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- PDB-1dwn: Structure of bacteriophage PP7 from Pseudomonas aeruginosa at 3.7... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dwn
タイトルStructure of bacteriophage PP7 from Pseudomonas aeruginosa at 3.7 A resolution
要素PHAGE COAT PROTEIN
キーワードVIRUS / PHAGE / BACTERIOPHAGE / COAT PROTEIN / ICOSAHEDRAL VIRUS
機能・相同性
機能・相同性情報


T=3 icosahedral viral capsid / regulation of translation / RNA binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Bacteriophage PP7, coat / Phage PP7 coat protein / MS2 Viral Coat Protein / MS2 Viral Coat Protein / Bacteriophage RNA-type, capsid / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種BACTERIOPHAGE PP7 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Tars, K. / Fridborg, K. / Bundule, M. / Liljas, L.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000
タイトル: Structure Determination of Phage Pp7 from Pseudomonas Aeruginosa: From Poor Data to a Good Map
著者: Tars, K. / Fridborg, K. / Bundule, M. / Liljas, L.
履歴
登録1999年12月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年2月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年1月11日Group: Other / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22023年12月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list / struct_sheet
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type / _struct_sheet.number_strands
改定 1.32025年2月19日Group: Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PHAGE COAT PROTEIN
B: PHAGE COAT PROTEIN
C: PHAGE COAT PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,7203
ポリマ－41,7203
非ポリマー00
水00
1
A: PHAGE COAT PROTEIN
B: PHAGE COAT PROTEIN
C: PHAGE COAT PROTEIN
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,503,226180
ポリマ－2,503,226180
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: PHAGE COAT PROTEIN
B: PHAGE COAT PROTEIN
C: PHAGE COAT PROTEIN
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 209 kDa, 15 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)208,60215
ポリマ－208,60215
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: PHAGE COAT PROTEIN
B: PHAGE COAT PROTEIN
C: PHAGE COAT PROTEIN
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 250 kDa, 18 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)250,32318
ポリマ－250,32318
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
6
A: PHAGE COAT PROTEIN
B: PHAGE COAT PROTEIN
C: PHAGE COAT PROTEIN
x 60
A: PHAGE COAT PROTEIN
B: PHAGE COAT PROTEIN
C: PHAGE COAT PROTEIN
x 60


