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万見
- PDB-1e08: Structural model of the [Fe]-Hydrogenase/cytochrome c553 complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 100000000
タイトルStructural model of the [Fe]-Hydrogenase/cytochrome c553 complex combining NMR and soft-docking
要素
  • ([FE]-HYDROGENASE ...) x 2
  • CYTOCHROME C553
キーワードHYDROGENASE / CYTOCHROME C553 / ELECTRON TRANSFER COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


ferredoxin hydrogenase / ferredoxin hydrogenase activity / iron-sulfur cluster binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / periplasmic space / electron transfer activity / iron ion binding / heme binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Iron hydrogenase, small subunit HydB-type / Iron hydrogenase, small subunit superfamily / Iron hydrogenase, subset / 4Fe-4S dicluster domain / Iron hydrogenase, small subunit / : / Iron hydrogenase small subunit / Iron hydrogenase small subunit / Iron hydrogenase, large subunit, C-terminal / Iron hydrogenase ...Iron hydrogenase, small subunit HydB-type / Iron hydrogenase, small subunit superfamily / Iron hydrogenase, subset / 4Fe-4S dicluster domain / Iron hydrogenase, small subunit / : / Iron hydrogenase small subunit / Iron hydrogenase small subunit / Iron hydrogenase, large subunit, C-terminal / Iron hydrogenase / Iron only hydrogenase large subunit, C-terminal domain / 4Fe-4S binding domain / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence, bacterial/archaeal / Cytochrome c / Cytochrome c family profile. / Cytochrome c-like domain / Cytochrome c-like domain superfamily / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
CARBON MONOXIDE / CYANIDE ION / : / HEME C / 1,3-PROPANEDITHIOL / IRON/SULFUR CLUSTER / Cytochrome c-553 / Periplasmic [Fe] hydrogenase large subunit / Periplasmic [Fe] hydrogenase small subunit
類似検索 - 構成要素
生物種DESULFOVIBRIO DESULFURICANS (バクテリア)
DESULFOVIBRIO VULGARIS (バクテリア)
手法溶液NMR / 理論モデル
Model type detailsMINIMIZED AVERAGE
データ登録者Morelli, X. / Czjzek, M. / Hatchikian, C.E. / Bornet, O. / Fontecilla-Camps, J.C. / Palma, N.P. / Moura, J.J.G. / Guerlesquin, F.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2000
タイトル: Structural Model of the Fe-Hydrogenase/Cytochrome C553 Complex Combining Transverse Relaxation-Optimized Spectroscopy Experiments and Soft Docking Calculations.
著者: Morelli, X. / Czjzek, M. / Hatchikian, C.E. / Bornet, O. / Fontecilla-Camps, J.C. / Palma, N.P. / Moura, J.J. / Guerlesquin, F.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Heteronuclear NMR and Soft Docking: An Experimental Approach for a Structural Model of the Cytochrome C553-Ferredoxin Complex
著者: Morelli, X. / Dolla, A. / Czjzek, M. / Palma, P.N. / Blasco, F. / Krippahl, L. / Moura, J.J.G.
履歴
登録2000年3月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年8月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年8月21日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_nmr_software / struct_conn
Item: _pdbx_nmr_software.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.02019年9月25日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y ..._atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_mr / _pdbx_entity_nonpoly.comp_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
改定 2.12019年11月27日Group: Advisory / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_close_contact / struct_conn
改定 2.22024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: [FE]-HYDROGENASE (LARGE SUBUNIT)
D: [FE]-HYDROGENASE (SMALL SUBUNIT)
E: CYTOCHROME C553
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,63515
ポリマ－58,5683
非ポリマー2,06712
水181
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 1000LEAST SHIFT VARIATION VIOLATION
代表モデル

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要素

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[FE]-HYDROGENASE ... , 2種, 2分子 AD

#1: タンパク質 [FE]-HYDROGENASE (LARGE SUBUNIT)


分子量: 40239.410 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) DESULFOVIBRIO DESULFURICANS (バクテリア)
細胞内の位置: PERIPLASM / 参照: UniProt: P07598*PLUS
#2: タンパク質 [FE]-HYDROGENASE (SMALL SUBUNIT)


