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万見
- PDB-1e0r: Beta-apical domain of thermosome -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1e0r
タイトルBeta-apical domain of thermosome
要素THERMOSOME
キーワードCHAPERONIN / HSP60 / THERMOSOME / TCP1 / GROEL / THERMOPLASMA ACIDOPHILUM
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Thermosome, archaeal / GroEL / GroEL / : / Chaperonins TCP-1 signature 1. / : / Chaperonins TCP-1 signature 2. / Chaperonin TCP-1, conserved site / Chaperonins TCP-1 signature 3. / Chaperone tailless complex polypeptide 1 (TCP-1) ...Thermosome, archaeal / GroEL / GroEL / : / Chaperonins TCP-1 signature 1. / : / Chaperonins TCP-1 signature 2. / Chaperonin TCP-1, conserved site / Chaperonins TCP-1 signature 3. / Chaperone tailless complex polypeptide 1 (TCP-1) / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family / 3-Layer(bba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Thermosome subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種THERMOPLASMA ACIDOPHILUM (好酸性)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Bosch, G. / Baumeister, W. / Essen, L.-O.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Crystal Structure of the Beta-Apical Domain from Thermosome Reveals Structural Plasticity in Protrusion Region
著者: Bosch, G. / Baumeister, W. / Essen, L.-O.
#1: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1998
タイトル: Crystal Structure of the Thermosome, the Archaeal Chaperonin and Homolog of Cct
著者: Ditzel, L. / Lowe, J. / Stock, D. / Stetter, K.O. / Huber, H. / Huber, R. / Steinbacher, S.
#2: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1997
タイトル: Structure of the Substrate-Binding Domain of the Thermosome, an Archaeal Group II Chaperonin
著者: Klumpp, M. / Baumeister, W. / Essen, L.-O.
履歴
登録2000年4月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年8月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42023年12月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: THERMOSOME


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,7631
ポリマ－17,7631
非ポリマー00
水00
1
B: THERMOSOME

B: THERMOSOME


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,5272
ポリマ－35,5272
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
Buried area2510 Å2
ΔGint-7.8 kcal/mol
Surface area18010 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)57.320, 57.320, 106.140
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 THERMOSOME / BETA-APICAL DOMAIN


分子量: 17763.393 Da / 分子数: 1 / 断片: SUBSTRATE-BINDING DOMAIN / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: LYS 364 IS FOLLOWED BY ASN 365 AND HEXAHISTIDINE TAIL
由来: (組換発現) THERMOPLASMA ACIDOPHILUM (好酸性) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / プラスミド: PET22B / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 遺伝子 (発現宿主): THSB / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P48425
構成要素の詳細CHAIN B ENGINEERED MUTATION CYS364SER
配列の詳細HIS: HISTIDINE TAG FROM HIS 368 - HIS 372 NOT SEEN IN ELECTRON DENSITY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化pH: 9.1 / 詳細: pH 9.10
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9.1
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
18 %(w/v)PEG200001reservoir
22 %(v/v)dioxane1reservoir
30.1 Mbicine1reservoirpH9.1
410 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7A / 波長: 0.99
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年6月15日 / 詳細: MIRROR
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→25 Å / Num. obs: 5170 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 95 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.041 / Net I/σ(I): 27
反射 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / Rmerge(I) obs: 0.393 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / % possible all: 96.8
反射
*PLUS
Num. measured all: 19163
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.8 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.9精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS0.9位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ASS WITHOUT I245-K274

1ass


解像度: 2.8→15 Å / Data cutoff high absF: 10000 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.318 266 5.1 %RANDOM
Rwork0.261 ---
obs0.261 4984 94.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 35.8 Å2 / ksol: 0.293 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 76 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.799 Å2-8.908 Å20 Å2
2---4.799 Å20 Å2
3---9.597 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1160 0 0 0 1160
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007567
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.33994
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.551.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.792
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.582
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.612.5
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / Total num. of bins used: 10 /
Rfactor反射数
Rfree0.433 30
Rwork0.45 417
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN.PARAM / Topol file: PROTEIN.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection all: 5135
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007567
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.33994

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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