  • crystal asymmetric unit, crystal frame
  • 5.01 MDa, 360 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,006,452360
ポリマ－5,006,452360
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z2
point symmetry operation118
transform to crystal frame1
単位格子
Length a, b, c (Å)285.000, 324.000, 380.000
Angle α, β, γ (deg.)88.40, 88.10, 87.70
Int Tables number1
Space group name H-MP1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
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31generate(-0.799937, 0.01668, -0.599852), (0.01668, -0.998609, -0.050012), (-0.599852, -0.050012, 0.798547)
32generate(-0.73038, 0.475524, 0.490329), (0.475524, -0.161328, 0.864783), (0.490329, 0.864783, -0.108293)
33generate(-0.065813, 0.921186, -0.383517), (0.921186, -0.091634, -0.37818), (-0.383517, -0.37818, -0.842553)
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35generate(0.086985, -0.033429, -0.995649), (0.736135, -0.671239, 0.086849), (-0.671222, -0.740487, -0.03378)
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47generate(0.81626, -0.270908, 0.510224), (0.099086, -0.804476, -0.585663), (0.569124, 0.528609, -0.629818)
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50generate(0.929818, 0.266517, 0.253788), (-0.332147, 0.310752, 0.890568), (0.158486, -0.912361, 0.377465)
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85generate(0.424195, 0.443242, -0.789681), (0.092507, 0.846254, 0.524688), (0.900834, -0.295621, 0.317973)154.561, 165.893, 188.853
86generate(-0.720025, -0.671401, -0.175458), (0.041303, 0.210929, -0.976628), (0.692718, -0.710443, -0.124143)154.561, 165.893, 188.853
87generate(-0.046062, 0.517968, 0.854159), (-0.881406, -0.423476, 0.209267), (0.470109, -0.743221, 0.476046)154.561, 165.893, 188.853
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97generate(0.172539, -0.388318, -0.905229), (-0.383363, -0.873024, 0.301433), (-0.907338, 0.295022, -0.299498)154.561, 165.893, 188.853
98generate(-0.488206, -0.567142, 0.663329), (0.547604, 0.392753, 0.738834), (-0.679548, 0.723944, 0.118825)154.561, 165.893, 188.853
99generate(0.657559, 0.665652, 0.35288), (0.583354, -0.153436, -0.797594), (-0.476775, 0.730319, -0.489204)154.561, 165.893, 188.853
100generate(0.107887, -0.113071, 0.987712), (0.974602, -0.184085, -0.127529), (0.196243, 0.976385, 0.090339)154.561, 165.893, 188.853
101generate(0.89064, 0.301914, -0.340012), (0.300873, -0.951949, -0.057165), (-0.340933, -0.051387, -0.938682)154.561, 165.893, 188.853
102generate(-0.136061, -0.919921, -0.367739), (0.51615, -0.382656, 0.766266), (-0.845622, -0.08555, 0.526882)154.561, 165.893, 188.853
103generate(0.615509, -0.787611, -0.028575), (-0.787349, -0.616109, 0.022159), (-0.035059, 0.00886, -0.999346)154.561, 165.893, 188.853
104generate(0.560409, -0.640685, 0.524847), (0.065369, 0.665948, 0.743129), (-0.825632, -0.382148, 0.415084)154.561, 165.893, 188.853
105generate(0.919365, -0.347794, 0.183869), (0.297771, 0.309747, -0.902989), (0.257102, 0.884927, 0.388333)154.561, 165.893, 188.853
106generate(0.325502, -0.894876, 0.305361), (0.937114, 0.348336, 0.021892), (-0.125959, 0.279032, 0.951985)154.561, 165.893, 188.853
107generate(0.790021, -0.249329, 0.560092), (0.149556, -0.807596, -0.570458), (0.594559, 0.534438, -0.600729)154.561, 165.893, 188.853
108generate(0.830599, -0.505447, -0.23373), (-0.019259, -0.445542, 0.895054), (-0.556539, -0.738929, -0.379802)154.561, 165.893, 188.853
109generate(-0.051853, -0.624786, 0.779072), (-0.633556, -0.582451, -0.509272), (0.771958, -0.519993, -0.365635)154.561, 165.893, 188.853
110generate(0.920245, 0.313416, 0.23435), (-0.332242, 0.309257, 0.891053), (0.206796, -0.897848, 0.388722)154.561, 165.893, 188.853
111generate(0.333395, -0.707337, -0.623315), (0.463884, 0.698647, -0.544705), (0.820768, -0.107544, 0.561048)154.561, 165.893, 188.853
112generate(0.656242, -0.455835, -0.601299), (0.754045, 0.367021, 0.544712), (-0.027609, -0.81087, 0.584575)154.561, 165.893, 188.853
113generate(-0.052896, -0.88505, 0.46248), (0.505155, -0.423217, -0.752134), (0.861406, 0.193839, 0.469474)154.561, 165.893, 188.853
114generate(0.790564, 0.159322, 0.591291), (-0.239814, -0.807898, 0.538321), (0.563469, -0.567377, -0.600488)154.561, 165.893, 188.853
115generate(-0.907276, -0.124862, 0.401572), (-0.134519, -0.818565, -0.55844), (0.398441, -0.560679, 0.725868)154.561, 165.893, 188.853
116generate(0.094021, 0.976625, 0.193295), (-0.095745, -0.184385, 0.97818), (0.990956, -0.110476, 0.076171)154.561, 165.893, 188.853
117generate(-0.29056, 0.083898, -0.953171), (0.85213, 0.475818, -0.217878), (0.435257, -0.875533, -0.209746)154.561, 165.893, 188.853
118generate(0.643035, 0.597313, -0.479295), (0.67839, -0.153852, 0.718412), (0.355376, -0.787113, -0.504143)154.561, 165.893, 188.853
119generate(-0.473228, -0.726706, -0.497951), (0.876245, -0.330011, -0.351124), (0.090835, -0.602488, 0.792942)154.561, 165.893, 188.853
120generate(-0.200838, 0.155696, 0.967173), (0.159285, -0.968961, 0.18906), (0.966588, 0.192027, 0.169804)154.561, 165.893, 188.853

-
要素

#1: タンパク質 PHAGE COAT PROTEIN


分子量: 13906.811 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
詳細: THE BACTERIOPHAGE WAS GROWN IN THE HOST PSEUDOMONAS AERUGINOSA
由来: (天然) BACTERIOPHAGE PP7 (ファージ) / 参照: UniProt: Q38062
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 30

-
試料調製

結晶解説: DATA WAS COLLECTED AT TWO OCCASIONS. PART OF THE DATA WAS COLLECTED AT STATION 9.6 AT SRS IN DARESBURY, USING THE QUANTUM4 CCD DETECTOR. THE REST OF THE DATA WAS COLLECTED AT MAXII IN LUND ...解説: DATA WAS COLLECTED AT TWO OCCASIONS. PART OF THE DATA WAS COLLECTED AT STATION 9.6 AT SRS IN DARESBURY, USING THE QUANTUM4 CCD DETECTOR. THE REST OF THE DATA WAS COLLECTED AT MAXII IN LUND USING A MAR345 IMAGE PLATE DETECTOR
結晶化pH: 5.6 / 詳細: pH 5.60
結晶化
*PLUS
温度: 310 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
17 mg/mlphage1drop
20.1 Msodium citrate1reservoir
33.0 M1,6-hexanediol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 280 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器日付: 1998年8月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→20 Å / Num. obs: 606783 / % possible obs: 30 % / 冗長度: 1.4 % / Rmerge(I) obs: 0.27
反射 シェル解像度: 3.4→3.49 Å / 冗長度: 1 % / Rmerge(I) obs: 0.78 / % possible all: 1.7
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.27
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 3.4 Å / % possible obs: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.782

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.5精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
RAVE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2MS2

2ms2


解像度: 3.5→60 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: RESIDUAL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.292 -5 %
Rwork0.288 --
obs0.288 602386 35.2 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→60 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2904 0 0 0 2904
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.31.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.12
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.12
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.32.5
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PARAM

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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