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- PDB-1dml: CRYSTAL STRUCTURE OF HERPES SIMPLEX UL42 BOUND TO THE C-TERMINUS ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dml
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HERPES SIMPLEX UL42 BOUND TO THE C-TERMINUS OF HSV POL
要素
  • DNA POLYMERASE
  • DNA POLYMERASE PROCESSIVITY FACTOR
キーワードDNA BINDING PROTEIN/TRANSFERASE / herpes simplex virus / dna synthesis / sliding clamps / PCNA / processivity / DNA BINDING PROTEIN-TRANSFERASE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA polymerase complex / bidirectional double-stranded viral DNA replication / viral DNA genome replication / ribonuclease H / DNA polymerase processivity factor activity / DNA-templated DNA replication / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / DNA-directed DNA polymerase / DNA-directed DNA polymerase activity / DNA replication ...DNA polymerase complex / bidirectional double-stranded viral DNA replication / viral DNA genome replication / ribonuclease H / DNA polymerase processivity factor activity / DNA-templated DNA replication / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / DNA-directed DNA polymerase / DNA-directed DNA polymerase activity / DNA replication / nucleotide binding / host cell nucleus / DNA binding
類似検索 - 分子機能
DNA polymerase processivity factor (UL42) / DNA polymerase processivity factor (UL42) / DNA polymerase catalytic subunit Pol, C-terminal / DNA polymerase catalytic subunit Pol / Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / : / DNA polymerase family B, thumb domain / DNA polymerase family B signature. ...DNA polymerase processivity factor (UL42) / DNA polymerase processivity factor (UL42) / DNA polymerase catalytic subunit Pol, C-terminal / DNA polymerase catalytic subunit Pol / Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / : / DNA polymerase family B, thumb domain / DNA polymerase family B signature. / DNA-directed DNA polymerase, family B, multifunctional domain / DNA-directed DNA polymerase, family B, conserved site / DNA polymerase family B / : / DNA polymerase family B, exonuclease domain / DNA-directed DNA polymerase, family B, exonuclease domain / DNA polymerase, palm domain superfamily / DNA polymerase type-B family / DNA-directed DNA polymerase, family B / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / DNA/RNA polymerase superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA polymerase catalytic subunit / DNA polymerase processivity factor
類似検索 - 構成要素
生物種Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Zuccola, H.J. / Filman, D.J. / Coen, D.M. / Hogle, J.M.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2000
タイトル: The crystal structure of an unusual processivity factor, herpes simplex virus UL42, bound to the C terminus of its cognate polymerase.
著者: Zuccola, H.J. / Filman, D.J. / Coen, D.M. / Hogle, J.M.
履歴
登録1999年12月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年3月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA POLYMERASE PROCESSIVITY FACTOR
B: DNA POLYMERASE
C: DNA POLYMERASE PROCESSIVITY FACTOR
D: DNA POLYMERASE
E: DNA POLYMERASE PROCESSIVITY FACTOR
F: DNA POLYMERASE
G: DNA POLYMERASE PROCESSIVITY FACTOR
H: DNA POLYMERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)151,9328
ポリマ－151,9328
非ポリマー00
水00
1
A: DNA POLYMERASE PROCESSIVITY FACTOR
B: DNA POLYMERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,9832
ポリマ－37,9832
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2760 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area13910 Å2
手法PISA
2
C: DNA POLYMERASE PROCESSIVITY FACTOR
D: DNA POLYMERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,9832
ポリマ－37,9832
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2740 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area14330 Å2
手法PISA
3
E: DNA POLYMERASE PROCESSIVITY FACTOR
F: DNA POLYMERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,9832
ポリマ－37,9832
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2730 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area14340 Å2
手法PISA
4
G: DNA POLYMERASE PROCESSIVITY FACTOR
H: DNA POLYMERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,9832
ポリマ－37,9832
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2730 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area14360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.320, 100.070, 129.530
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.62, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The biological assembly is a heterodimer of UL42 and HSV Polymerase

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要素

#1: タンパク質
DNA POLYMERASE PROCESSIVITY FACTOR / DNA-BINDING PROTEIN UL42


分子量: 34231.879 Da / 分子数: 4 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
属: Simplexvirus / プラスミド: PMAL-C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P10226
#2: タンパク質・ペプチド
DNA POLYMERASE


分子量: 3751.197 Da / 分子数: 4 / 断片: C-TERMINAL 36 AMINO ACIDS / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
属: Simplexvirus / プラスミド: PGEX6P1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07917, DNA-directed DNA polymerase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.97 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: PEGMME 5000, pH 7.5, vapor diffusion, temperature 22K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
17-10 mg/mlprotein1drop
210-14 %mPEG50001reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: SIEMENS / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年7月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→29.87 Å / Num. all: 37576 / Num. obs: 37917 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 43 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 18.4
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.244 / Num. unique all: 37217 / % possible all: 99.8
反射
*PLUS
Num. obs: 37576 / Num. measured all: 260475
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.8 % / Mean I/σ(I) obs: 6.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHARP位相決定
CNS0.5精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 2.7→12 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 3153280.82 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.281 3657 10.1 %RANDOM
Rwork0.23 ---
all0.23 37534 --
obs0.23 36258 96.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 26.41 Å2 / ksol: 0.341 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 32.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.47 Å20 Å2-3.24 Å2
2---1.87 Å20 Å2
3---7.34 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.43 Å0.34 Å
Luzzati d res low-6 Å
Luzzati sigma a0.46 Å0.32 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9414 0 0 0 9414
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.85
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.841.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.62
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.182
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.872.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTRAINED
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.369 611 10.5 %
Rwork0.291 5217 -
obs--93.6 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PARAM / Topol file: PROTEIN.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.5 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.85

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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