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- PDB-1e0a: Cdc42 complexed with the GTPase binding domain of p21 activated kinase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1e0a
タイトルCdc42 complexed with the GTPase binding domain of p21 activated kinase
要素
  • Cell division control protein 42 homolog
  • Serine/threonine-protein kinase PAK 1
キーワードSIGNALLING PROTEIN/KINASE / SIGNALLING PROTEIN / G PROTEIN SIGNALLING SER/THR KINASE / SIGNALLING PROTEIN-KINASE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


CD28 dependent Vav1 pathway / VEGFR2 mediated vascular permeability / RHO GTPases activate PAKs / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / CD209 (DC-SIGN) signaling / Generation of second messenger molecules / Ephrin signaling / RHOU GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle ...CD28 dependent Vav1 pathway / VEGFR2 mediated vascular permeability / RHO GTPases activate PAKs / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / CD209 (DC-SIGN) signaling / Generation of second messenger molecules / Ephrin signaling / RHOU GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / MAPK6/MAPK4 signaling / RHOH GTPase cycle / Smooth Muscle Contraction / RHOQ GTPase cycle / regulation of trans-synaptic signaling by endocannabinoid, modulating synaptic transmission / RAC1 GTPase cycle / observational learning / negative regulation of cell proliferation involved in contact inhibition / GBD domain binding / submandibular salivary gland formation / Golgi transport complex / amygdala development / positive regulation of pinocytosis / actin filament branching / positive regulation of synapse structural plasticity / dendritic cell migration / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / gamma-aminobutyric acid secretion, neurotransmission / Signal transduction by L1 / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / storage vacuole / glutamate secretion, neurotransmission / FCERI mediated MAPK activation / protein localization to cytoplasmic stress granule / organelle transport along microtubule / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / apolipoprotein A-I receptor binding / neuron fate determination / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / negative regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / positive regulation of pseudopodium assembly / GTP-dependent protein binding / Inactivation of CDC42 and RAC1 / cardiac conduction system development / host-mediated perturbation of viral process / dendritic spine development / establishment of Golgi localization / regulation of filopodium assembly / leading edge membrane / neuropilin signaling pathway / EPHB-mediated forward signaling / positive regulation of microtubule nucleation / positive regulation of intracellular protein transport / hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / cell junction assembly / filopodium assembly / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / dendritic spine morphogenesis / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / thioesterase binding / regulation of modification of postsynaptic structure / regulation of lamellipodium assembly / regulation of stress fiber assembly / G beta:gamma signalling through CDC42 / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / gamma-tubulin binding / adherens junction organization / embryonic heart tube development / RHO GTPases activate KTN1 / regulation of long-term synaptic potentiation / DCC mediated attractive signaling / positive regulation of fibroblast migration / regulation of postsynapse organization / CD28 dependent Vav1 pathway / sprouting angiogenesis / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / positive regulation of filopodium assembly / nuclear migration / regulation of mitotic nuclear division / regulation of axonogenesis / phagocytosis, engulfment / RHOV GTPase cycle / small GTPase-mediated signal transduction / branching morphogenesis of an epithelial tube / positive regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / neuromuscular junction development / Myogenesis / heart contraction / receptor clustering / establishment of cell polarity / establishment or maintenance of cell polarity / Golgi organization / RHOJ GTPase cycle / transmission of nerve impulse / positive regulation of cytokinesis / RHOQ GTPase cycle / exocytosis / RHO GTPases activate PAKs / dendrite development
類似検索 - 分子機能
SerineThreonine-protein kinase PAK-alpha; Chain A / CRIB domain / Cdc42 / p21 activated kinase binding domain / : / CRIB domain superfamily / P21-Rho-binding domain / CRIB domain profile. / P21-Rho-binding domain / CRIB domain ...SerineThreonine-protein kinase PAK-alpha; Chain A / CRIB domain / Cdc42 / p21 activated kinase binding domain / : / CRIB domain superfamily / P21-Rho-binding domain / CRIB domain profile. / P21-Rho-binding domain / CRIB domain / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Serine/threonine-protein kinase PAK 1 / Cell division control protein 42 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法溶液NMR / DISTANCE GEOMETRY OF A SUBSTRUCTURE, CARTESIAN DYNAMICS
データ登録者Morreale, A. / Venkatesan, M. / Mott, H.R. / Owen, D. / Nietlispach, D. / Lowe, P.N. / Laue, E.D.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2000
タイトル: Solution Structure of Cdc42 Bound to the Gtpase Binding Domian of Pak
著者: Morreale, A. / Venkatesan, M. / Mott, H.R. / Owen, D. / Nietlispach, D. / Lowe, P.N. / Laue, E.D.
履歴
登録2000年3月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年4月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年5月15日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Source and taxonomy / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22014年2月5日Group: Source and taxonomy
改定 1.32019年9月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_name_com ...entity / entity_name_com / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_ec ..._entity.pdbx_description / _entity.pdbx_ec / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_seq_type / _pdbx_database_status.status_code_mr / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_accession_code
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO ... SHEET DETERMINATION METHOD: THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED. STRANDS 1, 2, 3 AND 4 OF SHEET A1 AND A2 ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell division control protein 42 homolog
B: Serine/threonine-protein kinase PAK 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,0824
ポリマ－25,5352
非ポリマー5472
水362
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100NO VIOLATIONS
代表モデルモデル #7

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要素

#1: タンパク質 Cell division control protein 42 homolog / G25K GTP-binding protein


分子量: 20438.555 Da / 分子数: 1 / 断片: 1-184 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: COMPLEXED WITH 5'-GUANOSYL-IMIDO-TRIPHOSPHATE / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 遺伝子: CDC42 / プラスミド: PET16B / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 遺伝子 (発現宿主): CDC42 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P60953, small monomeric GTPase
#2: タンパク質・ペプチド Serine/threonine-protein kinase PAK 1 / Alpha-PAK / Protein kinase MUK2 / p21-activated kinase 1 / PAK-1 / p68-PAK


分子量: 5096.617 Da / 分子数: 1 / 断片: 75-118 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 細胞内の位置: CYTOPLASMIC / 遺伝子: Pak1 / プラスミド: PGEX2T / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 遺伝子 (発現宿主): PAK / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P35465, non-specific serine/threonine protein kinase
#3: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CHAIN A: ENGINEERED MUTATION GLN61LEU
配列の詳細Q61L MUTANT. 7 C-TERMINAL RESIDUES REMOVED RESIDUES 73 AND 74 ARE FROM THE EXPRESSION SYSTEM

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111NOESY
121TOCSY
131TRIPLE RESONANCE EXPERIMENTS
141HNHA
NMR実験の詳細Text: SAMPLES WERE 13C,15N LABELLED CDC42 + UNLABELLED PAK OR 13C,15N LABELLED PAK + UNLABELLED CDC42

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試料調製

詳細内容: 90% WATER, 10% D2O
試料状態イオン強度: 5 MM NA2HPO4, 25MM NACL / pH: 5.5 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS1BRUNGER精密化
Azara構造決定
ANSIG構造決定
CNS構造決定
精密化手法: DISTANCE GEOMETRY OF A SUBSTRUCTURE, CARTESIAN DYNAMICS
ソフトェア番号: 1
詳細: REFINEMENT DETAILS CAN BE FOUND IN THE JRNL CITATION ABOVE
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: NO VIOLATIONS / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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