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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1dg6 | ||||||
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タイトル | CRYSTAL STRUCTURE OF APO2L/TRAIL | ||||||
要素 | APO2L/TNF-RELATED APOPOTIS INDUCING LIGAND (TRAIL) | ||||||
キーワード | APOPTOSIS / CYTOKINE / TNF / TRIMER / ZINC-BINDING SITE | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 TRAIL binding / TRAIL signaling / Regulation by c-FLIP / CASP8 activity is inhibited / Dimerization of procaspase-8 / Caspase activation via Death Receptors in the presence of ligand / tumor necrosis factor receptor binding / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / RIPK1-mediated regulated necrosis / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria ...TRAIL binding / TRAIL signaling / Regulation by c-FLIP / CASP8 activity is inhibited / Dimerization of procaspase-8 / Caspase activation via Death Receptors in the presence of ligand / tumor necrosis factor receptor binding / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / RIPK1-mediated regulated necrosis / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / : / cytokine activity / response to insulin / male gonad development / cell-cell signaling / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / immune response / positive regulation of apoptotic process / signaling receptor binding / apoptotic process / signal transduction / extracellular exosome / zinc ion binding / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å | ||||||
データ登録者 | Hymowitz, S.G. / O'ConnelL, M.P. / Ultsch, M.H. / de Vos, A.M. / Kelley, R.F. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000 タイトル: A unique zinc-binding site revealed by a high-resolution X-ray structure of homotrimeric Apo2L/TRAIL. 著者: Hymowitz, S.G. / O'Connell, M.P. / Ultsch, M.H. / Hurst, A. / Totpal, K. / Ashkenazi, A. / de Vos, A.M. / Kelley, R.F. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1dg6.cif.gz | 53.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1dg6.ent.gz | 36 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1dg6.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1dg6_validation.pdf.gz | 435.2 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1dg6_full_validation.pdf.gz | 440.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1dg6_validation.xml.gz | 11.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1dg6_validation.cif.gz | 16.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dg/1dg6 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dg/1dg6 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 1tnfS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 22106.832 Da / 分子数: 1 / 断片: TRIMERIC JELLY-ROLL DOMAIN OF APO2L / 変異: D218A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: HUMAN PLACENTA / 解説: HUMAN PLACENTA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P50591 |
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#2: 化合物 | ChemComp-ZN / |
#3: 化合物 | ChemComp-CL / |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 32 % | |||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: WELL SOLUTION 32% MPD; DROP 1.2MG/ML APO2L, 20MM TRIS HCL PH 7.5, 1% MPD, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K | |||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 4 ℃ | |||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 93 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1.03321 |
検出器 | タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 1999年4月23日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.03321 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.3→20 Å / Num. all: 41901 / Num. obs: 41840 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 12.1 % / Biso Wilson estimate: 12.5 Å2 / Rsym value: 6.4 / Net I/σ(I): 12.4 |
反射 シェル | 解像度: 1.3→1.35 Å / 冗長度: 4.5 % / Rsym value: 34 / % possible all: 100 |
反射 | *PLUS Rmerge(I) obs: 0.064 |
反射 シェル | *PLUS Rmerge(I) obs: 0.34 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: truncated model of tnfa pdb code 1tnf 解像度: 1.3→20 Å / Num. parameters: 13240 / Num. restraintsaints: 16022 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER 詳細: USED CONJUGANT GRADIENT LEAST SQUARES AND ANISOTROPIC B-FACTOR REFINEMENT
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: Moews & Krestsinger, J.MOL.BIOL.91(1973)201-228 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze | Num. disordered residues: 5 / Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 1452 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.3→20 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: SHELXL-97 / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最低解像度: 20 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10 % | |||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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