[日本語] English
万見
- PDB-1e15: Chitinase B from Serratia Marcescens -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1.0E+15
タイトルChitinase B from Serratia Marcescens
要素CHITINASE B
キーワードHYDROLASE / CHITIN DEGRADATION
機能・相同性
機能・相同性情報


chitinase / chitin catabolic process / chitin binding / polysaccharide catabolic process / hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds / carbohydrate binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Carbohydrate-binding module superfamily 5/12 / Seminal Fluid Protein PDC-109 (Domain B) / Chitin-binding domain type 3 / Carbohydrate-binding module family 5/12 / Carbohydrate-binding module superfamily 5/12 / Chitinase A; domain 3 - #10 / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) active site / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) active site signature. / : / Chitinase insertion domain superfamily ...Carbohydrate-binding module superfamily 5/12 / Seminal Fluid Protein PDC-109 (Domain B) / Chitin-binding domain type 3 / Carbohydrate-binding module family 5/12 / Carbohydrate-binding module superfamily 5/12 / Chitinase A; domain 3 - #10 / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) active site / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) active site signature. / : / Chitinase insertion domain superfamily / Chitinase II / Glyco_18 / Glycosyl hydrolases family 18 / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) domain profile. / Glycoside hydrolase family 18, catalytic domain / Chitinase A; domain 3 / Ribbon / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Roll / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種SERRATIA MARCESCENS (霊菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Van Aalten, D.M.F. / Synstad, B. / Brurberg, M.B. / Hough, E. / Riise, B.W. / Eijsink, V.G.H. / Wierenga, R.K.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2000
タイトル: Structure of a Two-Domain Chitotriosidase from Serratia Marcescens at 1.9 Angstrom Resoltuion
著者: Van Aalten, D.M.F. / Synstad, B. / Brurberg, M.B. / Hough, E. / Riise, B.W. / Eijsink, V.G.H. / Wierenga, R.K.
履歴
登録2000年4月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年8月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42024年11月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: CHITINASE B
B: CHITINASE B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,0362
ポリマ－111,0362
非ポリマー00
水4,666259
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)56.135, 106.586, 187.326
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細BIOMOLECULETHERE IS A DIMER IN THE ASYMMETRIC UNIT, BUT THEBIOLOGICALLY ACTIVE FORM IS A MONOMER.

-
要素

#1: タンパク質 CHITINASE B


分子量: 55518.012 Da / 分子数: 2 / 断片: COMPLETE MOLECULE / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) SERRATIA MARCESCENS (霊菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q54276
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 259 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.62 %
結晶化pH: 5.6
詳細: 0.25 M LI2SO4, 1.0 M(NH4)2SO4, CITRATE BUFFER PH 5.6
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
250 mMcitrate1reservoir
30.5 M1reservoirLi2SO4
40.25 Mammonium sulfate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X31 / 波長: 0.909
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年8月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.909 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→40 Å / Num. obs: 88458 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 15.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Net I/σ(I): 11.5
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.344 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MLPHARE位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 1.9→38.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 2020983.56 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.212 2193 2.5 %RANDOM
Rwork0.183 ---
obs0.183 88370 99.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 40.59 Å2 / ksol: 0.321208 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 25.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.96 Å20 Å20 Å2
2--4.41 Å20 Å2
3----5.37 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.12 Å0.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→38.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7803 0 0 259 8062
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.24
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.247 335 2.5 %
Rwork0.208 13306 -
obs--92.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.24

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る