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万見
- PDB-1e6w: Rat brain 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase binary complex with NAD... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1e6w
タイトルRat brain 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase binary complex with NADH and estradiol
要素SHORT CHAIN 3-HYDROXYACYL-COA DEHYDROGENASE
キーワードDEHYDROGENASE / BETA-OXIDATION OF FATTY ACIDS / STEROIDS / AMYLOID BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


brexanolone metabolic process / isoursodeoxycholate 7-beta-dehydrogenase (NAD+) activity / ursodeoxycholate 7-beta-dehydrogenase (NAD+) activity / 3-hydroxy-2-methylbutyryl-CoA dehydrogenase / 3-hydroxy-2-methylbutyryl-CoA dehydrogenase activity / mitochondrial tRNA methylation / mitochondrial ribonuclease P complex / mitochondrial tRNA 5'-end processing / chenodeoxycholate 7-alpha-dehydrogenase (NAD+) activity / mitochondrial tRNA 3'-end processing ...brexanolone metabolic process / isoursodeoxycholate 7-beta-dehydrogenase (NAD+) activity / ursodeoxycholate 7-beta-dehydrogenase (NAD+) activity / 3-hydroxy-2-methylbutyryl-CoA dehydrogenase / 3-hydroxy-2-methylbutyryl-CoA dehydrogenase activity / mitochondrial tRNA methylation / mitochondrial ribonuclease P complex / mitochondrial tRNA 5'-end processing / chenodeoxycholate 7-alpha-dehydrogenase (NAD+) activity / mitochondrial tRNA 3'-end processing / Mitochondrial protein degradation / acetoacetyl-CoA reductase activity / Branched-chain amino acid catabolism / 7alpha-hydroxysteroid dehydrogenase / 17-beta-hydroxysteroid dehydrogenase (NAD+) activity / cholate 7-alpha-dehydrogenase activity / C21-steroid hormone metabolic process / testosterone dehydrogenase [NAD(P)+] activity / tRNA methyltransferase complex / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase / isoleucine catabolic process / 3alpha(17beta)-hydroxysteroid dehydrogenase (NAD+) / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase activity / 3alpha(or 20beta)-hydroxysteroid dehydrogenase / androstan-3-alpha,17-beta-diol dehydrogenase activity / bile acid biosynthetic process / testosterone dehydrogenase (NAD+) activity / Leydig cell differentiation / 17beta-estradiol 17-dehydrogenase / estradiol 17-beta-dehydrogenase [NAD(P)+] activity / estrogen metabolic process / fatty acid beta-oxidation / mitochondrial nucleoid / androgen metabolic process / steroid binding / fatty acid metabolic process / mitochondrion organization / nuclear estrogen receptor binding / male gonad development / NAD binding / amyloid-beta binding / protein homotetramerization / tRNA binding / endoplasmic reticulum / mitochondrion / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
short chain dehydrogenase / Short-chain dehydrogenase/reductase, conserved site / Short-chain dehydrogenases/reductases family signature. / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ESTRADIOL / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase type-2
類似検索 - 構成要素
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Read, J.A. / Powell, A.J. / Brady, R.L.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Recognition of Structurally Diverse Substrates by Type II 3-Hydroxyacyl-Coa Dehydrogenase (Hadh II) Amyloid-Beta Binding Alcohol Dehydrogenase (Abad)
著者: Powell, A.J. / Read, J.A. / Banfield, M.J. / Gunn-Moore, F. / Yan, S.D. / Lustbader, J. / Stern, A.R. / Stern, D.M. / Brady, R.L.
履歴
登録2000年8月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年5月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年7月12日Group: Advisory / Derived calculations
カテゴリ: database_PDB_caveat / pdbx_validate_symm_contact / struct_conn
改定 1.42019年2月20日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_data_processing_status / pdbx_validate_symm_contact ...pdbx_data_processing_status / pdbx_validate_symm_contact / struct_conn / struct_conn_type
改定 1.52019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.62023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SHORT CHAIN 3-HYDROXYACYL-COA DEHYDROGENASE
B: SHORT CHAIN 3-HYDROXYACYL-COA DEHYDROGENASE
C: SHORT CHAIN 3-HYDROXYACYL-COA DEHYDROGENASE
D: SHORT CHAIN 3-HYDROXYACYL-COA DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,4919
ポリマ－108,5654
非ポリマー2,9265
水9,818545
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16330 Å2
ΔGint-120.9 kcal/mol
Surface area39270 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)57.603, 67.426, 67.500
Angle α, β, γ (deg.)65.22, 73.27, 75.67
Int Tables number1
Space group name H-MP1
詳細BIOLOGICAL_UNIT: HOMOTETRAMER

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要素

#1: タンパク質
SHORT CHAIN 3-HYDROXYACYL-COA DEHYDROGENASE / 3-HYDROXYACYL-COA DEHYDROGENASE TYPE II / HADH II / ENDOPLASMIC RETICULUM-ASSOCIATED AMYLOID BETA- ...3-HYDROXYACYL-COA DEHYDROGENASE TYPE II / HADH II / ENDOPLASMIC RETICULUM-ASSOCIATED AMYLOID BETA-PEPTIDE BINDING PROTEIN


分子量: 27141.312 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 器官: BRAIN / Organelle: MITOCHONRIA / プラスミド: PET15B / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: O70351, 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase
#2: 化合物
ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-EST / ESTRADIOL / エストラジオ-ル


分子量: 272.382 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H24O2 / コメント: ホルモン*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 545 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CATALYTIC ACTIVITY: L-3-HYDROXYACYL-COA + NAD(+) = 3-OXOACYL-COA + NADH. SUBUNIT: TETRAMER (BY ...CATALYTIC ACTIVITY: L-3-HYDROXYACYL-COA + NAD(+) = 3-OXOACYL-COA + NADH. SUBUNIT: TETRAMER (BY SIMILARITY). SUBCELLULAR LOCATION: MITOCHONDRIAL (BY SIMILARITY). SIMILARITY: BELONGS TO THE SHORT-CHAIN DEHYDROGENASES/REDUCTASES (SDR) FAMILY.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 %
結晶化温度: 291 K / pH: 8.5
詳細: PROT: 10MG/ML, 0.4 MM ACETOACETYL COA, 1 MM NADH, 10 MM HEP WELL: 28% PEG 4000, 0.2 M LI SO4, 0.1 M TRIS PH 8.5. 18 C
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
130 %(w/v)PEG40001reservoir
20.2 M1reservoirLiSO4
30.1 MTris1reservoir
45 mg/mlprotein1drop
5750 MNADH1drop
650 mM1dropNaCl
710 mMHEPES1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX7.2 / 波長: 1.488
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.488 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→30 Å / Num. obs: 87776 / % possible obs: 94.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 15.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Rsym value: 0.05 / Net I/σ(I): 18.2
反射 シェル解像度: 1.7→1.78 Å / Rmerge(I) obs: 0.258 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Rsym value: 0.258 / % possible all: 90.4
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.05

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2HSD

2hsd


解像度: 1.7→30 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.229 4345 5 %RANDOM
Rwork0.184 ---
obs-87776 94.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 20.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7270 0 196 545 8011
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 83441 / Rfactor obs: 0.184
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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