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万見
- PDB-1drv: ESCHERICHIA COLI DHPR/ACNADH COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1drv
タイトルESCHERICHIA COLI DHPR/ACNADH COMPLEX
要素DIHYDRODIPICOLINATE REDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate reductase / oxidoreductase activity, acting on CH or CH2 groups, NAD or NADP as acceptor / 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate reductase / diaminopimelate biosynthetic process / lysine biosynthetic process via diaminopimelate / amino acid biosynthetic process / NAD binding / NADP binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dihydrodipicolinate reductase, conserved site / Dihydrodipicolinate reductase signature. / Dihydrodipicolinate reductase, C-terminal / Dihydrodipicolinate reductase / Dihydrodipicolinate reductase, C-terminus / Dihydrodipicolinate reductase, N-terminal / Dihydrodipicolinate reductase, N-terminus / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain ...Dihydrodipicolinate reductase, conserved site / Dihydrodipicolinate reductase signature. / Dihydrodipicolinate reductase, C-terminal / Dihydrodipicolinate reductase / Dihydrodipicolinate reductase, C-terminus / Dihydrodipicolinate reductase, N-terminal / Dihydrodipicolinate reductase, N-terminus / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3-ACETYLPYRIDINE ADENINE DINUCLEOTIDE / 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Reddy, S.G. / Scapin, G. / Blanchard, J.S.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1996
タイトル: Interaction of pyridine nucleotide substrates with Escherichia coli dihydrodipicolinate reductase: thermodynamic and structural analysis of binary complexes.
著者: Reddy, S.G. / Scapin, G. / Blanchard, J.S.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1995
タイトル: Three-Dimensional Structure of Escherichia Coli Dihydrodipicolinate Reductase
著者: Scapin, G. / Blanchard, J.S. / Sacchettini, J.C.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1995
タイトル: Expression, Purification, and Characterization of Escherichia Coli Dihydrodipicolinate Reductase
著者: Reddy, S.G. / Sacchettini, J.C. / Blanchard, J.S.
履歴
登録1996年6月28日処理サイト: BNL
改定 1.01997年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DIHYDRODIPICOLINATE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,4562
ポリマ－28,7941
非ポリマー6621
水1,24369
1
A: DIHYDRODIPICOLINATE REDUCTASE
ヘテロ分子

A: DIHYDRODIPICOLINATE REDUCTASE
ヘテロ分子

A: DIHYDRODIPICOLINATE REDUCTASE
ヘテロ分子

A: DIHYDRODIPICOLINATE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,8248
ポリマ－115,1754
非ポリマー2,6504
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_556-x,y,-z+11
crystal symmetry operation4_566x,-y+1,-z+11
Buried area16450 Å2
ΔGint-78 kcal/mol
Surface area41200 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)81.600, 84.600, 91.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 DIHYDRODIPICOLINATE REDUCTASE / DHPR / DAPB


分子量: 28793.631 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: DAPB / プラスミド: PET3D / 遺伝子 (発現宿主): DAPB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL213D / 参照: UniProt: P04036, EC: 1.3.1.26
#2: 化合物 ChemComp-A3D / 3-ACETYLPYRIDINE ADENINE DINUCLEOTIDE


分子量: 662.437 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H28N6O14P2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 69 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 65 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 2.2 M (NH4)2SO4 IN 100 MM HEPES, PH=7.5
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Scapin, G., (1995) Biochemistry, 34, 3502.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
12.2 Mammonium salfate1reservoir
2100 mMHEPES1reservoirpH7.5
318 mg/mlprotein1drop
42.2 Mammonium salfate1drop
5100 mMHEPES1drop
61.5-2.0 MNADPH1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 290 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1995年9月26日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→20 Å / Num. obs: 14402 / % possible obs: 87.2 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Rsym value: 0.08 / Net I/σ(I): 7.1
反射 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / 冗長度: 2.2 % / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Rsym value: 0.277 / % possible all: 78.1
反射
*PLUS
% possible obs: 87.3 % / Rmerge(I) obs: 0.094

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
TNT精密化
SADIEデータ削減
SAINTデータ削減
SAINTデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: DHPR-NADPH COMPLEX

解像度: 2.2→20 Å / Isotropic thermal model: TNT BCORREL.DAT / σ(F): 2
立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER MODIFIED FOR TNT
Rfactor反射数%反射
Rwork0.191 --
obs-13904 84 %
溶媒の処理Bsol: 742.8 Å2 / ksol: 1.1 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1970 0 44 69 2083
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.01820873
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.327622.5
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d20.912530
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct0
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.024493
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.0283097
X-RAY DIFFRACTIONt_it4.4220870.4
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.0810110
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection all: 14483 / Rfactor all: 0.196 / Rfactor obs: 0.191
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_deg20.90
X-RAY DIFFRACTIONt_planar_d0.0243
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.0287

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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