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- PDB-1ek5: STRUCTURE OF HUMAN UDP-GALACTOSE 4-EPIMERASE IN COMPLEX WITH NAD+ -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ek5
タイトルSTRUCTURE OF HUMAN UDP-GALACTOSE 4-EPIMERASE IN COMPLEX WITH NAD+
要素UDP-GALACTOSE 4-EPIMERASE
キーワードISOMERASE / Short-Chain Dehydrogenase / Epimerase / Galactosemia
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective GALE causes EDG / UDP-N-acetylglucosamine 4-epimerase / UDP-N-acetylglucosamine 4-epimerase activity / galactose catabolic process / Galactose catabolism / UDP-glucose 4-epimerase / UDP-glucose 4-epimerase activity / galactose catabolic process via UDP-galactose / protein homodimerization activity / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
UDP-glucose 4-epimerase / GDP-mannose 4,6 dehydratase / NAD(P)-binding domain / UDP-galactose 4-epimerase, domain 1 / UDP-galactose 4-epimerase; domain 1 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / UDP-glucose 4-epimerase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Thoden, J.B. / Wohlers, T.M. / Fridovich-Keil, J.L. / Holden, H.M.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Crystallographic evidence for Tyr 157 functioning as the active site base in human UDP-galactose 4-epimerase.
著者: Thoden, J.B. / Wohlers, T.M. / Fridovich-Keil, J.L. / Holden, H.M.
履歴
登録2000年3月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年5月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UDP-GALACTOSE 4-EPIMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,9882
ポリマ－38,3251
非ポリマー6631
水3,531196
1
A: UDP-GALACTOSE 4-EPIMERASE
ヘテロ分子

A: UDP-GALACTOSE 4-EPIMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,9764
ポリマ－76,6492
非ポリマー1,3272
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556x,-y,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)50.300, 116.400, 130.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
詳細The biological assembly is a dimer constructed from a symmetry partner generated by the two-fold.

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要素

#1: タンパク質 UDP-GALACTOSE 4-EPIMERASE


分子量: 38324.605 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: FORESKIN / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: Q14376, UDP-glucose 4-epimerase
#2: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 196 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.59 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG-8000, KCl, HEPPS, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
118-20 %PEG80001reservoir
2100 mMHEPPS1reservoirpH7.5
3250 mM1reservoirKCl
417 mg/mlprotein1drop
52 mMNAD+1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 273 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS HI-STAR / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1999年5月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→30 Å / Num. all: 34184 / Num. obs: 34184 / % possible obs: 95.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.059 / Net I/σ(I): 16.5
反射 シェル解像度: 1.8→1.88 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.258 / Num. unique all: 3761 / % possible all: 87
反射
*PLUS
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 87 % / Num. unique obs: 3761 / Mean I/σ(I) obs: 3

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解析

ソフトウェア
名称分類
TNT精密化
FRAMBOデータ収集
SAINTデータスケーリング
TNT位相決定
精密化解像度: 1.8→30 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.223 3415 -RANDOM
Rwork0.19 ---
all0.191 34184 --
obs0.191 34184 95.2 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2675 0 44 196 2915
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.36
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.011
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / バージョン: 5E / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / Rfactor all: 0.191 / Rfactor Rwork: 0.19
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.36
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_deg16.6
X-RAY DIFFRACTIONt_planar_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.01

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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