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- PDB-1dfw: CONFORMATIONAL MAPPING OF THE N-TERMINAL SEGMENT OF SURFACTANT PR... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dfw
タイトルCONFORMATIONAL MAPPING OF THE N-TERMINAL SEGMENT OF SURFACTANT PROTEIN B IN LIPID USING 13C-ENHANCED FOURIER TRANSFORM INFRARED SPECTROSCOPY (FTIR)
要素LUNG SURFACTANT PROTEIN B
キーワードIMMUNE SYSTEM / LUNG SURFACTANT PROTEIN / SAPOSIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective pro-SFTPB causes SMDP1 and RDS / multivesicular body lumen / lamellar body / alveolar lamellar body / Defective CSF2RB causes SMDP5 / Defective CSF2RA causes SMDP4 / sphingolipid metabolic process / clathrin-coated endocytic vesicle / respiratory gaseous exchange by respiratory system / Surfactant metabolism ...Defective pro-SFTPB causes SMDP1 and RDS / multivesicular body lumen / lamellar body / alveolar lamellar body / Defective CSF2RB causes SMDP5 / Defective CSF2RA causes SMDP4 / sphingolipid metabolic process / clathrin-coated endocytic vesicle / respiratory gaseous exchange by respiratory system / Surfactant metabolism / multivesicular body / animal organ morphogenesis / lysosome / endoplasmic reticulum membrane / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Saposin A-type domain / Saposin / : / Saposin A-type domain / Saposin A-type domain profile. / Saposin/surfactant protein-B A-type DOMAIN / Saposin-like type B, region 1 / Saposin-like type B, region 1 / Saposin B type, region 2 / Saposin-like type B, region 2 ...Saposin A-type domain / Saposin / : / Saposin A-type domain / Saposin A-type domain profile. / Saposin/surfactant protein-B A-type DOMAIN / Saposin-like type B, region 1 / Saposin-like type B, region 1 / Saposin B type, region 2 / Saposin-like type B, region 2 / Saposin (B) Domains / Saposin B type domain / Saposin-like / Saposin B type domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Pulmonary surfactant-associated protein B
類似検索 - 構成要素
手法赤外分光 / molecular dynamics, simulated annealing
データ登録者Gordon, L.M. / Lee, K.Y.C. / Lipp, M.M. / Zasadzinski, J.A. / Walther, F.J. / Sherman, M.A. / Waring, A.J.
引用ジャーナル: J.Pept.Res. / 年: 2000
タイトル: Conformational mapping of the N-terminal segment of surfactant protein B in lipid using 13C-enhanced Fourier transform infrared spectroscopy.
著者: Gordon, L.M. / Lee, K.Y. / Lipp, M.M. / Zasadzinski, J.A. / Walther, F.J. / Sherman, M.A. / Waring, A.J.
履歴
登録1999年11月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年12月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LUNG SURFACTANT PROTEIN B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,9331
ポリマ－2,9331
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 15structures with acceptable covalent geometry
代表モデルモデル #8closest to the average

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要素

#1: タンパク質・ペプチド LUNG SURFACTANT PROTEIN B


分子量: 2932.701 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1-25 / 由来タイプ: 合成
詳細: THIS PEPTIDE WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED. THE SEQUENCE OCCURS NATURALLY IN HUMANS (HOMO SAPIENS)
参照: UniProt: P07988

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実験情報

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実験

実験手法: 赤外分光
NMR実験タイプ: 13-C isotope enhanced FTIR
NMR実験の詳細Text: 13-C isotope enhanced FTIR study. The coordinates in this entry were generated from 13-C induced spectral shifts which give residue-specific secondary structure information.

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試料調製

結晶解説: THIS STRUCTURE WAS DETERMINED USING 13-C ISOTOPE ENHANCED FTIR SPECTROSCOPY ON A FAMILY OF SELECTIVELY LABELED CHEMICALLY SYNTHESIZED PEPTIDES. 13-C CARBONYL LABELS INCLUDED RESIDUES ...解説: THIS STRUCTURE WAS DETERMINED USING 13-C ISOTOPE ENHANCED FTIR SPECTROSCOPY ON A FAMILY OF SELECTIVELY LABELED CHEMICALLY SYNTHESIZED PEPTIDES. 13-C CARBONYL LABELS INCLUDED RESIDUES 1,3,5,8,10,11,13,14,15,16,18,25. SOLVENT SYSTEM: LIPOSOMES OF 1-PALMITOYL-2-OLEOYL PHOSPHATIDYLGLYCEROL (POPG). SAMPLE CONDITIONS: 298 K, 1 ATM, PH 7.4, IONIC STRENGTH 10 MM PHOSPHATE. TOTAL NUMBER OF CONFORMERS CALCULATED: 15; TOTAL NUMBER OF CONFORMERS SUBMITTED: 10; REPRESENTATIVE CONFORMER 8 (CLOSEST TO THE AVERAGE). SPECTROMETER: MATTSON FTIR RESEARCH SERIES. REFINEMENT METHOD: MOLECULAR DYNAMICS, SIMULATED ANNEALING. SOFTWARE: WINFIRST (FTIR CURVE FITTING SOFTWARE), DISCOVER 2.9.7, MOLECULAR SIMULATIONS, INC. (SAN DIEGO, CA).
詳細内容: This structure was determined using 13-C isotope enhanced FTIR spectroscopy on a family of selectively labeled chemically synthesized peptides. 13-C carbonyl labels included residues ...内容: This structure was determined using 13-C isotope enhanced FTIR spectroscopy on a family of selectively labeled chemically synthesized peptides. 13-C carbonyl labels included residues 1,3,5,8,10,11,13,14,15,16,18,25.
溶媒系: Liposomes of 1-palmitoyl-2-oleoyl phosphatidylglycerol (POPG)
試料状態イオン強度: 10 mM phosphate / pH: 7.4 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: FTIR

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データ収集

NMRスペクトロメータータイプ: Mattson FTIR Research Series / 製造業者: Mattson FTIR / モデル: Research Series

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Winfirst(FTIR curve fitting software)Kauppine et al.データ解析
Discover2.9.7Molecular Simulations, Inc. (San Diego, CA)精密化
精密化手法: molecular dynamics, simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: Molecular dynamics (simulated annealing) was used to generate an ensemble of conformers consistent with the FTIR data.
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with acceptable covalent geometry
計算したコンフォーマーの数: 15 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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