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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1e0u | ||||||
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タイトル | Structure R271L mutant of E. coli pyruvate kinase | ||||||
要素 | Pyruvate kinase | ||||||
キーワード | PHOSPHOTRANSFERASE / GLYCOLYSIS / ALLOSTERY | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 pyruvate kinase complex / pyruvate kinase / pyruvate kinase activity / potassium ion binding / glycolytic process / cellular response to insulin stimulus / kinase activity / response to heat / phosphorylation / magnesium ion binding ...pyruvate kinase complex / pyruvate kinase / pyruvate kinase activity / potassium ion binding / glycolytic process / cellular response to insulin stimulus / kinase activity / response to heat / phosphorylation / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å | ||||||
データ登録者 | Fortin, R. / Mattevi, A. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2000 タイトル: The Allosteric Regulation of Pyruvate Kinase. 著者: Valentini, G. / Chiarelli, L. / Fortin, R. / Speranza, M.L. / Galizzi, A. / Mattevi, A. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1e0u.cif.gz | 355.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1e0u.ent.gz | 283.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1e0u.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1e0u_validation.pdf.gz | 471.8 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1e0u_full_validation.pdf.gz | 622.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1e0u_validation.xml.gz | 84.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1e0u_validation.cif.gz | 111.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e0/1e0u ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e0/1e0u | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 50751.352 Da / 分子数: 4 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) 遺伝子: pykF, AC789_1c18560, ACN002_1349, EL75_1979, EL79_2019, EL80_2048, HMPREF3040_05259 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 参照: UniProt: A0A0A0G552, UniProt: P0AD61*PLUS, pyruvate kinase #2: 化合物 | ChemComp-SO4 / #3: 水 | ChemComp-HOH / | 構成要素の詳細 | CHAIN A, B, C, D ENGINEERED | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.93 % | ||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 6.2 / 詳細: pH 6.20 | ||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS pH: 6.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 1 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年2月15日 / 詳細: MIRRORS |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.8→15 Å / Num. obs: 56604 / % possible obs: 97.7 % / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Rsym value: 0.09 / Net I/σ(I): 6.5 |
反射 シェル | 解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.201 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Rsym value: 0.201 / % possible all: 86.1 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 151954 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 86.1 % |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 1PKY 解像度: 2.8→15 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.8→15 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: REFMAC / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS タイプ: p_plane_restr / Dev ideal: 0.009 |