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- PDB-1dbf: CHORISMATE MUTASE FROM BACILLUS SUBTILIS AT 1.30 ANGSTROM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dbf
タイトルCHORISMATE MUTASE FROM BACILLUS SUBTILIS AT 1.30 ANGSTROM
要素PROTEIN (CHORISMATE MUTASE)
キーワードISOMERASE / CHORISMATE MUTASE / SHIKIMATE PATHWAY
機能・相同性
機能・相同性情報


chorismate metabolic process / chorismate mutase / chorismate mutase activity / aromatic amino acid family biosynthetic process / amino acid biosynthetic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Chorismate mutase, AroH class / Chorismate mutase type I / Chorismate mutase domain profile. / RutC-like / RutC-like superfamily / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chorismate mutase AroH
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Gilliland, G.L. / Ladner, J.E.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000
タイトル: The 1.30 A resolution structure of the Bacillus subtilis chorismate mutase catalytic homotrimer.
著者: Ladner, J.E. / Reddy, P. / Davis, A. / Tordova, M. / Howard, A.J. / Gilliland, G.L.
履歴
登録1999年11月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年6月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (CHORISMATE MUTASE)
B: PROTEIN (CHORISMATE MUTASE)
C: PROTEIN (CHORISMATE MUTASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,84917
ポリマ－43,5243
非ポリマー1,32514
水7,638424
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8880 Å2
ΔGint-153 kcal/mol
Surface area17890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.200, 83.770, 85.960
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (CHORISMATE MUTASE)


分子量: 14507.915 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / プラスミド: PRE1-AROQ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): MZ1 / 参照: UniProt: P19080, chorismate mutase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 424 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.01 %
解説: THE MODEL USED FOR MOLECULAR REPLACEMENT WAS ONE TRIMER (ABC) FROM STRUCTURE 2CHS. THE WATERS ARE GROUPED. WATERS 301-433 MAKE THEIR CLOSEST CONTACT WITH RESIDUES IN CHAIN A, WATERS 434-567 ...解説: THE MODEL USED FOR MOLECULAR REPLACEMENT WAS ONE TRIMER (ABC) FROM STRUCTURE 2CHS. THE WATERS ARE GROUPED. WATERS 301-433 MAKE THEIR CLOSEST CONTACT WITH RESIDUES IN CHAIN A, WATERS 434-567 WITH RESIDUES IN CHAIN B, WATERS 568-709 WITH RESIDUES IN CHAIN C, WATERS 710-717 WITH SO4 IONS AND WATERS 718- 724 WITH GLYCEROL MOLECULES. THE CLOSEST PROTEIN CHAIN FOR WATER MOLECULES 710, 711, 713, 715, 717, 718, 720, 722, 723, 724 IS CHAIN A. THE CLOSEST PROTEIN CHAIN FOR WATER MOLECULES 714 AND 719 IS CHAIN B. THE CLOSEST PROTEIN CHAIN FOR WATER MOLECULES 712, 716 AND 721 IS CHAIN C.
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 3
詳細: PROTEIN DROP: 5 MICROLITERS PROTEIN SOLUTION, 5 MICROLITERS RESERVOIR. PROTEIN SOLUTION: 13 MG/ML PROTEIN, 100 MM PMSF, 100 MM NACL, 50 MM TRIS PH 7.5, 1 MM EDTA, 1 MM DTT. RESERVOIR SOLUTION: ...詳細: PROTEIN DROP: 5 MICROLITERS PROTEIN SOLUTION, 5 MICROLITERS RESERVOIR. PROTEIN SOLUTION: 13 MG/ML PROTEIN, 100 MM PMSF, 100 MM NACL, 50 MM TRIS PH 7.5, 1 MM EDTA, 1 MM DTT. RESERVOIR SOLUTION: 2.2 M AMMONIUM SULFATE, 100 MM SODIUM ACETATE PH 3.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
pH: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
113 mg/mlprotein1drop
2100 mMsodium chloride1drop
350 mMTris-HCl1drop
41 mMdithiothreitol1drop
51 mMEDTA1drop
60.1 mMPMSF1drop
72.2 Mammonium sulfate1reservoir
8100 mMsodium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1
検出器タイプ: BRUKER / 検出器: CCD / 日付: 1998年2月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 89868 / % possible obs: 78 % / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.092 / Net I/σ(I): 11.5
反射 シェル解像度: 1.2→1.27 Å / 冗長度: 1.5 % / Rmerge(I) obs: 0.458 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / % possible all: 23
反射
*PLUS
最高解像度: 1.3 Å / 最低解像度: 100 Å / % possible obs: 92 % / 冗長度: 2.8 % / Num. measured all: 255732
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.3 Å / 最低解像度: 11.34 Å / % possible obs: 68 % / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.336

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
SHELXL-97精密化
X-GENデータ削減
X-GENデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2CHS

2chs


解像度: 1.3→100 Å / Num. parameters: 3296 / Num. restraintsaints: 4047 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: THE EFFECTIVE RESOLUTION IS 1.30 ANGSTROMS, HOWEVER, ALL DATA AVAILABLE WERE USED DURING THE REFINEMENT. THIS INCLUDES SOME DATA AS HIGH AS 1.20 ANGSTROMS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.235 9021 10 %RANDOM
all0.169 89868 --
obs0.167 -59.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL.91(1973) 201-228
Refine analyzeNum. disordered residues: 3 / Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 3529
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3030 0 75 424 3529
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.031
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0.027
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0284
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.065
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.072
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.016
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.004
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.06
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.083

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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