine1reservoir
40.1 Msucrose1reservoir
55 %1,4-dioxane1reservoir
60.1 MTris-HCl1reservoir
77.2 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.9054
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年12月9日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9054 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→25 Å / Num. obs: 15433 / % possible obs: 95.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 52.5 Å2 / Rsym value: 0.08 / Net I/σ(I): 7
反射 シェル解像度: 2.6→2.64 Å / 冗長度: 1.5 % / Mean I/σ(I) obs: 3 / Rsym value: 0.446 / % possible all: 62.6
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.08

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解析

ソフトウェア
名称分類
MLPHARE位相決定
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.6→25 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.299 1565 10 %RANDOM
Rwork0.219 ---
obs-15433 95.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 53.8 Å2
Refine analyzeLuzzati d res low obs: 5 Å / Luzzati sigma a obs: 0.34 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3502 0 68 100 3670
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0160.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0350.03
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0520.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it2.7392
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it4.6393
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it3.1062
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it4.8283
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.030.04
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.2050.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.3130.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1890.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor3.17
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor22.615
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor39.720
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.219
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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