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万見
- PDB-1dxy: STRUCTURE OF D-2-HYDROXYISOCAPROATE DEHYDROGENASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dxy
タイトルSTRUCTURE OF D-2-HYDROXYISOCAPROATE DEHYDROGENASE
要素D-2-HYDROXYISOCAPROATE DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / D-2-HYDROXYCARBOXYLATE DEHYDROGENASE / D-LACTATE DEHYDROGENASE
機能・相同性
機能・相同性情報


D-2-hydroxyacid dehydrogenase (NAD+) / D-lactate dehydrogenase activity / NAD binding
類似検索 - 分子機能
D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 2. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain ...D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 2. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-OXO-4-METHYLPENTANOIC ACID / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / D-2-hydroxyacid dehydrogenase (NAD+)
類似検索 - 構成要素
生物種Lactobacillus casei (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.86 Å
データ登録者Dengler, U. / Niefind, K. / Kiess, M. / Schomburg, D.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1997
タイトル: Crystal structure of a ternary complex of D-2-hydroxyisocaproate dehydrogenase from Lactobacillus casei, NAD+ and 2-oxoisocaproate at 1.9 A resolution.
著者: Dengler, U. / Niefind, K. / Kiess, M. / Schomburg, D.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Crystallization and Preliminary Characterization of Crystals of D-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase from Lactobacillus Casei
著者: Niefind, K. / Hecht, H.J. / Schomburg, D.
#2: ジャーナル: Thesis / 年: 1993
タイトル: Roentgenkristallographische Untersuchungen an Drei Mikrobiellen Enzymen: D-2-Hydroxyisocaproat-Dehydrogenase Aus Lactobacillus Casei L-2-Hydroxyisocaproat-Dehydrogenase Aus ...タイトル: Roentgenkristallographische Untersuchungen an Drei Mikrobiellen Enzymen: D-2-Hydroxyisocaproat-Dehydrogenase Aus Lactobacillus Casei L-2-Hydroxyisocaproat-Dehydrogenase Aus Lactobacillus Confusus Alkalische Protease Aus Bacillus Alcalophilus/Variante Q59R
著者: Niefind, K.
#3: ジャーナル: ENZYME.MICROB.TECHNOL. / 年: 1992
タイトル: Potential of R-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase from Lactobacillus Casei for Stereospecific Reductions
著者: Kallwass, H.K.W.
#4: ジャーナル: Gene / 年: 1989
タイトル: Cloning, Sequencing and Expression in Escherichia Coli of the D-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase Gene of Lactobacillus Casei
著者: Lerch, H.P. / Blocker, H. / Kallwass, H. / Hoppe, J. / Tsai, H. / Collins, J.
#5: ジャーナル: Fems Microbiol.Lett. / 年: 1987
タイトル: Crystallization and Molecular Properties of D-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase from Lactobacillus Casei
著者: Kallwass, H. / Tsai, H. / Schuette, H.
#6: ジャーナル: Appl.Microbiol.Biotechnol. / 年: 1985
タイトル: D-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase from Lactobacillus Casei. A New Enzyme Suitable for Stereospecific Reduction of 2-Ketocarboxylic Acids
著者: Hummel, W. / Schuette, H. / Kula, M.R.
履歴
登録1996年8月13日処理サイト: BNL
改定 1.01997年6月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42017年3月15日Group: Derived calculations
改定 1.52023年8月9日Group: Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _software.name
改定 1.62024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-2-HYDROXYISOCAPROATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,9165
ポリマ－36,9301
非ポリマー9864
水3,279182
1
A: D-2-HYDROXYISOCAPROATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子

A: D-2-HYDROXYISOCAPROATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,83110
ポリマ－73,8602
非ポリマー1,9718
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_554x,x-y,-z-1/21
Buried area8770 Å2
ΔGint-103 kcal/mol
Surface area26670 Å2
手法PISA
2
A: D-2-HYDROXYISOCAPROATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)227,49330
ポリマ－221,5796
非ポリマー5,91424
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
crystal symmetry operation10_664-y+1,-x+1,-z-1/21
crystal symmetry operation11_654-x+y+1,y,-z-1/21
crystal symmetry operation12_554x,x-y,-z-1/21
Buried area34670 Å2
ΔGint-342 kcal/mol
Surface area71660 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)134.100, 134.100, 125.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Space group name H-MP6322
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-543-

HOH

21A-545-

HOH

詳細D-HICDH IS A DIMER OF IDENTICAL SUBUNITS, WHICH OCCUPIES A SPECIAL POSITION IN THE INVESTIGATED CRYSTALS.

