[日本語] English
万見
- PDB-1dyp: 1,3-ALPHA-1,4-BETA-D-GALACTOSE-4-SULFATE-3,6-ANHYDRO-D-GALACTOSE ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dyp
タイトル1,3-ALPHA-1,4-BETA-D-GALACTOSE-4-SULFATE-3,6-ANHYDRO-D-GALACTOSE 4 GALACTOHYDROLASE
要素KAPPA-CARRAGEENASE
キーワードHYDROLASE / KAPPA-CARRAGEENAN DOUBLE HELIX DEGRADATION
機能・相同性
機能・相同性情報


kappa-carrageenase / kappa-carrageenase activity / carbohydrate metabolic process / periplasmic space
類似検索 - 分子機能
Glycoside hydrolase, family 16, active site / Glycosyl hydrolases family 16 active sites. / Invasin/intimin cell-adhesion fragments / Glycosyl hydrolases family 16 / Bacterial Ig-like domain (group 2) / Glycoside hydrolase family 16 / Glycosyl hydrolases family 16 (GH16) domain profile. / Bacterial Ig-like domain 2 / Bacterial Ig-like domain, group 2 / Jelly Rolls - #200 ...Glycoside hydrolase, family 16, active site / Glycosyl hydrolases family 16 active sites. / Invasin/intimin cell-adhesion fragments / Glycosyl hydrolases family 16 / Bacterial Ig-like domain (group 2) / Glycoside hydrolase family 16 / Glycosyl hydrolases family 16 (GH16) domain profile. / Bacterial Ig-like domain 2 / Bacterial Ig-like domain, group 2 / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Kappa-carrageenase
類似検索 - 構成要素
生物種PSEUDOALTEROMONAS CARRAGEENOVORA (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.54 Å
データ登録者Michel, G. / Chantalat, L. / Dideberg, O.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2001
タイトル: The Kappa-Carrageenase of P. Carrageenovora Features a Tunnel-Shaped Active Site: A Novel Insight in the Evolution of Clan-B Glycoside Hydrolases
著者: Michel, G. / Chantalat, L. / Duee, E. / Barbeyron, T. / Henrissat, B. / Kloareg, B. / Dideberg, O.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1999
タイトル: Expression, Purification, Crystallization and Preliminary X-Ray Analysis of the Kappa-Carrageenase from Pseudoalteromonas Carrageenovora.
著者: Michel, G. / Barbeyron, T. / Flament, D. / Vernet, T. / Kloareg, B. / Dideberg, O.
履歴
登録2000年2月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年1月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月7日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: KAPPA-CARRAGEENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,59415
ポリマ－31,5591
非ポリマー1,03514
水7,296405
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)56.408, 61.120, 75.523
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 KAPPA-CARRAGEENASE


分子量: 31559.338 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC DOMAIN / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: COMPLEXED WITH CADMIUM CHLORIDE
由来: (組換発現) PSEUDOALTEROMONAS CARRAGEENOVORA (バクテリア)
解説: PROCESSED PROTEIN, HIS-TAG, SELEMETHIONYL PROTEIN / 遺伝子: CGKA / プラスミド: PET20B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: P43478, kappa-carrageenase
#2: 化合物
ChemComp-CD / CADMIUM ION


分子量: 112.411 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cd
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 405 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.019 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.38 %
結晶化pH: 4.5 / 詳細: pH 4.50
結晶化
*PLUS
温度: 285 K / pH: 7.2 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Michel, G., (1999) Acta Crystallogr.,Sect.D, D55, 918.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
16.5 mg/mlprotein1drop
210 mMTris-HCl1drop
3200 mM1dropNaCl
40.1 Msodium acetate1reservoir
530 %PEG40001reservoir
650 mM1reservoirCdCl2

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.8860, 0.9755, 0.9787
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 1999年6月16日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.8861
20.97551
30.97871
反射解像度: 1.54→24.25 Å / Num. obs: 38205 / % possible obs: 97.7 % / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 12.5 Å2 / Rsym value: 0.03 / Net I/σ(I): 16.1
反射 シェル解像度: 1.54→1.6 Å / 冗長度: 2.3 % / Mean I/σ(I) obs: 6.2 / Rsym value: 0.116 / % possible all: 81.3
反射
*PLUS
冗長度: 3.15 % / Num. measured all: 120447 / Rmerge(I) obs: 0.03
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 81.3 % / Rmerge(I) obs: 0.116

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS0.9位相決定
SOLVE位相決定
CNS0.9精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.54→24.25 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 1371908.26 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: THE FOLLOWING RESIDUES HAVE TWO CONFORMATIONS, MET 28, SER 199, LYS 277, SER 285, GLU 287.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.193 1919 5 %RANDOM
Rwork0.178 ---
obs0.178 38205 97.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 37.427 Å2 / ksol: 0.33629 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 12.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.31 Å20 Å20 Å2
2--1.85 Å20 Å2
3---0.47 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.17 Å0.15 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.12 Å0.09 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.54→24.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2206 0 14 405 2625
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.76
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.31.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it0.532
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it0.452
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it0.682.5
LS精密化 シェル解像度: 1.54→1.64 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.234 265 4.8 %
Rwork0.206 5240 -
obs--85.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.76

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る