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- PDB-1ef1: CRYSTAL STRUCTURE OF THE MOESIN FERM DOMAIN/TAIL DOMAIN COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ef1
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE MOESIN FERM DOMAIN/TAIL DOMAIN COMPLEX
要素(MOESIN) x 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / membrane / FERM domain / Tail domain
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of lymphocyte migration / T cell aggregation / regulation of organelle assembly / positive regulation of early endosome to late endosome transport / membrane to membrane docking / uropod / immunological synapse formation / gland morphogenesis / positive regulation of protein localization to early endosome / cellular response to testosterone stimulus ...regulation of lymphocyte migration / T cell aggregation / regulation of organelle assembly / positive regulation of early endosome to late endosome transport / membrane to membrane docking / uropod / immunological synapse formation / gland morphogenesis / positive regulation of protein localization to early endosome / cellular response to testosterone stimulus / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / establishment of endothelial barrier / positive regulation of podosome assembly / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / leukocyte migration / leukocyte cell-cell adhesion / regulation of cell size / microvillus membrane / pseudopodium / microvillus / Recycling pathway of L1 / T cell proliferation / T cell migration / cell adhesion molecule binding / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / cell periphery / filopodium / adherens junction / structural constituent of cytoskeleton / positive regulation of protein catabolic process / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / apical part of cell / regulation of cell shape / double-stranded RNA binding / actin binding / basolateral plasma membrane / blood microparticle / vesicle / cytoskeleton / apical plasma membrane / signaling receptor binding / focal adhesion / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / cell surface / extracellular space / extracellular exosome / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #10 / Moesin tail domain superfamily / Ezrin/radixin/moesin / Ezrin/radixin/moesin, C-terminal / ERM family, FERM domain C-lobe / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Ezrin/radixin/moesin family C terminal / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Acyl-CoA Binding Protein - #10 ...Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #10 / Moesin tail domain superfamily / Ezrin/radixin/moesin / Ezrin/radixin/moesin, C-terminal / ERM family, FERM domain C-lobe / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Ezrin/radixin/moesin family C terminal / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Acyl-CoA Binding Protein - #10 / Ezrin/radixin/moesin-like / Acyl-CoA Binding Protein / FERM, C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM, N-terminal / FERM N-terminal domain / FERM domain signature 1. / FERM conserved site / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / FERM central domain / PH-domain like / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Helix non-globular / Special / Ubiquitin-like (UB roll) / PH-like domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Roll / Up-down Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Pearson, M.A. / Reczek, D. / Bretscher, A. / Karplus, P.A.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2000
タイトル: Structure of the ERM protein moesin reveals the FERM domain fold masked by an extended actin binding tail domain.
著者: Pearson, M.A. / Reczek, D. / Bretscher, A. / Karplus, P.A.
履歴
登録2000年2月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年5月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MOESIN
C: MOESIN
B: MOESIN
D: MOESIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,0236
ポリマ－90,8314
非ポリマー1922
水7,422412
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: MOESIN
D: MOESIN
ヘテロ分子

B: MOESIN
D: MOESIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,0236
ポリマ－90,8314
非ポリマー1922
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_566x,-y+1,-z+11
Buried area13880 Å2
ΔGint-96 kcal/mol
Surface area35120 Å2
手法PISA, PQS
3
A: MOESIN
C: MOESIN
ヘテロ分子

A: MOESIN
C: MOESIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,0236
ポリマ－90,8314
非ポリマー1922
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_576x,-y+2,-z+11
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)54.200, 153.300, 112.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number17
Space group name H-MP2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2001-

SO4

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要素

#1: タンパク質 MOESIN


分子量: 34846.328 Da / 分子数: 2 / 断片: N-TERMINAL FERM DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P26038
#2: タンパク質 MOESIN


分子量: 10569.288 Da / 分子数: 2 / 断片: C-TERMINAL TAIL DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P26038
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 412 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.01 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: PEG3350, lithium sulfate, HEPES, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
15 mg/mlprotein1drop
210 mMHEPES1drop
320 mM1dropNaCl
41 mMEDTA1drop
55 mMdithiothreitol1drop
6100 mMHEPES1reservoir
7100-150 mM1reservoirLi2SO4
818-20 %PEG33501reservoir

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長
シンクロトロンCHESS F110.918
シンクロトロンCHESS F22
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 41CCD1998年3月15日
ADSC Q42CCD1998年5月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→100 Å / Num. obs: 71584 / % possible obs: 95 % / 冗長度: 3.6 %
反射 シェル最高解像度: 1.9 Å / 冗長度: 3.7 % / % possible all: 92
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.09
反射 シェル
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.445

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MADSYS位相決定
X-PLOR3.851精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化解像度: 1.9→20 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.287 3568 random
Rwork0.227 --
obs-66990 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6266 0 10 412 6688
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.7
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 20 Å / σ(F): 0 / Rfactor obs: 0.227
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_deg / Dev ideal: 1.7

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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