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要素

#1: タンパク質 D-2-HYDROXYISOCAPROATE DEHYDROGENASE / D-HICDH / R-HICDH / R-2-HYDROXYISOCAPROATE DEHYDROGENASE


分子量: 36929.840 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lactobacillus casei (バクテリア)
遺伝子: POTENTIAL / Variant: SSP. PSEUDOPLANTARUM / プラスミド: PJLA601 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P17584, 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#4: 化合物 ChemComp-COI / 2-OXO-4-METHYLPENTANOIC ACID / alpha-ketoisocaproic acid / α-ケトイソカプロン酸


分子量: 130.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H10O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 182 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細2-OXOISOCAPROATE (OIC 337) AND A SULFATE ION (SO4 338) ARE MUTUALLY EXCLUSIVELY BOUND IN THE ACTIVE ...2-OXOISOCAPROATE (OIC 337) AND A SULFATE ION (SO4 338) ARE MUTUALLY EXCLUSIVELY BOUND IN THE ACTIVE SITE. THE OCCUPANCY FACTORS OF BOTH LIGANDS WERE SET TO 0.5, WHILE DIFFERENCES IN OCCUPATION WERE SIMULATED BY TEMPERATURE FACTOR REFINEMENT.
配列の詳細A CONTACT IS OBSERVED BETWEEN THE SIDE CHAINS OF ASP 266 AND ASP 278. CHEMICAL PROTEIN SEQUENCING ...A CONTACT IS OBSERVED BETWEEN THE SIDE CHAINS OF ASP 266 AND ASP 278. CHEMICAL PROTEIN SEQUENCING CONFIRMED THESE RESIDUES TO BE ASPARTATES.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 72 %
結晶化温度: 277 K / pH: 7
詳細: 1.9 M AMMONIUM SULFATE, 50 MM CITRATE/PHOSPHATE BUFFER, 30 MM NAD+, 60 MM 4-METHYL-2-OXOPENTANOATE, PH 7.0, 277 K; ENZYME CONCENTRATION 10 MG/ML.
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Niefind, K., (1994) J.Mol.Biol., 240, 400.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
11.8 Mammonium salfate1reservoir
250 mMpotassium phosphate1reservoir
30.9 Mammonium salfate1drop
425 mMpotassium phosphate1drop
55 mg/mlprotain1drop
625 mMpotassium phosphate1drop
70.5 mMdithiothreitol1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MPG/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW6 / 波長: 1.1
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年8月1日 / 詳細: MIRROR OPTICS
放射モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.86→12.1 Å / Num. obs: 53838 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.8 % / Rsym value: 0.089 / Net I/σ(I): 22.2
反射 シェル解像度: 1.86→2 Å / 冗長度: 4.4 % / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Rsym value: 0.48 / % possible all: 86.9
反射
*PLUS
Num. measured all: 314570 / Rmerge(I) obs: 0.089
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 86.9 % / Rmerge(I) obs: 0.48

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(AGROVATAデータスケーリング
ROTAVATAデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: BACKBONE AND C-BETA ATOMS OF D-GLYCERATE DEHYDROGENASE (PDB ENTRY 1GDH)

1gdh


解像度: 1.86→12.1 Å / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.217 -5 %
Rwork0.196 --
obs0.196 53838 96.5 %
原子変位パラメータBiso mean: 31.02 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.23 Å / Luzzati sigma a obs: 0.28 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.86→12.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2580 0 63 182 2825
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.73
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.12
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.25
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.12
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.25

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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