[日本語] English
万見
- PDB-1edh: E-CADHERIN DOMAINS 1 AND 2 IN COMPLEX WITH CALCIUM -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1edh
タイトルE-CADHERIN DOMAINS 1 AND 2 IN COMPLEX WITH CALCIUM
要素E-CADHERIN
キーワードCELL ADHESION PROTEIN / CADHERIN / CALCIUM BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


uterine epithelium development / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / desmosome assembly / regulation of branching involved in salivary gland morphogenesis / salivary gland cavitation / Adherens junctions interactions / RHO GTPases activate IQGAPs / Degradation of the extracellular matrix / Integrin cell surface interactions / positive regulation of cell-cell adhesion ...uterine epithelium development / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / desmosome assembly / regulation of branching involved in salivary gland morphogenesis / salivary gland cavitation / Adherens junctions interactions / RHO GTPases activate IQGAPs / Degradation of the extracellular matrix / Integrin cell surface interactions / positive regulation of cell-cell adhesion / lateral loop / desmosome / regulation of protein localization to cell surface / alpha-catenin binding / bicellular tight junction assembly / trophectodermal cell differentiation / calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / flotillin complex / Schmidt-Lanterman incisure / intestinal epithelial cell development / cell-cell adhesion mediated by cadherin / catenin complex / epithelial cell morphogenesis / regulation of neuron migration / node of Ranvier / negative regulation of protein processing / apical junction complex / microvillus / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / decidualization / cochlea development / canonical Wnt signaling pathway / establishment of skin barrier / negative regulation of protein localization to plasma membrane / cytoskeletal protein binding / positive regulation of protein localization / axon terminus / embryo implantation / cell periphery / protein localization to plasma membrane / adherens junction / cellular response to amino acid stimulus / sensory perception of sound / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / cell-cell adhesion / beta-catenin binding / negative regulation of epithelial cell proliferation / apical part of cell / cell-cell junction / regulation of gene expression / regulation of protein localization / actin cytoskeleton organization / protein phosphatase binding / basolateral plasma membrane / molecular adaptor activity / in utero embryonic development / endosome / protein domain specific binding / axon / calcium ion binding / cell surface / Golgi apparatus / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cadherin prodomain like / Cadherin prodomain / Cadherin prodomain like / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin / Catenin binding domain superfamily / Cadherins / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. ...Cadherin prodomain like / Cadherin prodomain / Cadherin prodomain like / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin / Catenin binding domain superfamily / Cadherins / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. / Cadherin repeats. / Cadherin domain / Cadherin-like / Cadherins domain profile. / Cadherin-like superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / THE INITIAL MODEL WAS OBTAINED FROM A COMBINATION OF MULTI-WAVELENGTH ANOMALOUS DIFFRACTION (MAD), REAL SPACE AVERAGING TECHNIQUES. THE MAD DATA WAS TAKEN AT THE MERCURY L(III) EDGE AT 3 DIFFERENT WAVELENGTHS (CHESS BEAMLINE F2). REAL SPACE AVERAGING WAS USED TO IMPROVE THE MAPS. / 解像度: 2 Å
データ登録者Nagar, B. / Overduin, M. / Ikura, M. / Rini, J.M.
引用ジャーナル: Nature / 年: 1996
タイトル: Structural basis of calcium-induced E-cadherin rigidification and dimerization.
著者: Nagar, B. / Overduin, M. / Ikura, M. / Rini, J.M.
履歴
登録1996年5月15日処理サイト: BNL
改定 1.01997年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: E-CADHERIN
B: E-CADHERIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,07910
ポリマ－49,4372
非ポリマー6428
水4,486249
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)121.657, 80.802, 72.635
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 116.65, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細THE ASYMMETRIC UNIT (MOLECULES A AND B) CONTAINS A CALCIUM MEDIATED DIMER. BOTH MOLECULES IN THE ASYMMETRIC UNIT CONTAIN THREE CALCIUM IONS (CA 2+) AND ONE MERCURY ATOM (HG). THE MERCURY ATOMS ARE BOUND TO AN EXPOSED CYSTEINE RESIDUE IN THE N-TERMINAL DOMAIN.

-
要素

#1: タンパク質 E-CADHERIN / EPITHELIAL CADHERIN DOMAINS 1 AND 2 / ECAD12


分子量: 24718.504 Da / 分子数: 2 / 変異: INS(MR-D1) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 組織: EPITHELIAL / 細胞内の位置: CELL SURFACE / プラスミド: PAS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): AR58 / 参照: UniProt: P09803
#2: 化合物 ChemComp-HG / MERCURY (II) ION


分子量: 200.590 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Hg
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 249 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 62 %
結晶化pH: 9
詳細: 1.2 M AMMONIUM SULFATE 0.01 M CALCIUM CHLORIDE 0.1 M TRIS-HCL BUFFER, PH 9.0 0.003 M SODIUM AZIDE
結晶化
*PLUS
pH: 7.25 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
111 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1drop
35 mMdithiothreitol1drop
40.05 mMsodium azide1drop
51.2 Mammonium sulfate1reservoir
65-10 mMcalcium chloride1reservoir
7100 mMTris-HCl1reservoir
83 mMsodium azide1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.908
検出器タイプ: PRINCETON 2K / 検出器: CCD / 日付: 1995年4月3日
放射モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.908 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→22 Å / Num. obs: 37605 / % possible obs: 88.3 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.3 % / Biso Wilson estimate: 26.08 Å2 / Rsym value: 0.053 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 1.59 % / Rsym value: 0.146 / % possible all: 63.6
反射
*PLUS
Num. measured all: 86202 / Rmerge(I) obs: 0.053

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASES位相決定
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: THE INITIAL MODEL WAS OBTAINED FROM A COMBINATION OF MULTI-WAVELENGTH ANOMALOUS DIFFRACTION (MAD), REAL SPACE AVERAGING TECHNIQUES. THE MAD DATA WAS TAKEN AT THE MERCURY L(III) ...構造決定の手法: THE INITIAL MODEL WAS OBTAINED FROM A COMBINATION OF MULTI-WAVELENGTH ANOMALOUS DIFFRACTION (MAD), REAL SPACE AVERAGING TECHNIQUES. THE MAD DATA WAS TAKEN AT THE MERCURY L(III) EDGE AT 3 DIFFERENT WAVELENGTHS (CHESS BEAMLINE F2). REAL SPACE AVERAGING WAS USED TO IMPROVE THE MAPS.
解像度: 2→5 Å / Data cutoff high absF: 83.4 / σ(F): 2
詳細: THE ELECTRON DENSITY FOR THE LOOP BETWEEN STRANDS B AND C (RESIDUES 27 - 32) IS WEAK.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.262 3333 10 %
Rwork0.206 --
obs0.206 33174 -
原子変位パラメータBiso mean: 29.89 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3228 0 8 249 3485
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.375
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26.96
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.198
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2→2.07 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.256 209 9.6 %
Rwork0.257 1961 -
obs--54.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX_3.1.PROTOPHCSDX_3.1.PRO
X-RAY DIFFRACTION2CAD.PARNCAD.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg26.966
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.198

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る