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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 1d9x | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| タイトル | CRYSTAL STRUCTURE OF THE DNA REPAIR PROTEIN UVRB | ||||||
要素 | EXCINUCLEASE UVRABC COMPONENT UVRB | ||||||
キーワード | GENE REGULATION / apo protein | ||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報excinuclease ABC activity / excinuclease repair complex / SOS response / nucleotide-excision repair / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
| 生物種 | Bacillus caldotenax (バクテリア) | ||||||
| 手法 | X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.6 Å | ||||||
データ登録者 | Theis, K. / Chen, P.J. / Skorvaga, M. / Van Houten, B. / Kisker, C. | ||||||
引用 | ジャーナル: EMBO J. / 年: 1999タイトル: Crystal structure of UvrB, a DNA helicase adapted for nucleotide excision repair. 著者: Theis, K. / Chen, P.J. / Skorvaga, M. / Van Houten, B. / Kisker, C. #1: ジャーナル: Embo J. / 年: 1999タイトル: Strand opening by the UvrA2B complex allows dynamic recognition of DNA damage 著者: Zou, Y. / Van Houten, B. | ||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 1d9x.cif.gz | 127.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb1d9x.ent.gz | 99.2 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 1d9x.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| 文書・要旨 | 1d9x_validation.pdf.gz | 430.4 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | 1d9x_full_validation.pdf.gz | 464 KB | 表示 | |
| XML形式データ | 1d9x_validation.xml.gz | 26.2 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | 1d9x_validation.cif.gz | 35.8 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d9/1d9x ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d9/1d9x | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| 1 |
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| 単位格子 |
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要素
| #1: タンパク質 | 分子量: 75500.953 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Bacillus caldotenax (バクテリア)プラスミド: PTYB1 / 発現宿主: ![]() | ||
|---|---|---|---|
| #2: 化合物 | | #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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試料調製
| 結晶 | マシュー密度: 3.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.6879 % | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| 結晶化 | 温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9 詳細: 8 mg/ml UvrB, 500 mM NaCl, 14-18% PEG 6000, 10 mM ZnCl2, 100 mM Bicine pH 9, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 結晶化 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
| 回折 | 平均測定温度: 90 K |
|---|---|
| 放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1 |
| 検出器 | タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 1999年9月7日 |
| 放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
| 放射波長 | 波長: 1.1 Å / 相対比: 1 |
| 反射 | 解像度: 2.6→20 Å / Num. all: 32030 / Num. obs: 32030 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): -1000 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10 % / Biso Wilson estimate: 68 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Net I/σ(I): 29.4 |
| 反射 シェル | 解像度: 2.6→2.7 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.55 / % possible all: 100 |
| 反射 | *PLUS |
| 反射 シェル | *PLUS % possible obs: 100 % / Mean I/σ(I) obs: 3.1 |
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解析
| ソフトウェア |
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|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 精密化 | 解像度: 2.6→20 Å / σ(F): -1000 / σ(I): -1000 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: maximum likelyhood
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| 原子変位パラメータ |
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| 精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.6→20 Å
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| 拘束条件 |
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| Xplor file | Serial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PARAM | |||||||||||||||||||||||||
| ソフトウェア | *PLUS 名称: 'REFMAC AND XPLOR' / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||
| 精密化 | *PLUS 最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 20 Å / σ(F): -1000 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.256 | |||||||||||||||||||||||||
| 溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
| 原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
| 拘束条件 | *PLUS
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ムービー
コントローラー
万見について




Bacillus caldotenax (バクテリア)
X線回折
引用










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