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- PDB-1dkl: CRYSTAL STRUCTURE OF ESCHERICHIA COLI PHYTASE AT PH 4.5 (NO LIGAN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dkl
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF ESCHERICHIA COLI PHYTASE AT PH 4.5 (NO LIGAND BOUND)
要素PHYTASE
キーワードHYDROLASE / HISTIDINE ACID PHOSPHATASE FOLD
機能・相同性
機能・相同性情報


4-phytase activity / inositol phosphate phosphatase activity / cellular response to anoxia / nucleotidase activity / sugar-phosphatase activity / acid phosphatase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素 / cellular response to phosphate starvation / lysosome organization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 ...4-phytase activity / inositol phosphate phosphatase activity / cellular response to anoxia / nucleotidase activity / sugar-phosphatase activity / acid phosphatase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素 / cellular response to phosphate starvation / lysosome organization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / dephosphorylation / outer membrane-bounded periplasmic space / lysosome / GTPase activity
類似検索 - 分子機能
Histidine acid phosphatases active site signature. / Histidine acid phosphatases phosphohistidine signature. / Histidine acid phosphatase active site / Histidine phosphatase superfamily, clade-2 / Histidine phosphatase superfamily (branch 2) / Phosphoglycerate mutase-like / Histidine phosphatase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Lim, D. / Golovan, S. / Forsberg, C.W. / Jia, Z.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2000
タイトル: Crystal structures of Escherichia coli phytase and its complex with phytate.
著者: Lim, D. / Golovan, S. / Forsberg, C.W. / Jia, Z.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1998
タイトル: Purification, Crystallization and Preliminary X-ray Analysis of the Escherichia coli Phytase
著者: Jia, Z. / Golovan, S. / Ye, Q. / Forsberg, C.W.
#2: ジャーナル: J.Bacteriol. / 年: 1990
タイトル: The Complete Nucleotide Sequence of the Escherichia coli Gene appA Reveals Significant Homology Between pH 2.5 Acid Phosphatase and Glucose-1-phosphatase
著者: Dassa, J. / Marck, C. / Boquet, P.L.
履歴
登録1999年12月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年8月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHYTASE
B: PHYTASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,4672
ポリマ－89,4672
非ポリマー00
水6,179343
1
A: PHYTASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,7341
ポリマ－44,7341
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: PHYTASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,7341
ポリマ－44,7341
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)74.802, 72.126, 82.434
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.04, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The biological assembly is a monomer of the dimer in the asymmetric unit.

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要素

#1: タンパク質 PHYTASE / PH 2.5 ACID PHOSPHATASE


分子量: 44733.652 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PET21A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07102, acid phosphatase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 343 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.45 %
結晶化温度: 273 K / 手法: small tubes / pH: 4.5
詳細: SODIUM ACETATE, pH 4.5, SMALL TUBES, temperature 273K
結晶化
*PLUS
pH: 6.6 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
172 mg/mlprotein1drop
22.5 mM1dropHgCl2
328 %ethylene glycol1reservoir
418 %glycerol1reservoir
533 mMMops1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年7月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→25 Å / Num. all: 106657 / Num. obs: 37076 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 18.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Net I/σ(I): 12.46
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.231 / % possible all: 97
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS0.5精密化
精密化解像度: 2.3→25 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 1606397.25 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER / 詳細: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.202 3710 10 %RANDOM
Rwork0.157 ---
all0.157 37040 --
obs0.157 37040 94.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 29.82 Å2 / ksol: 0.291 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 29.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.55 Å20 Å2-2.92 Å2
2---1.22 Å20 Å2
3----0.32 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.26 Å0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6167 0 0 343 6510
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.91
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.511.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.462
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.542
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.882.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.255 670 10.9 %
Rwork0.19 5505 -
obs--94.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PAPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAWATER_REP.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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