分子量: 10082.425 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) DESULFOVIBRIO DESULFURICANS (バクテリア)
細胞内の位置: PERIPLASM / 参照: UniProt: P07603*PLUS

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タンパク質 , 1種, 1分子 E

#3: タンパク質 CYTOCHROME C553


分子量: 8246.454 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) DESULFOVIBRIO VULGARIS (バクテリア) / 細胞内の位置: PERIPLASM / 株: HILDENBOROUGH / 参照: UniProt: P04032*PLUS

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非ポリマー , 8種, 13分子

#4: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#5: 化合物 ChemComp-PDT / 1,3-PROPANEDITHIOL / 1,3-プロパンジチオ-ル


分子量: 108.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8S2
#6: 化合物 ChemComp-FE2 / FE (II) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#7: 化合物 ChemComp-CYN / CYANIDE ION / シアニド


分子量: 26.017 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CN
#8: 化合物 ChemComp-CMO / CARBON MONOXIDE / カルボニル


分子量: 28.010 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CO
#9: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#10: 化合物 ChemComp-HEC / HEME C


分子量: 618.503 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H34FeN4O4
#11: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細N-TERMINAL END C-TERMINAL RESIDUES WERE NOT DEPOSITED IN THE INITIAL PDB ENTRY 1HFE TER ALA: THE C- ...N-TERMINAL END C-TERMINAL RESIDUES WERE NOT DEPOSITED IN THE INITIAL PDB ENTRY 1HFE TER ALA: THE C-TERMINAL RESIDUES 398-421 ARE NOT PRESENT IN THE PDB FILE OF HYDROGENASE 1HFE

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実験情報

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実験

実験
手法
溶液NMR
理論モデル
NMR実験タイプ: TROSY
NMR実験の詳細Text: COMBINED DOCKING AND NMR FILTERING SOLUTION. THE TROSY EXPERIMENT WAS PERFORMED ON THE 15N-LABELED CYTOCHROME WITH SUBSEQUENTLY ADDING OF THE HYDROGENASE. THE RESIDUES HAVING THE STRONGEST ...Text: COMBINED DOCKING AND NMR FILTERING SOLUTION. THE TROSY EXPERIMENT WAS PERFORMED ON THE 15N-LABELED CYTOCHROME WITH SUBSEQUENTLY ADDING OF THE HYDROGENASE. THE RESIDUES HAVING THE STRONGEST SHIFTS WERE USED TO FILTER THE DOCKING SOLUTIONS.THE AMINO-ACIDS ALA E5, CYS E10, HIS E14, GLY E15, ALA E16, ALA E22, GLY E24, VAL E29, GLN E32, LYS E54, ASN E59, ALA E60 OF THE CYTOCHROME C553 SHOW STRONGEST SHIFTS IN THE TROSY EXPERIMENTS. EACH TIME ONE OF THE AMINO ACIDS IS IN CONTACT (LESS THAN 5A IN THE COMPLEX) WITH ITS PARTNER ONE POINT IS ATTRIBUTED TO THE STRUCTURE. THEN THE ONE THOUSAND BEST STRUCTURES ARE RANKED ACCORDING TO THIS CRITERIUM AND THE 10 BEST SOLUTIONS ARE MINIMISED. A COMPARISON OF THESE SOLUTIONS GENERATES STRUCTURE WITH 5 IDENTICAL SOLUTIONS

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試料調製

詳細内容: 10% D2O/90% WATER
試料状態イオン強度: 10MM TRIS/HCL / pH: 7.6 / 圧: 1 atm / 温度: 296 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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データ収集

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR3.843BRUNGER精密化
UXNMRUXNMR構造決定
精密化ソフトェア番号: 1
詳細: THE DEPOSITED STRUCTURE IS THE RESULT OF A HETERONUCLEAR NMR EXPERIMENT AND DOCKING SIMULATIONS. THE FINAL RESULT WAS MINIMIZED BY MOLECULAR DYNAMIC MINIMIZATION.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LEAST SHIFT VARIATION VIOLATION
計算したコンフォーマーの数: 1000 / 登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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