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万見
- PDB-1dwz: Bovine prion protein fragment 121-230 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dwz
タイトルBovine prion protein fragment 121-230
要素PRION PROTEIN
キーワードPRION PROTEIN / PRION / BRAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


type 5 metabotropic glutamate receptor binding / cuprous ion binding / side of membrane / inclusion body / cellular response to copper ion / molecular condensate scaffold activity / protein destabilization / protein homooligomerization / positive regulation of neuron apoptotic process / cellular response to amyloid-beta ...type 5 metabotropic glutamate receptor binding / cuprous ion binding / side of membrane / inclusion body / cellular response to copper ion / molecular condensate scaffold activity / protein destabilization / protein homooligomerization / positive regulation of neuron apoptotic process / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / amyloid-beta binding / G-quadruplex RNA binding / microtubule binding / nuclear membrane / membrane raft / copper ion binding / dendrite / protein-containing complex binding / Golgi apparatus / cell surface / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Major Prion Protein / Major prion protein N-terminal domain / Major prion protein bPrPp - N terminal / Prion protein signature 1. / Prion protein signature 2. / Prion protein / Major prion protein / Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Prion/Doppel beta-ribbon domain superfamily ...Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Major Prion Protein / Major prion protein N-terminal domain / Major prion protein bPrPp - N terminal / Prion protein signature 1. / Prion protein signature 2. / Prion protein / Major prion protein / Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Prion/Doppel beta-ribbon domain superfamily / Prion/Doppel alpha-helical domain / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Major prion protein
類似検索 - 構成要素
生物種BOS TAURUS (ウシ)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Lopez-Garcia, F. / Zahn, R. / Riek, R. / Billeter, M. / Wuthrich, K.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2000
タイトル: NMR Structure of the Bovine Prion Protein
著者: Lopez-Garcia, F. / Zahn, R. / Riek, R. / Wuthrich, K.
履歴
登録1999年12月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月7日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_nmr_software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_mr / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_nmr_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PRION PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,1121
ポリマ－13,1121
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 50LEAST RESTRAINT VIOLATION
代表モデルモデル #9

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要素

#1: タンパク質 PRION PROTEIN / PRP / MAJOR PRION PROTEIN


分子量: 13111.546 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 121-230 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) BOS TAURUS (ウシ) / 細胞内の位置: EXTRACELLULAR / 遺伝子: PRNP / 器官: BRAIN / プラスミド: PRSET A / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P10279
構成要素の詳細THE PDB ENTRIES 1DWY, 1DWZ, 1DX0 AND 1DX1 FORM A SET OF STRUCTURE DETERMINATIONS AS: 1DWY THE ...THE PDB ENTRIES 1DWY, 1DWZ, 1DX0 AND 1DX1 FORM A SET OF STRUCTURE DETERMINATIONS AS: 1DWY THE MINIMIZED CONFORMER CLOSEST TO THE MEAN OF THE FRAGMENT BPRP(121-230) (ONLY SUBMITTED RESIDUES 124-227) 1DWZ 20 MINIMIZED CONFORMERS OF THE FRAGMENT BPRP(121-230) (ONLY SUBMITTED RESIDUES 124-227) 1DX0 THE MINIMIZED CONFORMER CLOSEST TO THE MEAN OF THE FULL LENGTH BPRP(23-230) (ONLY SUBMITTED RESIDUES 124-227) 1DX1 20 MINIMIZED CONFORMERS OF THE FULL LENGTH BPRP(23-230) (ONLY SUBMITTED RESIDUES 124-227) THE SEQUENCE NUMBERING GIVEN IN THESE ENTRIES IS THAT FOR HUMAN PRION PROTEIN (RATHER THAN SEQUENTIAL) BASED ON SEQUENCE ALIGNMENT.
Has protein modificationY
配列の詳細RESIDUES (GLY SER) INSERTED AT THE N-TERMINUS GLY A 119 CLONING ARTIFACT SER A 120 CLONING ARTIFACT

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111NOESY
121COSY
NMR実験の詳細Text: CLOSEST TO THE MEAN (BACKBONE HEAVY ATOMS OF RESIDUES 125-227). THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE-RESONANCE NMR SPECTROSCOPY ON 13C, 15N-LABELED PROTEIN

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試料調製

詳細内容: 90% WATER/10% D2O
試料状態イオン強度: 0.01 / pH: 4.5 / 圧: 1 atm / 温度: 293 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 750 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
OPALpKORADI, BILLETER,GUNTERT精密化
DYANA構造決定
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LEAST RESTRAINT VIOLATION
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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